Proteína

PROTEÍNAS

• São as macromoléculas mais abundante nos organismos vivos, perfazendo cerca de 50% do peso seco celular. Apresentam uma grande diversidade de funções nos sistemas biológicos. Praticamente todos os processos vitais dependem dessa classe de moléculas.

• Constituídas de cadeia de L-aminoácidos de extensão variada- Citocromo C humano contem 104 resíduos de aminoácidos em uma única cadeia polipeptídica. Apoliproteína B -transportadora de colesterol, contem 4536 resíduos de aa distribuídos em uma única cadeia polipeptídica. Imunoglobulina G apresenta cerca de 800 resíduos de aa distribuídos em 4 cadeias polipeptídicas.

• Executam uma série de funções.

• Constituem a expressão da informação genética ou seja, para cada proteína existe um segmento de DNA (gene) que armazena a informação que especifica sua composição, seqüência e número de aminoácidos.

FUNÇÃO BIOLÓGICA DAS PROTEÍNAS

ENZIMAS - Grupo mais variado e especializado. Cada enzima catalisa um tipo de reação química.

TRANSPORTADORAS - Proteínas que transportam moléculas ou íons Ex: Hemoglobina dos eritrócitos, mioglobina, lipoproteínas do sangue, transferrina, albumina do sangue.

ARMAZENAMENTO - Ex: ferritina- proteína que armazena ferro no tecidos animais, vegetais e algumas bactérias.

NUTRIENTES - Ovoalbumina , caseína

CONTRÁTEIS OU DE MOBILIDADE - a contração muscular é resultante do deslizamento de dois tipos de filamentos proteicos que são actina e miosina. A dineína é a proteína que impele o movimento de flagelos e cílios em protozoários

ESTRUTURAIS - Fornecem proteção ou resistência às estruturas biológicas.

Ex: Colágeno - proteína fibrosa resistente a tensão, componente do osso, cartilagem e pele.

Elastina - proteína estrutural dos ligamentos capaz de distender-se em 2 dimensões.

Queratinas- proteínas resistentes e insolúveis presentes no cabelos, unhas, penas, etc

DEFESA - Os anticorpos são proteínas altamente específicas que reconhecem substâncias estranhas como virus, bactérias e células de outros organismos. Ex: Imunoglobulinas Fibrinogênio e trombina- previnem a perda de sangue quando o sistema vascular é lesado.

TOXINAS - Veneno de serpentes, toxinas bacterianas, substâncias vegetais tóxicas (Ex: ricina da mamona), toxina diftérica e outras.

PROTEÍNAS REGULADORAS- Regulam a atividade celular e fisiológica. Ex: muitos hormônios- insulina, hormônio do crescimento, proteínas G- regulam a resposta celular a muitos sinais hormonais.

OUTRAS FUNÇÕES - Ex: proteína anticongelante. Monelina -proteína intensamente doce presente em algumas plantas africanas. Está sendo estudada como adoçante. Reselina- proteína elástica que insere a asa no corpo dos insetos.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

1- Quanto ao número de cadeias polipeptídicas

• Monomérica, dimérica, trimérica

• oligomérica - Ex Hemoglobina - 574 resíduos de aa distribuídos em 4 cadeias polipeptídicas, sendo 2 cadeias  e 2 cadeias  mantidas unidas por interações não covalentes.

2- Quanto a composição

• Proteínas simples ou homoproteínas - Contem apenas aminoácidos e nenhum outro grupo químico.

• Proteínas conjugadas - Contem além da cadeia de aminoácidos outros grupos químicos chamados de grupo prostético.

Prot. conjugada Grupo prostético

lipoproteínas lipídios

glicoproteínas glicídios

fosfoproteínas fosfato

hemoproteínas grupo hemo (ferro protoporfirina)

metaloproteínas metais

GP desempenha papel importante na função biológica da proteína.

3- Quanto a conformação (forma)

• PROTEÍNAS FIBROSAS- são caracterizadas por um grupo de cadeias polipeptídicas enroladas em espiral ou hélice (no sentido longitudinal) formando fibras ou lâminas, com ligações cruzadas por intermédio de pontes de dissulfeto, bem como pontes de hidrogênio.

Essas proteínas compartilham propriedades que dão resistência e/ou elasticidade às estruturas anatômicas onde ocorrem. São elementos estruturais básicos do tecido conjuntivo. Ex. colágeno e elastina (proteínas dos tendões e matriz óssea),  e  queratina ( : cabelos, unhas, casco, chifre, pele,lã e : fibroína da seda).

• São insolúveis em água devido a presença de uma grande número de aa hidrofóbicos no interior e superfície da molécula.

PROTEÍNAS GLOBULARES - Caracterizam-se por cadeias polipeptídicas dobradas e enroladas de maneira compacta em um arranjo tridimensional assumindo a forma globular e esférica. Sua função é mais dinâmica: Ex: insulina, albumina, globulinas plasmáticas e a maioria das enzimas.

• São solúveis em água.

NATUREZA DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA

A ligação que conecta os átomo de C carbonílico e o N de uma ligação peptídica tem caráter parcial de dupla ligação e portanto é uma ligação rígida e os 4 átomos estão dispostos no mesmo plano (são coplanares). A unidade peptídica é rígida e plana.

Por outro lado as ligações remanescentes do esqueleto polipeptídico têm ampla liberdade de rotação ou seja, a ligação entre o átomo de C e o átomo de C da carbonila e a ligação entre o C e o N peptídico têm liberdade de rotação.

NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS

São conhecidos 4 níveis de estrutura das proteínas:

1) ESTRUTURA PRIMÁRIA: É definida pela sequência de aminoácidos