Química Bioinorgânica: Hemoglobina

Universidade Estadual De Maringá- UEM[pic 1]

Centro De Ciências Exatas- CCE

Departamento De Química- DQI

Química Inorgânica I

Química Bioinorgânica: Hemoglobina

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Docente: Prof. Bruno H. Vilsinski

Discente: Bruna S. Pedrosa RA:112340

Maringá, 2021

A Hemoglobina (Hb) é uma proteína, pertencente ao grupo heme, encontrada nos glóbulos vermelhos e é a responsável pelo transporte de O2. No sangue, existe aproximadamente 150g de Hb por litro.

A estrutura da hemoglobina foi definida pelos químico J. C. Kendrew e pelo biólogo M. F. Perutz. Devido esse estudo conjunto eles ganharam o prêmio Nobel de Química em 1962.

A proteína Hb tem um peso molecular por volta de 64500 Daltons e é considerada um tetrâmero, isto é, formada por 4 subunidades proteicas de forma similar a mioglobina. Sendo assim, a hemoglobina também é comumente chamada de α2β2 tetramer.  

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Dentro da proteína, os sistemas de desoxi heme, frequentemente descritos como em forma de disco, na verdade não são completamente planos, mas ligeiramente arredondados, devido às interações com a proteína circundante. O grupo heme presente na hemoglobina refere-se ao anel constituído de porfirina e resíduo de Histidina, o centro do anel é formado por um átomo de Fe(II). A forma desoxi é a geometria piramidal de base quadrada que o centro de ferro apresenta em seu “estado de repouso”.

O transporte de oxigênio molecular é uma função estequiométrica e aproximadamente de 65% do ferro presente no corpo humano está confinado à proteína transportadora Hb. Quando o O2 se liga ao grupo heme, ele entra na forma trans com o resíduo de Histidina resultando no composto de coordenação octaédrico indicado abaixo:

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Um detalhe importante que deve ser destacado é o fato de que embora cada uma das quatro unidades da hemoglobina possuem um grupo heme todos trabalham em conjunto de forma cooperativa no processo de ligação e liberação do oxigênio molecular.

Conforme o tetrâmero liga-se sucessivamente a        moléculas de O2, a afinidade dos demais grupos heme, que se encontram sem ligações com O2, aumenta. Portanto o processo cooperativo pode ser definido como a comunicação entre os grupos heme resultante de mudanças conformacionais nas cadeias da proteína.

No decorrer dos anos de pesquisa sobre a hemoglobina, foram apresentados vários modelos para explicar a captação do O2 e como ele se liga ao centro de ferro.

Atualmente, o modelo para ligação do O2 ao centro de Fe (II) na hemoglobina é que a coordenação é acompanhada pela transferência de elétrons, oxidando o Fe(II) de spin alto para Fe (III) de spin baixo e reduzindo O2 para [O2]-.