As Proteínas

Aluno: Rosemberg Lemos de Moraes

4) Explique como uma enzima catalisa uma reação?

Resp.

Há dois mecanismos para esse processo:

1° - Grupos funcionais catalíticos na enzima podem formar ligações covalentes transitórias com um substrato e ativá-lo para a reação, ou um grupo pode ser temporariamente transferido do substrato para a enzima. Geralmente essas reações só ocorrem no sítio ativo da enzima.

Essas interações covalentes entre enzimas e substratos diminuem a energia de ativação, acelerando a reação por oferecer uma via alternativa de baixa energia.

2º - O segundo mecanismo fundamenta-se em interações não covalentes dos substratos (S). Geralmente enzimas (E) são proteínas globulares, enoveladas devido a interações fracas, não covalentes entre os diversos radicais dos resíduos de AAs , as quais dão a forma tridimensional mais estável energeticamente.

Essas mesmas interações são cruciais para a formação de complexos(ES) entre a enzima e o substrato . Muito da energia necessária para diminuir a energia de ativação provém de interações fracas entre o substrato (S) e a enzima (E) gerando um complexo ES específico. A Formação de cada interação fraca no complexo ES é acompanhada pela liberação de uma pequena quantidade de energia livre (ΔG)

[pic 1]             [pic 2]

5) Considerando que a ligação peptídea é bastante estável, responda.

 

A) Por que a maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo aquecimento brando, agitação ou mudanças de PH, entre outros?

A função de uma proteína está associada a sua estrutura tridimensional, formada por interações fracas, como ligação de hidrogênio. O rompimento destas interações comprometem tal estrutura. As estruturas proteicas evoluíram para atuar em determinados ambientes. Condições diferentes podem resultar em mudanças estruturais e provocar a desnaturação.

Exemplos:

* O calor promove efeitos complexos nas muitas interações fracas( principalmente sobre as ligações de hidrogênio). ao aquecer o meio onde se encontra a proteína ela permanece intacta até um determinado ponto, á partir do qual haverá uma perda abrupta da estrutura.

*Sob determinadas condições de PH a carga líquida da proteína é alterada provocando repulsão eletrostática e o rompimento de ligações de hidrogênio, por exemplo.

* Uma agitação violenta promove o aumento da velocidade dos átomos da macromolécula ( e do solvente que o rodeia) podendo substituir uma ponte de hidrogênio intermolecular por uma ligação entre a molécula e o solvente. O que diminui as interações que mantém a estrutura da molécula.

B) É possível renaturar uma enzima? Explique.

Sim, retornando as condições nas quais a conformação nativa é estável. Pois a sequência de resíduos de AAs de uma cadeia proteica contem todas as informações necessárias para o enovelamento da cadeia em sua estrutura tridimensional nativa.

C) Algumas proteínas, particularmente as extracelulares, são mais estáveis do que o usual. Qual característica estrutural é provavelmente responsável por isto?

A presença de ligações de dissulfetos formadas durante o enovelamento que gera sua conformação nativa e estabiliza a sua estrutura tridimensional. Estas ligações são mais eficazes na estabilização em locais extracelulares.

7) Por que, na dosagem de atividade enzimática, se deve considerar sempre a velocidade inicial da reação?

Baseado na teoria de Michaelis-Menten, as velocidades usadas nos cálculos cinéticos são velocidades iniciais. Para uma reação qualquer , a velocidade da reação é considerada inicial, se durante o tempo de medida da atividade, a variação da concentração do substrato for igual ou inferior a 5% da concentração inicial do substrato em questão. Essa relação pode ser feita ‘a partir da razão da quantidade de produto e a quantidade de substrato.