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por isso originar dois enantiómeros (segundo o sistema D,L de nomenclatura). Para se identificar se o enantiómeros em questão é o L-aminoácido ou o D-aminoácido, basta dispor a molécula segundo a projecção de Fischer, de forma a que o grupo carboxilo fique voltado para cima. Se o grupo amina ficar voltado para a esquerda, trata-se do L-aminoácido. Caso, pelo contrário, o grupo amina fique voltado para a direita, então o composto é o D-aminoácido.

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Estereoisómeros da alanina segundo a projecção de Fischer

Strokbio

Quase todas as moléculas com centros quirais encontram-se presentes na Natureza na forma de apenas numa forma de estereoisómero. Os aminoácidos presentes nas proteínas são exclusivamente L-estereoisómeros. No entanto existem determinadas moléculas, como certos antibióticos e alguns constituintes das paredes celulares bacterianas, que possuem D-estereoisómeros.

Um dos pontos-chave para a bioquímica é o conhecimento das propriedades químicas dos aminoácidos. Para isso, os α-aminoácidos proteogénicos são divididos em classes de acordo com as propriedades dos seus grupos R, em particular a sua polaridade, ou a tendência que este tem em reagir com a água a pH fisiológico (aproximadamente 7,0). Uma destas classes é a dos aminoácidos com grupos R apolares alifáticos, ou seja, os aminoácidos que possuem cadeias laterais hidrofóbicas. Fazem parte desta classe a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina, cujos grupos R tendem a aglomerar-se de forma a que as suas interacções com a água sejam o menor possíveis, estabilizando a estrutura das proteínas através das interacções hidrofóbicas. A glicina é também um aminoácido pertencente desta classe. Embora esta tenha maior tendência a associar-se aos aminoácidos apolares, a sua cadeia lateral, dado o seu tamanho muito reduzido, não contribui quase nada para as interações hidrofóbicas. A metionina, um dos dois aminoácidos que possui um átomo de enxofre, é também pertencente a esta classe, devido ao grupo tio-éter presente na cadeia lateral. A prolina é um aminoácido com uma cadeia lateral apolar alifática muito distinta, uma vez que é o único aminoácido proteogénico que possui uma estrutura cíclica como cadeia lateral.

Outra classe é a dos aminoácidos com grupos R aromáticos, sendo estes a tirosina, a fenilalanina e o triptofano. Estes aminoácidos possuem cadeias laterais com estruturas aromáticas, relativamente apolares (hidrofóbicas), sendo a fenilalanina o mais apolar dos três. Estes três aminoácidos (mais a tirosina e o triptofano e a tirosina do que a fenilalanina) absorvem radiação ultravioleta (UV) na ordem dos 280 nm, sendo esta propriedade muito explorada na quantificação e na caracterização das proteínas.

Existem também os aminoácidos com grupos R polares electricamente neutros (sem carga). As cadeias laterais deste aminoácidos são mais solúveis em água, ou mais hidrofílicas, que as dos aminoácidos com grupos R apolares, uma vez que possuem grupos funcionais que estabelecem interacções por pontes de hidrogénio com a água. Esta classe inclui os aminoácidos serina, treonina, cisteína (o segundo aminoácido com um átomo de enxofre na cadeia lateral), asparagina e glutamina. A polaridade da serina e da treonina deve-se aos seus grupos hidroxilo; no caso da cisteína, o seu grupo sulfidril funciona como ácido fraco e consegue realizar pontes de hidrogénio com átomos de oxigénio ou azoto; a polaridade da asparagina e da glutamina deve-se aos seus grupos amida.

A asparagina e a glutamina correspondem a amidas de duplos outros aminoácidos – aspartato e glutamato, respectivamente. A cisteína pode ser oxidada, formando ligações covalentes dissulfureto, originando dímeros cistina. Estas pontes dissulfureto são fortemente hidrofôbicas, desempenhando um papel importante na estrutura de muitas proteínas.

Uma outra classe de aminoácidos é a dos aminoácidos com grupos R polares positivamente carregados. Os aminoácidos que apresentam carga positiva a pH 7,0 são a lisina, que possui um segundo grupo amina na sua cadeia alifática lateral, a arginina, que possui um grupo guanidínio positivamente carregado e a histidina, que possui um grupo aromático imidazole. Sendo o único aminoácido que possui uma cadeia lateral ionizável com um pKa próximo de do pH neutro, a histidina pode apresentar-se a pH 7,0 com carga positiva, ou na sua forma desprotonada, pelo que desempenham um papel fundamental em reacções catalisadas enzimaticamente,