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INTRODUÇÃO

As enzimas são moléculas de proteína bastante grandes e complexas que agem como catalisadoras em reações bioquímicas. O poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia despendida para que elas aconteçam.

As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem: lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; catalises decompõem a água oxigenada; amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples; proteases decompõem as proteínas; celulases decompõem a celulose; pectinases decompõem a pectina; xilanases decompõem a xilena; isomerases catalisam a conversão da glicose em frutose; beta-glucanases decompõem a beta-glucana;

As enzimas comumente encontradas no trato digestivo são a pepsina, a tripsina e peptidases (que decompõem as proteínas), lipases e amilases.

Elas controlam várias funções vitais incluindo os processos metabólicos que convertem nutrientes em energia e em novos materiais para as células, além de acelerar a reação dos processos bioquímicos, tornando-os mais eficientes.

As enzimas se conectam as substâncias reagentes e enfraquecem certas ligações químicas, de modo que menos energia (de ativação) é necessária para que as reações ocorram.

As enzimas são bastante específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de temperatura, PH e concentração do substrato (substância na qual a enzima atua). Algumas transformações envolvem várias enzimas como a da glicose em água e gás carbônico que leva 25 passos, cada passe com a participação de várias enzimas.

Quando as enzimas são aquecidas, elas aceleram ainda mais as reações, mas apenas até certo ponto a partir do qual elas se modificam e perdem suas propriedades catalisadoras. Quando a temperatura cai, as enzimas voltam ao seu estado anterior.

INIBIDORES ENZIMÁTICOS

Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que interferem na catalise, reduzindo a velocidade ou paralisando reações enzimáticas. As enzimas catalisam praticamente todos os processos celulares, por isso os inibidores enzimáticos estão entre os mais importantes agentes farmacêuticos conhecidos. Por exemplo, a Aspirina® (ácido acetilsalicílico) inibe a enzima que catalisa o primeiro passo na síntese da prostaglandina, compostos envolvidos em muitos processos, incluindo o que produz a dor. O estudo de inibidores enzimáticos, além disso, proveu informação valiosa sobre mecanismos enzimáticos e ajudou a definir algumas vias metabólicas. Existem duas grandes classes de inibidores enzimáticos: reversíveis e irreversíveis.

A regulação enzimática trata-se do controle das velocidades das vias metabólicas através do controle de enzimas-chave. Assim, a regulação pode ser feita por efetores, de modificações covalentes, ativação de pró-enzimas e por regulação da transcrição.

Inibidores reversíveis

Um tipo comum de inibição reversível é chamado de competitiva. Um inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo de uma enzima. Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo ele impede a ligação do substrato à enzima. Nesse tipo de inibição ocorrem então