Fenômenos Bioquímicos E Suas Aplicações

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UNIVERSIDADE SÃO JUDAS TADEU

Fenômenos bioquímicos e suas aplicações

  

ENZIMAS

CATALISADORES E INIBIDORES DE REAÇÕES QUÍMICAS

São Paulo

2023

1. FUNDAMENTAÇÃO TEÓRICA         

As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas que aceleram a velocidade de uma reação e que são aplicadas industrialmente. Os processos catalisados por enzimas são geralmente mais rápidos, eficientes e ambientalmente sustentáveis. As Enzimas podem ser obtidas de fontes vegetais, animais e microbiana (Monteiro, 2009). Apesar das vantagens no uso de enzimas em processos industriais, algumas desvantagens são observadas, dentre elas a sensibilidade das enzimas a variações de pH e temperatura. O efeito do pH na atividade das enzimas se dá devido ao fato de essas serem formadas por grupos químicos, na sua maior parte aminoácidos, que podem sofrer ionização e adquirir cargas momentâneas, o que promove uma  mudança  conformacional  da  estrutura  da enzima, afetando  o  modelo  “chave-fechadura”.  Já a temperatura influencia a atividade enzimática, no sentido de aumentar a energia cinética das moléculas e consequentemente aumentando a probabilidade de encontro entre a enzima e o substrato. A secreção enzimática é ativada pela presença do substrato ao qual será responsável pela digestão. Cada enzima é, em algum grau, específica para certo substrato, apresentando estrutura espacial adequada para atuar neste substrato (Campestrini, 2005).

Um exemplo de enzima é a catalase que é responsável pela decomposição do peróxido de hidrogênio (H2O2), também conhecido como água oxigenada. A presença da catalase nos organismos vivos é extremamente importante, pois o peróxido de hidrogênio produzido pelo metabolismo celular animal é muito tóxico para as células e a enzima tem uma ação rápida para decompor essa substância em água e gás oxigênio, espécies químicas inofensivas para o organismo (equação 1).

H2O2(aq) → H2O(l) + O2(g) 

1. MATERIAIS E REAGENTES:

• Água oxigenada (H2O2); 

• Batata cozida;

• Batata crua; 

• Béqueres de 50 mL; 

• Fígado cozido; 

• Fígado cru; 

• Placas de Petri; 

• Suco de limão. 

1. PROCEDIMENTO: 

Foram realizados dois experimentos, um com célula vegetal no qual foi utilizada a batata crua e cozida e outro com célula animal, no qual foi utilizado fígado cru e cozido. Foi adicionado aos extratos os substratos H2O2 e suco de limão.

Primeiro experimento;

Foram preparados 2 béqueres:

- Amostra 1: Batata crua + H2O2

- Amostra 2: Batata cozida + H2O2

Segundo experimento;

Foram preparadas 4 placas de petri:

- Amostra 1: Fígado cru + H2O2
- Amostra 2: Fígado cozido + H2O2

- Amostra 3: Fígado cru + suco de limão + H2O2
- Amostra 4: Fígado cozido + suco de limão + H2O2

1. RESULTADO E DISCUSSÃO

Nos meios onde a temperatura foi elevada (fígado cozido e batata cozida), não observamos a reação acontecer, pois o calor desnatura as enzimas fazendo com que perca sua função. Nos meios onde a célula se encontrava com as enzimas intactas (batata crua e fígado cru), foi possível observar a liberação de gás (efervescência), porém onde o pH foi alterado (suco de limão), a reação aconteceu de forma bem menos evidente, pois o pH é um fator importante para o funcionamento das enzimas.

1. AVALIAÇÃO DOS RESULTADOS

REALIZANDO O PROCEDIMENTO EXPERIMENTAL (CÉLULA VEGETAL) 

1.   Qual dos experimentos (béqueres) a reação ocorreu com maior velocidade? 

R: Apenas no experimento com a batata crua foi possível visualizar reação onde ocorreu liberação de gás (carbônico e água devido a água oxigenada (substrato).

2.   Existe alguma causa que justifique a diferença nas velocidades das reações?

R: Sim, na batata crua as enzimas que estão presentes dentro da célula vegetal estão intactas, assim a água oxigenada adicionada sofre oxidação ocorrendo liberação de gás (gás carbônico e água), enquanto na batata cozida, as enzimas foram desnaturadas durante o processo de cozimento, assim a água oxigenada adicionada não sofre nenhum tipo de reação por parte da enzima Catalase, não ocorrendo mudança visível. (A Catalase tem temperatura limite de 25 a 30°C, passando dessa temperatura ela desnatura, não está mais em seu formato químico de ativação).