Aps Bioquimica

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CENTRO UNIVERSITÁRIO DE PATOS DE MINAS

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA

Instruções: - O estudo dirigido deverá ser feito de forma objetiva e individualmente; - O estudo dirigido deverá ser postado até dia 16/10 e entregue impresso dia 17/10/15. - O aluno que entregar fora da data prevista pelo professor terá o trabalho avaliado em metada do valor estipulado para o estudo dirigido.

Estudo Dirigido

1. O que são os aminoácidos? Desenhe a estrutura básica de um aminoácido e indique seus grupos funcionais.
2. Os aminoácidos se ligam através de ligações peptídicas para formar as proteínas. Esquematize uma ligação peptídica com os aminoácidos abaixo:

Glicina + Valina

1. Os aminoácidos são considerados moléculas dipolares ou zwitteríons. Qual é a principal característica deste grupo de moléculas?
2. Classifique e conceitue os aminoácidos de acordo com seu aspecto nutricional.
3. Diferencie os quatro níveis estruturais de uma proteína.
4. O que ocorre quando uma proteína é desnaturada? E quais os agentes responsáveis pela desnaturação proteica?
5. Quais as características de uma proteína que determina a sua função?
6. Sobre um átomo assimétrico ou quiral é correto afirmar:

a) Possui três grupos químicos diferentes ligados a um mesmo átomo de carbono.

b) A molécula se superpõe à sua imagem especular quando girada no sentido anti- horário.

c) Possui quatro grupos químicos diferentes ligados a um mesmo átomo de carbono.

d) Apenas uma configuração espacial é possível.

9)  Quais polissacarídeos são de reserva e quais são estruturais?

10) Descreva através de reações o funcionamento geral das enzimas.

11) Defina estado de transição, energia de ativação e demonstre estes conceitos em um gráfico.

12) Quais fatores afetam a atividade enzimática?

1. Diferencie inibidores competitivos de não-competitivos, relacionando com a presença do centro ativo de uma enzima.
2. Quais são os 04 fatores que interferem na regulação da atividade enzimática?
3. O que são cofatores? Qual a sua importância? Qual a classificação deles?

Estudo Dirigido

Nome: Luis Fernando Ribeiro Braga

1. Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N). Alguns podem conter enxofre em sua composição. Esses compostos se ligam, formando a molécula de aminoácido da seguinte forma:

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1. H-CH(NH2) –COOH (glicina)+ CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH(valina)

1. Moléculas dipolares ou zwitteriônicas, são moléculas que possuem dois grupos polares em sua estrutura. Em solução, os grupo amina e carboxila tendem a ficar ionizados e com isso tornam-se polarizados (amina carregada positivamente e carboxila carregada negativamente), sendo esta a origem do caráter zwitteriônico dos aminoácidos.

1. É variável de espécie para espécie, obedecendo a capacidade que cada um possui de sintetizar os aminoácidos ou adquiri-los através da alimentação.
   Para os seres humanos, são subdivididos em aminoácidos essenciais, aqueles que o metabolismo não consegue produzir, e somente pela ingestão de alimentos conseguimos suprir sua carência; e aminoácidos não essenciais, sintetizados pelo organismo a partir de outros.

1. A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primáriada proteína.

No entanto, uma mesma proteína pode adquirir também estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias. Isso ocorre como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteína.

A estrutura secundária geralmente é resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo – NH e o oxigenio do grupo C ═ O. Assim, formam-se estruturas como as mostradas abaixo, parecidas com uma mola (um exemplo ocorre com a queratina de nossos

cabelos) ou como folhas de papel dobradas (esse tipo ocorre com a fibroína da teia da aranha): Esses são apenas dois exemplos de possibilidades de estruturas secundárias para as proteínas. Abaixo temos a estrutura secundária do colágeno. Veja que as interações que resultaram numa estrutra “enrolada” em forma de espiral são ligações de hidrogênio: Quando as estruturas secundárias das proteínas se dobram sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes de dissulfetos. Mas, podem ocorrer outras ligações espaciais também, como as realizadas por átomos de metais. Já a estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. Por exemplo, abaixo temos um modelo da estrutura quaternária da hemoglobina humana, a proteína nos glóbulos vermelhos que transporta oxigênio pelo organismo. Essa estrutura é formada por quatro estruturas terciárias, sendo que existem entre elas grupos prostéticos (heme) formados pelo ferro.    

1. A estrutura protéica adquire sua função em meio celular específico. Condições diferentes daquelas presentes no interior da célula podem resultar em variáveis alterações na estrutura das proteínas. Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função recebe o nome de desnaturação. O estado desnaturado não necessariamente corresponde à um desenovelamento completo da estrutura protéica e a uma randomização de conformação. Sob a maioria das condições, as proteínas desnaturadas se encontram em um conjunto de estados parcialmente enovelados pouco elucidados. A desnaturação protéica se dá não só pelo calor, mas também por extremos de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona, por exemplo), por certos solutos como uréia e cloridrato de guanidínio ou por detergentes. Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia polipepitídica é rompida. Os solventes orgânicos (uréia e detergente) agem principalmente de modo a promover o rompimento de interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas globulares; os extremos de pH alteram a carga líquida da proteína, provocando a repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogênio.

1. As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucleicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida. 
   Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado. 
   Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias sequências específicas.
2. Letra C ) Possui quatro grupos químicos diferentes ligados a um mesmo átomo de carbono.
3. O glicogénio é o polissacarídeo de reserva nos animais. Foi descoberto por Claude Bernard e é armazenado principalmente no fígado e em menor quantidade no músculo esquelético. Também intervém na regulação da glicemia, isto é, na percentagem de glicose no sangue. É estruturalmente semelhante à amilopectina, sendo constituído por cerca de 3000 unidades de D-glicose unidas por ligações α(1-4) e ramificações α(1-6) em intervalos mais regulares (cerca de 8 a 12 unidades). Ambos os polissacarídeos de reserva (amido e glicogénio) apresentam uma conformação em hélice.Os polissacarídeos estruturais fundamentais são a celulose e a quitina. A celulose é um polissacarídeo formado por cadeias lineares de D-glicose (300 a 1500 unidades) unidas por ligações β(1-4) (Figura 1). É a principal base estrutural das plantas, nomeadamente na constituição das paredes celulares das células vegetais, sendo vulgarmente utilizada na produção de papel. As moléculas de celulose organizam-se em camadas de fibras que oferecem resistência e flexibilidade às estruturas. Embora seja uma molécula hidrofílica, a celulose é completamente insolúvel em água devido ao seu elevado tamanho. A quitina é também um polissacarídeo estrutural formado por unidades de acetilglicosamina, e está presente no exoesqueleto dos artrópodes e nas paredes celulares dos fungos. Outro polissacarídeo muito comum é a agarose que possui diversas aplicações biotecnológicas, sendo frequentemente utilizado em técnicas laboratoriais de Biologia Molecular e Celular.

1.  As enzimas são substâncias orgânicas, geralmente proteínas, que catalisam reações biológicas pouco espontâneas e muito lentas. O poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia despendida para que elas aconteçam.Assim, na presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da reação é mais rápida e a energia utilizada é menor. Por esse motivo as enzimas praticamente regem todo o funcionamento celular interno, favorecendo o metabolismo anabólico (construção) e catabólico (degradação), bem como externo, através de sinalizadores catalíticos estimulantes ou inibitórios atuantes em outras células (hormônios, por exemplo).

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1. Teoria da catalise

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1.  A TEMPERATURA e PH influenciam a atividade enzimática. Nao esqueça que enzimas sao proteinas, portanto desnaturam em condiçoes nao favorárveis de ph e temperatura. Ao desnaturar, alteram a conformaçao do centro ativo, dificultando/impossibilitando a ligação do substrato. 
   Outros factores que influenciam a atividade enzimática sao: 
   CONCENTRAÇAO DO SUBSTRATO - deve estar sempre em excesso. Se houver maior concentraçao de enzima do que de substrato ha enzima que nao está ligada logo nao vai contribuir para a reacao e nao se pode obter um valor real de atividade enzimatica. A enzima tem que estar saturada, toda na forma de complexo enzima-substrato. 
   CONCENTRAÇAO DA ENZIMA - se a concentraçao de enzima for menor que o ideal a velocidade da reaçao nao é a máxima o que vai alterar os valores de atividade. 
   COFATORES - ha enzimas que necessitam de cofatores para que funcionem. Entao ha que garantir que se adiciona cofator suficiente para se ligar a todas as enzimas e elas possam catalisar devidamente as reações.

1. Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima.Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.Os inibidores não-competitivos não tem semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise.

1. Grau de acidez da solução (pH): 
   Alterações de pH podem mudar a forma da Enzima afetando seu funcionamento. Cada enzima tem um pH ótimo para seu Funcionamento, acima ou abaixo desse pHsua atividade diminui.
   Temperatura enzimática
   Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com elevação da temperatura. Porém, a partir de determinadatemperatura, a velocidade da reação enzimática diminui acentuadamente. Cada tipo de enzima atua melhor em uma faixa de temperatura denominada de temperatura ótima, onde a velocidade da reação é máxima, sem desnatura-la.
   Concentração da enzima                                                                                 Aumentando a concentração de moléculas da enzima, a velocidade da reação aumenta, desde que haja quantidade de substrato suficientepara receber as enzimas.
   Concentração do substrato 
   Aumentando a concentração do substrato, aumenta-se a velocidade da reação até o momento em que todas as moléculas de enzima se achem“ocupada”. A partir deste momento a velocidade da é máxima e constante.

1. Algumas enzimas não necessitam de componentes adicionais para mostrarem uma actividade completa. No entanto, outras requerem ligação a moléculas não proteícas para que possam exercer a sua actividade. Os cofactores podem ser inorgânicos (iões metálicos e complexos ferro-enxofre) ou compostos orgânicos(flavina ou heme). Os cofactores orgânicos (coenzimas) são normalmente grupos prostéticos, que estão intimamente ligados às enzimas a que eles prestam assistência. Os cofactores que possuem ligação forte às enzimas são distintos de outras coenzimas, tal como a NADH, visto que não são libertados do sítio activodurante a reacção catalisada.Um exemplo de uma enzima que contém um cofactor é a anidrase carbónica, que é mostrada em figura acima com um ião de zinco como cofactor.[35] Estas moléculas que possuem uma ligação estreita com as enzimas são normalmente encontradas no sítio activo e estão envolvidas na reacção catalítica. Por exemplo, a flavina e grupos heme estão muitas vezes envolvidos em reações de oxidação-redução. Enzimas que requerem um cofactor mas que não se ligam a estes, são denominadas apoenzimas. Uma apoenzima juntamente com o(s) seu(s) cofactor(es) são denominadas holoenzimas. As enzimas complexas, ou holoenzimas, possuem além da parte protéica (apoenzima), um cofator, podendo ser um íon ou uma coenzima, que é uma molécula orgânica, vitamina ativada transformando-se em coenzima. A maioria dos cofactores não se ligam por covalência a uma enzima, mas estabelecem ligações fortes. No entanto, os grupos prostéticos orgânicos podem ligar-se de maneira covalente. Um exemplo disso é a ligação da tiamina pirofosfato à enzima piruvato desidrogenase.

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