Estrutura igual de proteína

Universidade do Estado do Amazonas

Escola Superior de Tecnologia

PROTEÍNAS

Adrianne Mesquita Gurgel - 1115140324

Bioquímica – Professora Nora Garcia

Manaus / Amazonas

• Introdução

Proteína, nome derivado do grego protos que significa a “mais importante” ou “a primeira”.

As proteínas são macromoléculas orgânicas formadas pela sequência de vários aminoácidos, unidos por ligações peptídicas (cadeia polipeptídica). Uma proteína pode conter milhares de aminoácidos, com sequência dessas unidades determinada pela informação genética contida no gene, um seguimento da molécula cromossômica. Portanto, todo o funcionamento de um organismo é conduzido pelo controle das moléculas de DNA.

A sequência dos aminoácidos em uma proteína representa a estrutura primária, responsável pelas propriedades da molécula.

Em decorrência à existência de pontes de hidrogênio entre o hidrogênio (carga positiva +) de um aminoácido com o oxigênio ou nitrogênio (carga negativa -) de outro aminoácido não adjacente, é proporcionada uma torção na cadeia filamentosa, assumindo a proteína uma forma de helicoidal.

• Desenvolvimento

Há vários níveis de estrutura protéica

- Estrutura primária: descrição de todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e ligações dissulfeto) unindo resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. O mais importante nesse tipo de estrutura é a sequência de resíduos de aminoácidos.

- Estrutura secundária: arranjos particularmente estáveis de resíduos aminoácidos dando origem a padrões estruturais recorrentes.

- Estrutura terciária: descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um polipeptídio.

- Estrutura quaternária: a proteína apresenta duas ou mais subunidades polipeptídicas.

As proteínas podem ser classificadas quanto:

- Composição

Simples: são também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos.

Proteínas Conjugadas: são também denominadas heteroproteínas. São constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético.

Proteínas Derivadas: formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise.

- Número de cadeias polipeptídicas

Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. São as proteínas de estrutura e função mais complexas

- Forma

Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra.

Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões (enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc).

- Modo de interação com a membrana

Proteínas integrais - interagem diretamente com a membrana.

Proteínas periféricas - associam-se às membranas ligando-se à superfície delas.

Proteínas ligadas a lipídeos

Propriedades das proteínas

Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais apresentam estruturas primárias características. Mesmo dentro de uma espécie, pode haver variações entre indivíduos. Esta é uma propriedade muito particular destas moléculas, a qual não é exibida por outros grupos como glicídios e lipídios.

Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações com a água (ambiente aquoso). Proteínas globulares tendem a expor os grupos R hidrofílicos e a interiorizar grupos R hidrofóbicos. Proteínas fibrosas tendem a apresentar R hidrofóbicos expostos, o que torna possível sua função estrutural.

Tamponamento: em função do caráter anfótero (ácido-básico) dos aminoácidos constituintes, algumas proteínas têm a capacidade de controlar variações de pH do meio.

Desnaturação e renaturação: proteína nativa é aquela que se apresenta numa conformação espacial que permite a sua funcionalidade. A desnaturação protéica é a perda da funcionalidade em decorrência de uma alteração conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível de estruturas quaternária, terciária e secundária). A desnaturação de uma proteína pode ser reversível ou irreversível. Os fatores que podem ocasionar a desnaturação protéica