Hemoglobina

A hemoglobina é um tetrâmero composto de dois tipos de cadeias de globina. Existem duas cadeias de cada tipo, sendo que um deles contém 141 aminoácidos e o outro contém 146 aminoácidos. Cada cadeia proteica está ligada a um grupo heme; estes possuem um íon de ferro no seu centro, que forma seis ligações coordenadas: quatro com átomos de azoto do grupo planar de porfirina, uma a um átomo de azoto da proteína e outras a uma molécula de O2. É uma proteína alostérica, pois a ligação e a libertação do oxigénio é regulada por mudanças na estrutura provocadas pela própria ligação do oxigénio ao grupo heme.

Esta proteína é quase esférica, tendo aproximadamente 55 Å de diâmetro e massa molecular de aproximadamente 64000, sendo que nos invertebrados pode variar de 23.600 em alguns equinodermes (Thyone sp) a 3.000.000 em alguns poliquetas (Arenicola sp e Serpula sp) (Schmidt-Nielsen, 1993).

As cadeias alfa contêm sete alfa-hélices sendo que as cadeias beta possuem oito. Estas hélices são designadas por letras do alfabeto (A a H), sendo interrompidas por segmentos não helicoidais denominados AB, BC e assim por diante. Um pequeno segmento não helicoidal precede a primeira alfa-hélice (N- terminal) e é denominado NA, o segmento após a última alfa hélice (C- terminal) é denominado HC (Perutz, 1984).

Nos vertebrados inferiores (lampreia e peixe-bruxa) a hemoglobina é monomérica quando oxigenada e oligomérica quando desoxigenada (Perutz, 1984). Em vertebrados superiores a Hb é simétrica, isto é, constituída por quatro cadeias iguais duas a duas, codificadas pelos genes alfa e beta mas algumas espécies de peixes podem apresentar hemoglobinas assimétricas e várias iso-Hbs (Dafré et al., 1997; Ohkubo et al., 1993; Masala et al., 1992, Smarra, 1997)