Relatório Sobre Enzimas

Introdução

O nome “enzimas” foi dado por Frederick W. Kuhn, que foi destinado às moléculas que Boucher detectou em seu experimento, essas moléculas realizavam fermentação do açúcar em álcool e continuavam ativas mesmo depois de serem retiradas das células. As enzimas são, em sua maioria proteínas, com exceção de um grupo pequeno de moléculas de RNA catalíticas. Algumas enzimas precisam de um   componente   químico   adicional   chamado   de   cofator (íons   inorgânicos) ou coenzima (molécula orgânica ou metalográfica complexa). Essas coenzimas tem a função de agirem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos, quando uma coenzima (ou íon metálico) se liga firmemente (ou até mesmo tenha uma ligação covalente) a uma é enzima é chamado de grupo prostético. A parte proteica de uma holoenzima (enzima completa fatalisticamente ativa junto com sua coenzima   e/ou   íons   metálicos) é   chamada   de   apoenzima   ou   apo proteína.  As enzimas são classificadas de acordo com as reações que elas catalisam (NELSON; COX, 2011).

 A catálise enzimática das reações se faz essencial para os sistemas vivos. As reações sem catálise não ocorrem em velocidade adequada. A enzima proporciona ambiente em que cada reação ocorra mais rapidamente e uma característica dessas reações catalisadas por enzimas é que elas ocorrem no sítio ativo (bolsão da enzima). Há uma molécula que se liga nesse sítio ativo e a qual a enzima age sobre ela, essa molécula é denominada substrato. As enzimas não alteram o equilíbrio da reação, apenas sua velocidade (MARZZOCO, 2007).

Cinética enzimática é uma disciplina antiga que entende o mecanismo das enzimas através da determinação da velocidade da reação e como a enzima se modifica em resposta a mudanças nos parâmetros experimentais. Um modo que torna mais simples os experimentos dessa disciplina é medir a velocidade inicial (V0). Quando o substrato, [S], está em concentração consideravelmente pequena, V0 tem um aumento quase linear conforme o aumento do [S]. Quando o [S] está em alta concentração, V0 aumenta em pequena quantidade conforme o [S] aumenta. Mas, há um ponto em que o aumento de V0 se torna insignificantemente pequeno com o aumento do [S], essa região está próxima à velocidade máxima (Max).  Há uma equação que demonstra algebricamente que a curva que expressa relação entre eles.

Objetivo

Analisar a reação de um complexo de enzimas substrato.

Materiais

• Amido de milho (maisena)
• Solução de lugol 5%
• Amostra de saliva
• Tubos de ensaios
• Pinça para colocar os tubos no bico de bunsem
• Bico de bunsem
• Água destilada
•  Pipeta 10ml e Pêra
• Bastão de vidro
• Bécker
• Balança

Métodos

Fez a diluição de 50mg de amido de milho em 10ml de água destilada colocou-se 5ml de solução de amido em dois tubos de ensaios. Com o auxilio de um conta gotas adicionou-se 4 gotas de lugol 5%. Em outro tubo acrescentou-se uma quantidade de saliva.

Resultados

A solução de amido ficou roxo, já o que tinha a saliva ficou, mas com um tempo foi ficando esbranquiçada se ligou ao amido.

[pic 1]

Discursão

O amido é a fonte de reserva energética dos vegetais, acumulando-se geralmente nas sementes, raízes tuberosas (ex. cenoura, beterraba), caules tuberosos (ex. batata) e frutos. Para os alimentos ricos em amido, a digestão se inicia na boca digerindo o amido e outros polissacarídeos (como o glicogênio), reduzindo-os em moléculas de maltose (dissacarídeo). Os sais, na saliva, neutralizam substâncias ácidas e mantêm, na boca, um pH levemente ácido, ideal para a ação da ptialina.

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