Objetivos Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas Enzimas Vitaminas e Coenzimas

Curso de Bacharelado Interdisciplinar em Saúde

Ciências Morfofuncionais I – CCS683

Professor: Givanildo Oliveira

GUIA PARA ESTUDO

Pessoal,

Este é um guia para ajudar nos estudos sobre aminoácidos, peptídeos, proteínas, enzimas e coenzimas. Reservo-me o direito de cobrar algo que não se encontra explícito na relação abaixo, mas que apresenta conexão explícita, com possibilidade de inferência direta.

Bons estudos!

OBJETIVOS:

1. Reconhecer que todos os α-aminoácidos possuem uma estrutura básica comum;
2. Reconhecer o átomo de carbono α como um centro quiral e a possibilidade da existência de dois enantiômeros;
3. Entender a classificação dos aminoácidos segundo seu grupo R;
4. Observar que alguns aminoácidos não formam proteínas, bem como a presença de aminoácidos incomuns;
5. Compreender a forma de ZWITTERION dos aminoácidos em solução aquosa;
6. Observar a natureza anfotérica dos aminoácidos;
7. Observar as diferenças nas propriedades ácido-base dos aminoácidos;
8. Entender como se dá a formação de uma ligação peptídica;
9. Reconhecer o terminal amino e o terminal carboxila de um peptídeo;
10. Observar que um peptídeo está sujeito à ionização tal como os aminoácidos, mas que apenas os grupos terminais (α-amino e α-carboxila) e alguns grupos R são ionizáveis;
11. Observar que a atividade biológica de um peptídeo não tem relação direta com seu peso molecular (massa molecular);
12. Reconhecer que a estrutura tridimensional de uma proteína é determinada pela sequência de aminoácidos (estrutura primária);
13. Reconhecer que a função de uma proteína depende de sua sequência de aminoácidos (estrutura primária);
14. Reconhecer que a função de uma proteína depende de sua estrutura tridimensional;
15. Reconhecer que o interior das proteínas globulares contém um núcleo hidrofóbico formado pelas cadeias laterais apolares;
16. Definir e reconhecer a estrutura secundária das proteínas;
17. Reconhecer a existência de proteínas subunidades múltiplas, observando os conceitos de proteínas oligoméricas e de protômeros;
18. Reconhecer que cada polipeptídeo de uma proteína oligomérica possui sua sequência de aminoácidos característica;
19. Definir o que são proteínas conjugadas, citando exemplos;
20. Conceituar e entender estruturas primária, secundária, terciária e quaternária;
21. Reconhecer as diferenças entre proteínas fibrosas e globulares. Citar exemplos;
22. Observar a relação entre o pI das proteínas com os seus aminoácidos constituintes;
23. Definir estrutura nativa, desnaturação e renaturação, correlacionado com estrutura e função das proteínas;
24. O que são enzimas? Observar as ribozimas;
25. Explique o efeito das enzimas na redução da energia de ativação e consequente aceleração da velocidade de reação;
26. Por que as enzimas são consideradas as unidades funcionais do metabolismo?
27. O que é sítio de ligação do substrato e qual a relação deste com a especificidade das enzimas para seus substratos?
28. O que é sítio ativo?
29. Compreender o efeito dos fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas (pH, temperatura, concentração de substrato);
30. O que são cofatores enzimáticos e coenzimas? Qual a importância dos mesmos para a atividade enzimática? Correlacionar com a necessidade de ingestão das vitaminas;
31. Quais são as seis classes de enzimas? Defina cada uma delas;
32. Fale sobre os tipos de inibição enzimática e cite exemplos;
33. Qual a importância dos inibidores enzimáticos para a terapêutica?
34. Qual a importância da regulação enzimática para o metabolismo?
35. Defina os seguintes tipos de regulação enzimática: modulação alostérica e modulação covalente;
36. Escreva a equação de Michaelis-Menten e diga a importância desse modelo matemático para o estudo das enzimas? Defina Km e Vmáx.

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