Roteiro da Aula n º 3 - Biologia celular

Roteiro da Aula n º 3 - Biologia celular – (Obs: somente tópicos)

BASES MACROMOLECULARES DA CONSTITUIÇÃO CELULAR

Constituição das células

Mols q constituem as cels são formadas pelos mesmos átomos encontrados nos seres inanimados.

Crosta terrestre (ser inanimado): os elementos + abundantes são oxigênio, silício, alumínio e sódio.

99 % da massa cel são formadas por H, O, C e N.

Macromoléculas: moléculas > constituídas de unidades estruturais denominados polímeros < que se repetem, denominados monômeros.

Polímeros semelhantes: = homopolímeros (glicogênio formado p/ mol de glicose).

Polímeros ≠ : os são os heteropolímeros (ácidos nucléicos).

Polímeros: se ÷ em naturais e sintéticos.

Ex.: mol de hemoglobina, formada por 574 aminoácidos.

Biopolímeros: encontrados nos seres vivos, d > importância biológica.

Biopolímeros: de > importância são as proteínas (aminoácidos, polissacarídeos e ácidos nucléicos = RNA e DNA).

Além dos polímeros, mol < (lipídios, sais minerais, vitaminas e H2O), tem papel fundamental na constituição e funcionamento das cels.

Exemplos de macromoléculas naturais: glicídios, lipídios, proteínas e os ácidos nucléicos.

Ñ são absorvidas diretamente pelo organismo necessitando de quebra.

a) Glicídios: = açúcares, carboidratos ou hidratos de carbono, substâncias constituídas fundamentalmente por átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio.

Principal fonte de energia para os seres vivos = alimentos.

Principais glicídios: lactose, glicose, frutose, levulose, celulose, amido e o glicogênio.

Macromoléculas

b) Lipídios: óleos, gorduras animais e vegetais. Insolúveis em H2 O e solúveis em solventes orgânicos.

Importante para o bom funcionamento do organismo.

Mols lipídicas constituem 50% da massa da maioria das membranas de cels animais e o restante de prot.

São anfipáticas = 1 extremidade hidrofílica e 1 hidrofóbica.

Exemplos de lipídios: cerídeos, fosfolipídios, glicerídeos e esteroides.

Macromoléculas

c) Proteínas: são polímeros de aminoácidos. Macromls + abundantes e versáteis. Compostos orgânicos de > peso mol.

Formadas por 1 grupo de 20 aminoácidos = alimentação.

Aminoácidos: são moléculas orgânicas formadas por átomos de C, H, O e N. Contêm um grupo carboxílico (COOH), 1 grupo amina (NH2) e 1 molécula de H.

Aminoácidos:

• Aminoácidos são ácidos fracos.

• A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o pH.

• O pH onde a carga é neutra é conhecida como pI (ponto isoelétrico).

• A polaridade e onde a carga é neutra é conhecida como pI = ponto isoelétrico.

c) Proteínas

Relacionadas com quase tudo que ocorre nas cels.

Representam:

± 15% do nosso organismo.

± 50 a 80% do peso seco da cel.

Aminoácidos encontrados nas proteínas possuem 1 grupo de amino NH2 e 1 grupo de carboxila COOH, tanto um tanto outro deixa a proteína ionizável com carga elétrica.

Função biológica das proteínas:

• Informação genética;

• Armazenamento;

• Defesa (anticorpos, sistema CC);

• Estruturais (colágeno);

• Transportadoras (hemoglobina);

• Reguladoras (controlam a ação de órgãos e cels = hormônio insulina);

• Contração (muscular);

• Enzimas (catalisadores = amilase).

Classificação das proteínas:

a) Proteínas simples: mols formadas por aminoácidos.

b) Proteínas conjugadas: tem em sua mol a presença de 1 mol ñ proteica (grupo prostético).

Ex.: nucleoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, hemeproteínas, flavoproteínas e metaloproteínas.

Forma tridimensional das mols de proteínas: relacionada com a sequência de aminoácido e com o nº de cadeia polipeptídicas.

1- Estrutura primária: determinada pelo nº e sequência de resíduos de aminoácidos em 1 cadeia.

2- Estrutura secundária: cadeia se dobra e enrola de forma complexa constituindo 1 arranjo espacial (+ frequente = alfa-hélice).

3- Estrutura terciária: cadeia secundária que se dobra novamente sobre si mesma formando estrutura globosa e alongada.

4- Estrutura quaternária: proteínas constituídas por várias cadeias peptídicas, q podem ser = ou ≠. (Globular).

Proteínas quaternárias globulares: > parte das prot cels são globulares.

Ex.: hemoglobina, mioglobina, hemocianina, prot atividade enzimática e prot de memb cels.

Proteínas se formam simultaneamente no ½ intra cel, o q dificulta a estruturação de complexos proteicos.

Moléculas chaperons: tem a função de se unir às cadeias polipeptídicas nascentes para formar corretamente complexos mol finais.

Evita mols sem atividade, desfaz agregação defeituosa e promovem a sua eliminação.