Degradação De Aminoácidos E Ureia

Degradação de aminoácidos

A degradação dos aminoácidos pode ser definida como a remoção do grupo amino e a oxidação da cadeia carbônica remanescente. Esse grupo amino vai ser convertido a ureia e as 20 cadeias carbônicas restantes são convertidas a piruvato, acetil-coa e intermediários do ciclo de Krebs.

O grupo amino da maioria dos aminoácidos é retirado por um processo que consiste na transferência deste para o a-cetoglutarato, formando assim o glutamato; a cadeia carbônica vai ser convertida ao respectivo a-cetoácido. Essas reações são catalisadas por transaminases, também chamadas de aminotransferases, que são encontradas no citossol e mitocôndria. Na grande maioria das vezes é o a-cetoglutarato que é utilizado como o aceptor do grupo amino. O glutamato é portanto, um produto comum às reações de transaminação, constituindo assim um reservatório temporário de grupos amino, provenientes de diferentes aminoácidos.

O glutamato formado vai ser consumido em duas reações, uma transaminação e uma desaminação. A nova transaminação só é possível porque as reações catalisadas pelas transaminases são reversíveis. Pela ação da apsparto aminotransferase o grupo amino do glutamato é transferido para o oxaloacetato, formando assim o aspartato. O glutamato pode ainda ser desaminado (grupo amino liberado como amônia). A desaminação é catalisada pela glutamato desidrogenase.

A lógica química da... Degradação de aminoácidos e do ciclo da ureia

Além de serem constituintes das proteínas os aminoácidos podem ser usados como precursores de moléculas biológicas azotadas: hemos, nucleótidos, glutationa, animas fisiologicamente activas, etc.

O excesso de aminoácidos da dieta não é armazenado nem excretado: é convertido em piruvato, oxaloacetato, a-cetoglutarato, etc. Consequentemente, os aminoácidos são também precursores de glucose, ácidos gordos e corpos cetónicos. Podem por isso ser usados também para produção de energia.

O processo envolve a eliminação do grupo amina (desaminação), incorporação do amónio assim produzido em ureia para posterior excreção e conversão do esqueleto carbonado em intermediários metabólicos.

A desaminação da maior parte dos aminoácidos envolve uma transaminação prévia, que consiste na transferência do seu grupo amino para um a-cetoácido, produzindo o aminoácido correspondente ao a-cetoácido e o a-cetoácido correspondente ao aminoácido original. Geralmente o aceitador do grupo amina é o a-cetoglutarato, que é convertido em glutamato:

As aminotransferases usam piridoxal-5'-fosfato, um derivado da vitamina B6. O piridoxal está também envolvido em reacções de descarboxilação de aminoácidos, e de eliminação das suas cadeia laterais. É também o cofactor envolvido na reacção da glicogénio fosforilase, embora neste caso o mecanismo de actuação seja diferente. As aminotransferases são específicas para cada tipo de aminoácido, produzindo os a-cetoácidos correspondentes. No entanto, a maioria só aceita a-cetoglutarato ou (em menor extensão) oxaloacetato, como aceitador de grupo amina, produzindo glutamato ou aspartato. Por conseguinte, os grupos amina da maior parte dos aminoácidos são utilizados para produzir glutamato ou aspartato, que por sua vez podem ser interconvertidos pela glutamato-aspartato aminotransferase.

Existe um grupo de aminotransferases musculares que usa piruvato (que também é um a-cetoácido) como aceitador de amina. O aminoácido produzido por estas (a alanina), é lançado para a corrente sanguínea e absorvido pelo fígado, onde é transaminado a piruvato, que será usado na gluconeogénese. A glucose assim produzida é depois oxidada a piruvato pelo músculo, completando o ciclo da alanina. O grupo amina é depois utilizado para a síntese da ureia. O resultado do ciclo da alanina é o transporte de azoto do músculo para o fígado.

A transaminação conserva os grupos amina. A desaminação é