A Atividade de Biomoléculas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE JATAÍ UNIDADE ACADÊMICA DE CIÊNCIAS EXATAS E

TECNOLÓGICAS

Docente: Ricardo Matos

Discene: Fabiana Fernandes

Tópicos em Química de Biomoléculas Lista de Exercícios 02

1. Quais dos aminoácidos tem dois carbonos quirais e qual deles não possui isomeria ótica?

Os aminoácidos treonina e isoleucina possuem dois carbonos quirais, já a glicerina não possui isomeria ótica.

1. Mostre porque a seguinte forma não-iônica de um aminoácido não pode ser encontrada em solução aquosa.

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Como a água é polar, o aminoácido precisa estar em forma de íon para ser hidrossolúvel.

1. Defina estrutura primaria, secundaria, terciaria e quaternária de uma proteína, dando exemplos. Esquematize a estrutura de uma ligação peptídica.

Estrutura primaria: sequência de aminoácidos, dada pela sequência de nucleotídeos da molécula de DNA responsável por sua síntese. A estrutura primária de peptídeos e proteínas refere-se ao número linear e a ordem dos aminoácidos presentes. A convenção para a designação da ordem dos aminoácidos é a de que o Nterminal (ou seja, o final com o resíduo com o grupo α-amino livre) é para a esquerda (é do primeiro aminoácido) e do C-terminal (ou seja, o fim com o resíduo que contém um grupo carboxila livre) é para a direita. Nesta estrutura são encontradas ligações peptídicas e eventualmente, dependendo da proteína, podem ser encontradas ainda as pontes de dissulfeto.

Estrutura Secundária: relaciona a forma que a cadeia polipeptídica assume no espaço, que pode ser de α-hélice ou β-folha pregueada. A conformação em α-hélice é conferida através do ângulo de torção que os resíduos de aminoácidos apresentam na ligação peptídica, estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio do grupamento carboxila de um Cα e o H do grupamento amino do outro aminoácido. A forma de β-folha pregueada é possível graças a pontes de hidrogênio que ocorrem entre duas partes das cadeias polipeptídicas dentro da molécula protéica. Uma proteína pode apresentar os dois tipos de organização secundária dentro de sua molécula.

Estrutura terciária: corresponde às relações da cadeia polipeptídica no sentido de estabilizar a conformação tridimensional. Muitos tipos de interações químicas podem ocorrer dentro de uma molécula proteica para garantir a estabilidade das cadeias polipeptídicas. As mais fortes são as ligações covalentes, como a que ocorre entre dois aminoácidos cisteína que se unem através de pontes dissulfetos entre seus grupamentos – SH formando o complexo cistina.

Estrutura quaternária: é o arranjo espacial entre cadeias peptídicas das proteínas oligoméricas, definida por interações não-covalentes entre as cadeias peptídicas e outros compostos de origem não proteica que, frequentemente, fazem parte da proteína. A estrutura quaternária, portanto, diz respeito ao arranjo não covalente formado por várias cadeias polipeptídicas como é o caso da hemoglobina.