A MIOSINA É UMA PROTEÍNA ENVOLVIDA NO FENÔMENO DA CONTRAÇÃO MUSCULAR

A miosina é uma proteína envolvida no fenômeno da contração muscular, sendo as principais componentes dos miofilamentos constituintes do citoesqueleto das células musculares. Ela é uma ATPase classificada como manoquímica, visto que converte a energia química da quebra da molécula de ATP em energia mecânica – também podendo ser denominada como uma proteína motora.

Existem diversos tipos dessa proteína identificados na natureza, no entanto uma das mais conhecidas – sendo responsável pela contração nos músculos esqueléticos – é a miosina II. Ela possui uma estrutura molecular padrão, onde cada molécula de miosina é constituída por uma cauda, com duas cadeias polipeptídicas de ‘meromisina leve’ enroladas entre si, e uma cabeça formada por duas unidades de ‘meromisina pesada’ e quatro cadeias leves, as quais possuem funções reguladoras. Dessa forma, diz-se que a molécula de miosina possui seis subunidades, onde a porção carboxiterminal forma a cauda (em espiral) e a aminoterminal contém os domínios globulares (as cabeças). Duas cadeias leves estão associadas a cada cabeça da miosina.

As cadeias pesadas são responsáveis por grande parte da estrutura geral da molécula em questão. Em sua extremidade carboxila, elas estão dispostas sob a forma de α-hélices enroladas uma em torno da outra, formando uma espiral fibrosa com giro para a esquerda. Em sua extremidade amino, cada cadeia pesada tem um grande domínio globular que contém um sítio no qual o ATP é hidrolisado. As cadeias leves estão associadas aos domínios globulares, ajudando a controlar a função das cabeças durante o processo de contração muscular. Por ser constituída por duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves, pode-se dizer, ainda, que a molécula é um hexâmero.

A miosina é uma proteína formada por duas cadeias polipeptidicas pesadas e quatro leves; as cadeias pesadas possuem uma estrutura globular em suas extremidades denominada cabeça da miosina, e as duas cadeias pesadas formam uma dupla hélice deixando as cabeças livres na extremidade. As quatro cadeias leves se localizam na cabeça da miosina, duas em cada cabeça. Os corpos das moléculas de miosina formam a cauda do filamento grosso e dela saem proeminências da porção helicoidal da molécula, mantendo a cabeça longe do corpo: é o braço da molécula. O conjunto formado chama-se ponte cruzada.

As cabeças são o local responsável pela atividade enzimática da molécula – pela afinidade com a actina, enquanto que os locais com afinidade por outras moléculas de miosina encontram-se na sua cauda. Essas afinidades irão determinar a estrutura do filamento que se forma pela união de aproximadamente 200 moléculas de miosina.

Na formação desse filamento de miosina, uma parte da porção em dupla-hélice de cada molécula de miosina se afasta igualmente do corpo do mesmo, acompanhando a cabeça e providenciando, assim, um braço que permite o afastamento para o exterior. Os braços e as cabeças da miosina denominam-se conjuntamente por ponte transversa. A ponte transversa é, assim, composta por duas partes: um braço em forma de dupla-hélice e uma cabeça ligada à extremidade dessa dupla-hélice. As cabeças das moléculas de miosina se projetam, no entanto, em direções opostas em cada metade desse filamento, deixando-se, entre essas duas metades, uma região livre e isenta de projeções.

As moléculas de miosina, então estão dispostas no filamento com suas caldas voltadas para o centro do mesmo, de modo em que suas cabeças fiquem concentradas perto das suas extremidades livres.

Cada filamento de miosina, no sarcômero (unidade muscular contrátil), está cercado por seis filamentos de actina,