Lista de Exercicios Enzimas

Enzimas

1. Por que as enzimas como catalisadores biológicos são consideradas mais eficientes com relação a catálise química?

Resolução:  Porque funcionam em condições suaves de temperatura e pH, na CNTP.

1. Na reação entre a glicose e o oxigênio para produzir dióxido de carbono e água, a ΔGo é -2.880 kJ/mol, uma reação fortemente exergônica. No entanto, uma amostra de glicose pode ser mantida indefinidamente em uma atmosfera contendo oxigênio. Harmonize         essa duas afirmações.

Resolução:  Como ΔGo = -2.880 kJ/mol, a reação é favorável a acontecer,  porém sem a ação das enzimas o processo pode não acontecer ou demora muito mais tempo para ocorrer.

1. Sugira uma razão para explicar por que o aquecimento de uma solução que contém uma enzima diminui consideravelmente sua atividade.

Resolução: Como a ligação de enzima com o substrato é medidas pelas cinco interações fracas, em altas temperaturas e agitação molecular a um comprometimento na estabilidade dessas ligações.

1. A presença de um catalisador altera a energia livre padrão de uma reação química?

Resolução: A ação enzimática diminui a energia de ativação, sem alterar o ΔGo.

1. Uma enzima catalisa a formação de ATP a partir de ADP e íon fosfato. Qual seu efeito sobre a hidrólise de ATP para ADP e íon fosfato?

Resolução: A enzima possui ação específica para cada substrato, logo a enzima que catalisa a síntese não causa nenhum efeito na catalização da hidrólise.

1. Diferencie entre os modelos chave-fechadura e do ajuste induzido para ligar um substrato a uma enzima.

Resolução: No modelo chave – fechadura sugere que existe um alto grau de semelhança entre o formato do substrato e a geometria do sítio ativo da enzima, já que no modelo de ajuste induzido sugere que a ligação do substrato provoca uma mudança conformacional no sítio ativo da enzima que resulta em um encaixe complementar depois que o substrato é ligado.

1. Os aminoácidos que estão muito distantes entre si na sequência de aminoácidos  de uma enzima podem ser essenciais para a sua atividade catalítica. O que isso sugere cm relação ao seu sítio ativo?

Resolução:  Os aminoácidos, mesmo que muito distantes um dos outros, interagem entre si. Para a atividade catalítica é necessário que os aminoácidos possuam o mesmo sítio ativo, para isto ocorrer é necessário que a estrutura da proteína se altere de modo que esses aminoácidos distantes com mesmo sítio ativo possam sofrer a ação da enzima.

1. Mostre graficamente a dependência da velocidade em relação a concentração de substrato para uma enzima que segue a cinética de Michaelis-Menten.

Resolução: V = Vmax * S / S + KM

[S] diminui → reação de 1ª ordem

[S] aumenta → satura a enzima e diminui a velocidade da reação.

Gráfico: caderno.

1. Para uma enzima que exibe a cinética de Michaelis-Menten, qual é a velocidade da reação v (como porcentagem de vmáx), quando:

1. [S]=Km

V = Vmax * KM / 2KM → V = Vmax / 2.

1. [S]=0,5 Km

V = Vmax* 0,5KM / 0,5KM + KM → V = 1/3 Vmax.

1. [S]=0,1 Km

V = Vmax * 0,1KM / 0,1KM + KM → V = 1/11 Vmax.

1. [S]=2 Km

V = Vmax* 2KM/ 3KM → V = 2/3 Vmax.

1. [S]=10 Km

V = Vmax *10KM / 10KM + KM → V = 10/11 Vmax.

1. Determine os valores de Km e vmáx para a descarboxilação de um β-cetoácido fornecida nos dados a seguir:

[S] (mol.L-1)	Velocidade (mM.min-1)
2,500	0,588
1,000	0,500
0,714	0,417
0,526	0,370
0,250	0,256

Resolução:

[pic 1]

                                Gráfico: de 1/V por 1/ S.

1/ Vmax = 0,6173 ➔ Vmax = 0,6815 mM*/min.        

1/S = 0,6173 → S = 1,62.                                    V = Vmax * S / S + KM →       0,5 = 0,6815*1 / 1 + KM → KM = 0,363.