Agua E Sistema Tampão

ÁGUA: É TANTO O SOLVENTE ONDE OCORREM RAÇÕES METABÓLICAS COMO UM REAGENTE EM MUITOS PROCESSOS BIOQUÍMICOS, INCLUÍNDO A HIDRÓLISE, A CONDENSAÇÃO E AS REAÇÕES DE OXIDAÇÃO-REDUÇÃO.

TAMPÕES: São sistemas aquosos que tendem a resistir às alterações no pH quando pequenas quantidades de ácido(H+) ou base (OH-) são adicionados. Tal sistema consiste de um ácido fraco (doador de prótons) e sua base conjugada (receptor de prótons). O tamponamento resulta do equilíbrio de duas reações reversíveis que ocorrem em uma solução próxima às concentrações iguais de um doador de prótons e do seu receptor de prótons conjugados.

• Ácidos e bases fracos tamponam células e tecidos contra as alterações de pH

• Nas células e tecidos, os sistemas tampões fosfato e bicarbonato mantêm os fluidos extracelulares (LEC) e intracelulares (LIC) no seu pH ótimo (fisiológico), que usualmente está próximo de 7. Enzimas geralmente trabalham otimamente nesse pH.

• αCentro respiratório: regula a remoção de CO2 (e portanto de H2CO3) do LEC

• Rins; Excreção da urina ácida ou alcalina, reajustando as [H+] no LEC de volta ao normal durante a acidose ou alcalose.

• A eficiência de um tampão está restrita a uma faixa de pH

PROTEÍNAS: Constituem o componente celular mais abundante. São polímeros de aminoácidos.

• As proteínas são formadas por L-aminoácidos. Com exceção da glicina, todos os outros carbonos são assimétricos.

• Principal sintetizador: fígado.

• A sequência de aminoácidos determina uma proteína, ou seja, a organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácidos que a compõem e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros. A sequência irá determinar o tipo de interação entre as cadeias laterais.

ESTRUTURA PRIMÁRIA: é a sequencia de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, que é determinada geneticamente, sendo específica para cada proteína. Por convenção, a estrutura primária é descrita na direção amino terminal---carboxila terminal.

ESTRUTURA SECUNDÁRIA: descreve as estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica. Duas organizações são particularmente estáveis; o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo e a interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes. Estas conformações são denominadas, respectivamente, α-hélice e folha-β pregueada, porque foram descobertas nessa ordem; essas conformações proteicas se estabilizam por pontes de hidrogênio.

ESTRUTURA TERCIÁRIA: descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (α-hélice e folha-β pregueada) ou de regiões sem estrutura definida. Neste nível de organização, segmentos distantes da estrutura primária podem se aproximar e se interagir por interemédio de ligações não covalentes ditas fracas: pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e ligações iônicas ou salinas. A estrutura terciária pode conter domínios, que são componentes de uma proteína oligimérica. Tais proteínas são classificadas em dois grupos: As proteínas fibrosas e as proteínas globulares.

• FIBROSAS: tem forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos; possuem elementos de repetição simples de estrutura secundária; como exemplo, tem se as α-hélices nas α-queratinas, folha-β pregueada nas β-queratinas e uma hélice característica no colágeno. O colágeno é a molécula mais abundante dos vertebrados.

• GLOBULARES: sendo maioria no corpo, são formadas pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas; possuem estruturas terciárias mais complexas. A primeira cadeia de proteína globular a ser determinada, usando raio-X, foi a mioglobulina. As estruturas complexas das proteínas podem ser analisadas examinando subestruturas estáveis chamadas de estruturas supersecundárias. As regiões de uma cadeia polipeptídica são chamadas de domínios. Como exemplo, tem-se a enzima.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA: descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína funcional. A estrutura quaternária é mantida por ligações não covalente entre as subunidades. Algumas proteínas multinuméricas possuem uma unidade de repetição consistindo de uma subunidade única ou um grupo de subunidades referidas como protômeros. Estes são relacionados por simetria de rotação ou helicoidal.

PROTEÍNA CONJUGADA: a proteína é dita conjugada quando há moléculas orgânicas não protéicas ligadas permanentemente à cadeia polipeptídica. A parte não-aminoácido de uma proteína conjugada é usualmente chamada de seu grupo prostético. Usualmente o grupo prostético desempenha um papel importante na função biológica da proteína. Exemplos: Lipoproteínas têm como grupo prostético os lipídios; Glicoproteínas têm como grupo prostético os carboidratos.

• A mioglobina contem um grupo prostético heme, que liga o oxigênio. O heme consiste de um único átomo de Fe+2 coordenado dentro de uma porfirina.

DESNATURAÇÃO DA PROTEÍNA: destruição da estrutura e função da conformação nativa (ou tridimensional) das proteínas devido à quebra das ligações não covalentes (a peptídica é mantida), cujo resultado é uma cadeia polipeptídica distendida. Algumas proteínas desnaturadas podem renaturar-se espontaneamente para formar proteínas ativas, mostrando que a estrutura terciária das proteínas é determinada pela sequência de aminoácidos. O Calor, pH, solventes orgânicos, metais pesados. O frio provoca desnaturação reversível; o calor, irreversível.

ENZIMAS: catalizadores específicos de reações; diminuem a energia de ativação, levando a altas velocidades de reação; são muito específicas; são sintetizadas pela própria célula e têm concentração e atividade moduladas de acordo ao metabolismo celular. Com exceção de uns poucos RNA catalíticos, todas as enzimas conhecidas são proteínas. Muitas requerem co-enzimas (complexo orgânico ou molécula metalorgânica) não protéicas ou co-fatores enzimáticos (componente químico adicional, um íon metálico, por exemplo) para sua função catalítica. As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que desempenham.