Lipidios de Membranas
Por: Breno Batista • 14/6/2018 • Seminário • 680 Palavras (3 Páginas) • 303 Visualizações
AGUA
Propriedades:
Inorgânica
Solvente universal capaz de dissolver várias substancias
Polar (Cargas diferentes nos polos)
Tem uma alta tensão superficial (forte ligação entre as pontes de Hidrogênio)
Alto calor especifico (Precisa de mt energia para mudar a temperatura da agua)
Agua pode ser produto ou reagente de uma solução, Hidrolise quebra (reagente), síntese por desidratação (produto)
PH
Ionização quando uma molécula adquire um carga positiva ou negativa
Dissociação da agua forma OH- e H+
Serve como determinante do perfil de funcionamento de proteínas
SISTEMA TAMPÃO
Toda solução que impede que ocorra mudanças bruscas no ph de uma determinada faixa quando é adicionado ácido ou base ao meio
Ácido e Base forte
Reação só tem um sentido e dissociação total
HCL H+ CL-
NaOH NA+ OH-
Ácido e Base fraca
Ambos sentidos e dissociação parcial
AMINOACIDOS
[pic 1][pic 2]
- Monômeros responsável pela formação da proteína
- Amina (NH2) C ALFA NO MEIO e Carboxila (COOH) mais o Grupo R
- Existem 20 tipos de aminoácidos para a síntese proteica
- Isomeria ótica relacionado a fotos espelhadas moléculas espelhadas
- Aminoácidos formam proteínas através de ligações peptídicas através do grupo amina se ligando ao grupo carboxila (através da saída de uma molécula de agua)
- Nomeados pela sua aparência L e D
- Divididos em naturais produzidos pelo corpo e essencial não produzido pelo corpo
- Ligação peptídica também forma um grupo AMIDA
- Quantidade tipo e ordem mudam a proteína com isso muda a função
Funções dos aminoácidos
- Formar proteínas
- Atuam como neurotransmissores
- Precursores biológicos como cetoacidos, glicose, creatina
PROTEINAS
- Moléculas orgânicas formadas por aminoácidos
- Existem proteínas simples e complexas (formados pelo grupo prostético)
Funções
- Função estrutural (da firmeza aos tecidos)
- Função imunológica (anticorpos)
- Hormonal
- Catalisadores de reações
- Contrátil (actina e miosina)
- Transporte (hemoglobina)
FORMAS DA PROTEINA
O formato da proteína define sua função biológica
- Primaria: Sequência de aminoácidos
- Secundaria: Segmentos enrolados ou dobrados (alfa hélice ponto de h intra ou folha beta ponte de H extra) através de pontes de H a cada 4 carbonos alfa
- Terciaria: Cadeias laterais se interagem tendo um formato tridimensional (pontos de hidrogênios, ligações hidrofóbicas,
- Quaternária: União de duas ou mais cadeias polipeptídicas, pode ter formato fibroso ou globular
Desnaturação: quando uma condição ambiental muda, alterando o formato da proteína fazendo com que ela perca sua função biológica (algumas proteínas podem voltar ao seu estado funcional)
Salinidade, ph e temperatura modificam as proteínas
Proteína desnaturada nunca perde sua sequência primaria
Chaperaninas: auxiliam as proteínas em seus dobramentos
ENZIMAS
- São macromoléculas responsáveis pela catalise (transformação ou conversar) das reações
- Possuem alto grau de especificidade
- Aceleram a reação em Ph e temperatura adequado
- Nos sítios catalíticos das enzimas em algumas é necessário apenas aminoácidos porem em outras são necessários além dos aminoácidos coenzimas e cofatores que são:
- Cofator: íons inorgânicos Magnésio e Zinco Cobre
- Coenzima: Molécula organiza (vitamina b12)
- Grupo prostético: Cofatores ou coenzimas ligados fortemente a enzimas
Tipos de enzima:
Alosterica onde o produto pode se ligar de volta enzima e dar um feedback negativo efetores diminuindo o contato do substrato com a enzima
Isoenzimas: Atuam da mesma forma porem tem velocidades max e Km diferentes, atuam em diferentes tecidos e tem fatores que se ligam para dar o feedback diferentes
Coordenada da reação (fases de transformação da molécula
...