Bioquímica Metabólica

Bioquimica metabolica

Sua sequencia de proteína dita pelo DNA ,são de origem genética.

Sequencia de DNA é quem dita a estrutura e função do DNA .

3 Nucleotideos geram 1 condon .

• Funções das proteínas :

• Função estrutura : actina e miosina

• Função transportadora : Gluts

• Anticorpos : imunoglobulinas

• Transporte de o2 : hemoglobina

• Sinalizadores : insulina e glucagon

Exemplo de alteração genéticas relacionadas as proteinas

Sindrome de down : alterações em diversas proteínas podem causar alterações cardiaca ,auditiva e no maxilar .

Exemplo de alterações relacionadas a proteínas ou AAS :

Fenilcetonuria : deficiência ou ausência da proteína fenilalanina hidroxilase ,que participa da síntese de fenilalanina ,que é um aas ,esses aas não conseguem ser transformados de maneira correta, e acumula nas terminações nervosas .

Anemia falciforme: aas hidrofobico é substituido por outro hidrofílico ,essa mudança altera a conformação da hemoglobina não ocorre o transporte correto de 02 .

Diabetes : tipo 1 : individuo não produz insulina ,tipo 2 tem insulina mais o problema está no receptor (que são proteínas )

P53 e BCL2 : são proteínas alteração do código genético leva a alterações de diferentes proteínas .

Todos os aas possuem o “C” alfa ou quinal,central que tem 4 ligantes . O “R” é o que da a característica química e a estrutura final do aas.O único que não mantem essa estrutura é a PROLINA .

Grupamento carboxílico tem carac.ác.

Grupamento amino tem carac. Alcalinas.

Os seres humanos só sintetiza as formas levo ,bactérias e outros sintetiza os dois (levo e destro= isômeros ópticos )

Classificação dos aas :

AAS Essenciais : VALINA,LEUZINA,TRIPTOFANO,ISOLEUSINA.FENILLALANINA,METIONINA,TRIONINA.HISTIDINA : É essencial mais temos no ciclo de Krebs.

AAS ALIFATICOS Gostam de água ,tem estrutura hidrofóbica e filica (glisina e metionina)

AAS AROMATICOS Odeiam água ,tem anel aromático (fenilalanina,tirosina,triptofano)

AAS POLARES SEM CARGA Prolina e cisteina ,a cisteina que faz ter o cacho no cabelo ,qnto mais ponte de sulfeto mais cacheado fica ,amônia quebra isso.

AAS POLARES COM CARGA + Lizina,arginina(alcalinos)histidina

AAS POLARES COM CARGA _ Aspartato e glutamato

Principal função dos aas é a formação de proteínas . Todos os aas tem atuam como precursores de bases purinas(nitrogenadas), pessoa que tem acido úrico não pode exceder na ingestão de proteínas ,se comer mto ela terá mtas bases nitrogenadas e não coseguira degradas essas bases. Essas bases tmbm são usadas no grupamento heme da hemoglobina .

Por que relaciona os aas com a gliconeogenese ?

Por conta da alanina , ela modifica a estrutura ,faz metabolismo pra fazer glicose .

AAS de cadeia ramificada (BCAA): proteínas do músculo ,eles são usados como fonte de energia durantes os exercício físico .

VALINA,LEUCINA ,ISOLEUCINA .

Diversos AAS e suas funções :

Arginina :dilatação do vasos sanguíneos ,neutraliza a amônia,manutenção da função imunológica.

Glutamina: Protetor estomacal,TGI e figado, participa no metabolismo do álcool ,neutraliza os efeitos do álcool ,células intestinais se precisar de energia usa glutamina.

Alanina e aspartato: metabolismo energético ,1 dos precursores da gliconeogenese ,aspartato não participa da gliconeogenese,o esqueleto carbonico do aspartato entra como intermediário no ciclo de Krebs.

Prolina : Faz parte da estrutura do colágeno ,tem NMF (fator natural de hidratação).

Ligação peptídica passo inicial p/ produção de proteínas,sempre tem 2 aas,o grupamento amino fornece uma hidroxila ,e o mino fornece um hidrogênio (liberando um H20 )

Carboxipeptidases,aminopeptidades e pepsina podem quebrar ligação peptídica.peptideos são de +ou_ 50 aas e é linear , se passar dai começa a fazer dobramentos tridimensional.

Funçoes dos peptídeos no organismo :

Aspartame : aspartame + fenilalanina , pessoas com fenilcetonuria deve evitar .

Inibidores de proteases : AZT impede a transformação do RNA viral em DNA.

Antiomalanicos : bloqueia os radicais livres .

Veneno e toxina : bradicina – captopril – vaso dilatador.

DIVISÃO EM 1ª 2ª 3ª

Estrutura primaria: aas unidos através da ligação peptídica, ribossomo esta sintetizando a proteína.

Estrutura secundaria : grup carbox. E grupa mino,interagem entre si atrás de pontes de hidrogênio .alfa hélice qndo essa ponte de hidrogênio é na distancia de 4 aas.

Estrutura terciaria : onde a proteína assume sua função biologicamente .

Ql é a diferença das pontes de “H” da 2ª com a 3ª ?

A 3ª ocorre entre os radicais e a 2ª ocorre ao nível da ligação peptídica.

Alterações que podem ocorrer com a 3ª

Aquecimento,febre ,acidose metabólica ,desnaturação.

4ª união de varias 3ª + comum em hemoglobina (ligação do ferro)

BALANÇO NITROGENADO : Resultado da subtração do ingerido com o excretado.

BALANÇO NITROGENADO NEGATIVO: Excreção de nitrogênio foi maior que ingestão ex: jejum associado a desnutrição,velhice.

BALANÇO NITROGENADO POSITIVO: Excreção baixa ,que dizer que vc utiliza o que consome .ex: comum na fase de crescimento,na