A Bioquímica II

Licenciatura em Ciências Biológicas[pic 1]

2a. Avaliação a Distância – 2017/1

Disciplina: Bioquímica I

Matricular: 15114020340

Nome: Daniele S. P. Martins

Polo: ARE – Angra dos Reis

Questão 1:

a) Qual é a temperatura ótima desta enzima?

R: E de 37 °C

 

b) A sua temperatura ótima coincide com a temperatura corporal humana?

R: Sim, pois a temperatura corporal humana está entre 35 ºC e 40 ºC, em média 36,5 ºC.

c) Qual é a atividade relativa da enzima na temperatura corporal humana?

 

R: A  maioria  das  enzimas  humanas tem  sua  temperatura  ótima  entre  35°  e  40°,  faixa  normal  de  temperatura  corporal, a Amilase Salivar depende de um pH ótimo, que é de aproximadamente 7,0 (neutro), e uma temperatura ótima, de 37°C  porém entre 35°C e 40°C, ela ainda atua, abaixo de 35° ela se torna inativa e acima de 40° sofre desnaturação. Sua atividade e a de quebra as moléculas de amido fragmentando-as em glicose.  

d) Explique porque, inicialmente, a atividade da enzima aumenta até determinada temperatura e, em seguida, sua atividade tende a diminuir com o aumento da temperatura?

R: Isso ocorre porque com o aumento contínuo da temperatura, pode ocorrer uma inativação gradativa da enzima, até a inativação total, causada pela desnaturação protéica provocada pelo calor, isso faz com que a estrutura tridimensional da enzima se rompe impossibilitando que se forme o complexo enzima-substrato.

 

 Questão 2:

Em um estudo realizado com um paciente masculino de 35 anos de idade, foi medida a velocidade da reação da CPTII pela utilização de palmitato, como substrato, medindo-se a formação de palmitoil CoA. A velocidade de uma reação catalisada por uma enzima é determinada pela variação na concentração de produto em função do tempo. A tabela abaixo mostra a concentração de palmitoil CoA em função do tempo, de um indivíduo normal e do paciente descrito acima.

 (A) Faça um gráfico para cada uma das medidas e calcule a velocidade de reação da CPTII de cada indivíduo.

  [pic 2]

                                                                                               

 

V0=  1  .Vmax =   1 .56 = 28 Mmol → V0 =  Vmax  . S   = 28 = 56 . 8  =   28. (Km + 8) = 448  →  

        2                 2                                         Km + S               km +8

 28Km + 224 = 448 → 28Km = 448 – 224 = 28Km = 224 → Km = 224 = 8 → Km = 8 Mmol/min

                                                                                                         28                                                                                                                                                                                                                    

V0 =  1  . Vmax =  1 . 2,9 = 2,9 = 1,45 → V0 =  Vmax  . S   = 1,45 = 2,9. 8  = 1,45.(km + 8) = 23,2 →

         2                 2              2                             Km + S                   Km + 8                                        

1,45Km + 11,6 = 23,2 → 1,45Km = 23,2 – 11,6 = 1,45Km = 11,6 → Km =  11,6  = 8 →

                                                                                                                     1,45

Km =8Mmol/min.

[pic 3]

Questão3:

a) Construa o gráfico do duplo-recíproco.

[pic 4]

b) Determine o Km e Vmax para essa preparação de enzimas e substrato na ausência do inibidor.

  1   = 0,0997 → Vmax =   1   = 10,03 → Km  = 0,5093 →  Km = 0,5093 → Km= 0,5093.10,03 = 5,10

Vmax                             0,0997                Vmax                    10,03                                                

R: Vmax = 10,03 e o Km = 5,10

c) Calcule os parâmetros cinéticos (Km e Vmax) da enzima na presença do inibidor e indique qual tipo de inibição está ocorrendo.

  1    = 0,1081 → Vmax =   1    = 9,25 →  Km   = 0,7837 → Km = 0,7837 →  Km = 0,7837.9,25 = 7,24