Bioq Mica

– Efeito da Concentração do Substrato e Modelo Cinético da Invertase

Observa-se então que um aumento na concentração de enzimas leva a um aumento na velocidade da reação. Contudo, o aumento nessa velocidade é gradualmente menor em concentrações cada vez maiores de substrato (ROSKOSKI, 1997, p. 54). Desta forma, essa afirmação explica os resultados obtidos já que se observa uma relação entre a concentração de substrato e a velocidade da reação enzimática. Esse tipo de relação pode ser expressa quantitativamente através da equação de Michaelis e Menten que relaciona a velocidade da reação enzimática com duas constantes cinéticas:

1. Velocidade máxima (Vmax) – que indica que a velocidade se aproxima como um valor limite de acordo com o aumento da concentração;

2. Constante de Michaelis-Menten (Km) – que é a concentração de substrato para a metade da velocidade máxima.

Assim, a equação de Michaelis-Mentem é expressa da seguinte forma:

V = _Vmax [S]_

Km + [S]

Essa equação é muito importante, uma vez que constitui um instrumento para que se possa compreender as reações enzimáticas.

Conclusão :

Nota-se uma eficiência catalítica admirável das enzimas devido ao seu alto grau de especificidade por seus substratos, acelerando reações químicas específicas. Observa-se que tais reações ocorrem em condições necessárias para que ocorra uma boa atividade da enzima, já que elas funcionam em condições suaves de temperatura e pH. Pôde-se verificar também que a velocidade da reação enzimática está relacionada com a concentração do substrato e que através da equação de Michaelis-Menten é possível descrever o comportamento cinético de grande maioria das enzimas.

Vale ressaltar que o bom conhecimento da estrutura das enzimas e suas condições de funcionamento são de fundamental importância uma vez que a indústria farmacêutica utiliza os parâmetros de atividade enzimática para potencializar os efeitos dos medicamentos.