Catalisadores Biologico
Pesquisas Acadêmicas: Catalisadores Biologico. Pesquise 861.000+ trabalhos acadêmicosPor: alisson290 • 24/6/2014 • 354 Palavras (2 Páginas) • 876 Visualizações
Catalisadores biológicos
• Enzimas – proteínas na grande maioria.
• Exceção: ribozimas
• Especificas – substratos .
Delta G para reações favoráveis deve ser negativo.
Ea – energia de ativação.
• Não sofrem modificações após a reação que catalisam.
• Velocidade de uma reação de 106 ate 1011 vezes.
• Podem se influenciadas por fatores como ph, temperatura forças iônicas.
• Quantidade de enzimas e dada em unidades por litro (U/L).
• Unidades internacionais /litro (UI/L)
• µmol ou mmol/minuto
• Domínio nas enzimas recebe um nome especial sitio ativo
• Sitio ativo e a região aonde ela tem a função catalítica. Região que tem a interação com o seu substrato.
• Uma enzima pode transformar o substrato em um ou mais produtos.
• Enzima pode ser terciária ou quaternária
• Cada sub unidade apresenta um sitio ativo.
• Chave-fechadura fala que o sitio ativo da enzima deve ter o mesmo encaixe do substrato. Elas devem se encaixar.
• Modelo encaixe induzido:enzima reconhece o substrato e o sitio ativo sofre alteração conforme a necessidade.
• Modelo encaixe induzido combinando com a tensão do substrato enzima fora alem do reconhecimento encaixe e movimenta quebrando o substrato mais rápido.
• Cada enzima apresenta uma temperatura ótima.
• Ph acima temos uma diminuição na atividade.
• Ph ótimo tem um aumento na atividade.
• Ler osmose e plasmólise
• Km ---- velocidade máxima dividido por 2 = constante e chamada de km
• Km – inversamente proporcional a afinidade da enzima pelo substrato.
• Presença de inibidores
• Inibidor e qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
• Reversíveis e irreversíveis
• Reversíveis:
• Competitivo - inibidor e semelhante ao substrato, ele compete pelo sitio ativo.
• Aumenta o km e não modifica a velocidade máxima.
• Inibidor não competitivo – não e semelhante ao substrato ,km não se altera,substrato não diminui a inibição.
• Inibidor incompetitivo – não tem semelhança estrutural com o substrato, favorece a formação de enzima e substrato.
• Inibidor irreversível
• Inibidor se comunica
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