Resumos Bioquímica Celular

BIOQUÍMICA

Estudo dos processos químicos relacionados aos organismos vivos. Iniciou-se com o estudo das enzimas. Existem duas classes diferentes de moléculas: grandes moléculas, como proteínas e ácidos nucleicos, referidos como macromoléculas biológicas, e moléculas de baixo peso molecular, como glicose e glicerol, referidos como metabólitos, que são quimicamente transformados nos processos biológicos.

Capítulo 1 (Strayer) - pH e tampões

Os processos bioquímicos, assim como os ciclos metabólicos, são conservados entre seres vivos distintos.

Proteínas homólogas: sequências divergentes, estrutura e função similares.

As biomoléculas obedecem às mesmas leis químicas observadas as moléculas inorgânicas.

Interações covalentes: compartilhamentos de pares de elétrons entre átomos adjacentes; comprimento muito bem definido, embora haja vibrações; a energia de ligação é muito alta, e ainda mais forte nas ligações duplas (comprimento menor). Podem ter várias estruturas de ressonância ou não, nesse primeiro caso fazendo com que a molécula seja mais estável se as energias forem aproximadamente iguais.

Interações não-covalentes: embora mais fracas, são muito importantes em processos bioquímicos. Ocorrem em grandes quantidades. Existem quatro tipos fundamentais de ligações não covalentes são as interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio, interações de van der Waals e interações hidrofóbicas.

A água é uma molécula polar, altamente coesiva - devido às pontes de hidrogênio. Essas últimas e as interações iônicas fazem com que a água seja um solvente muito versátil, dissolvendo especialmente compostos polares e eletricamente carregados. Há um tendência de associação entre duas moléculas apolares em meio aquoso, devido às interações hidrofóbicas.

Ácidos fortes se dissociam totalmente, enquanto ácidos fracos ionizam-se pouco, compondo um equilíbrio químico.

A concentração dos íons de hidrogênio em solução é expressa como o pH. Especificamente, o pH de uma solução é definido por pH= –log[H+], em que o [H+] tem unidades de molaridade.

A reação que ocorre para a formação da dupla hélice ocorre em pH 7,0, de modo que a dissociação das fitas de DNA acontece à medida que o meio se torna mais básico, com o aumento de pH - pois as hidroxilas reagem com os pares de base removendo alguns prótons que participam das pontes de hidrogênio. A suscetibilidade de um próton ser removido por uma base é descrita por seu valor de pKa: pKa = –log(Ka). Quando o pH se iguala ao pKa, a concentração da forma desprotonada do grupo ou molécula é igual à concentração da forma protonada; o processo de desprotonação está na metade de seu término.  Em pH baixo, a dupla hélice também é rompida.

A fim de minimizar as mudanças de pH em sistemas biológicos, as soluções tampões surgem de maneira a resistir à adição de ácidos e bases. Em uma solução tamponada, o pH cai ou aumenta gradualmente. Isso ocorre pois com a adição de um ácido fraco (HA) ocorre uma dissociação parcial de H (prótons livres) e A (base conjugada), de modo que a adição de um ácido forte vai fazer com que os prótons liberados por esses se associem com a base conjugada liberada pelo ácido fraco formando-o novamente. Com a adição de uma base forte, quem aumenta é justamente a base conjugada, fazendo que o pH aumente de forma gradual. A máxima eficiência de um tampão é no valor de pH em que 50% do valor do ácido estão associados e o restante dos 50% estão dissociados na forma de base conjugada. O sangue possui uma concentração de fosfato inorgânico, que funciona como um tampão contra processos que produzem ácidos e bases.

Capítulo 2 (Strayer) - proteínas

As proteínas possuem diversas funções dentro dos sistemas biológicos: funcionam como catalisadores e transportadores e armazenam outras moléculas como o oxigênio, fornecem suporte mecânico e proteção imunológica, geram movimento, transmitem impulsos nervosos e controlam o crescimento e a diferenciação.

As proteínas são polímeros lineares construídos a partir de unidades monoméricas chamadas de aminoácidos, os quais são unidos de ponta a ponta. A estrutura proteica é o que determina sua função. Elas podem ter uma variedade de grupos funcionais e formar complexos proteicos interagindo entre si e com outras macromoléculas. Podem apresentar rigidez ou flexibilidade.

Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas, que se arranjam a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos. Os α-aminoácidos são quirais: consiste em um átomo central de carbono, chamado de carbono α, ligado a um grupo amino, um ácido carboxílico, um átomo de hidrogênio e um grupo R diferenciado. Geralmente refere-se ao grupo R como a cadeia lateral. Podem  ser agrupados da seguinte forma:

1. Aminoácidos hidrofóbicos com grupos R apolares

2. Aminoácidos polares com grupos R neutros, com a carga distribuída de maneira desigual

3. Aminoácidos carregados positivamente, com grupos R que têm carga positiva em pH fisiológico

4. Aminoácidos carregados negativamente, com grupos R que têm carga negativa em pH fisiológico

As proteínas são polímeros lineares formados pela ligação do grupo α-carboxila de um aminoácido ao grupo α-amino de outro aminoácido. Este tipo de ligação é chamado de ligação peptídica ou ligação amídica. Uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas forma uma cadeia polipeptídica, e cada unidade de aminoácido em um polipeptídio é chamada de resíduo. A sequência de aminoácidos de uma proteína é referida como sua estrutura primária. A sequência de nucleotídeos no DNA especifica a sequência complementar de nucleotídeos do RNA, que por sua vez especifica a sequência de aminoácidos da proteína. Em particular, cada um dos 20 aminoácidos do repertório é codificado por uma ou mais sequências de três nucleotídeos. Sendo assim, a sequência de aminoácidos é o elo entre a mensagem genética no DNA e a estrutura tridimensional que realiza a função biológica da proteína. Os dois elementos principais da estrutura secundária são a α-hélice e a fita β. Junto das voltas, são formadas por meio de um padrão regular de pontes de hidrogênio entre os grupos N—H e C=O dos aminoácidos que estão próximos uns dos outros na sequência linear do peptídeo. A estrutura compacta e assimétrica dos polipeptídios individuais é chamada de estrutura terciária. As estruturas terciárias de proteínas hidrossolúveis têm características em comum: (1) um interior formado por aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas e (2) uma superfície majoritariamente formada por aminoácidos hidrofílicos, que interagem com o ambiente aquoso. Em proteínas encontradas em ambientes hidrofóbicos, a distribuição de aminoácidos é inversa. Proteínas que consistem em mais de uma cadeia polipeptídica exibem estrutura quaternária. Cada cadeia polipeptídica individual é chamada de subunidade. Na maior parte dos casos, as subunidades são mantidas unidas por ligações não covalentes.