Anemia Em Crianças

 ENZIMAS Definição: Catalisadores biológicos, sem alteração delas próprias; Longas cadeias de pequenas moléculas de aminoácidos. Aminoácidos: H R C* COOH NH2

 Função: Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS , todas as enzimas são PROTEÍNAS . OBS!!! Ribozimas catalisam certas reações químicas, como a formação das ligações peptídicas na síntese das proteínas. ENZIMAS

• ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS Moléculas polipeptídicas grandes, enroladas sobre si mesmas, formando um glóbulo com um “encaixe”. Proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.

• Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.

• Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular. Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

• Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima.

• Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

• Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase

• - Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.

• As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:

• - Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.

• Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

• - Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.

• Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.

• - Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.

• - Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.

• - Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases

• São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e • Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

• Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima. Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima. As enzimas são muito específicas para os seus substratos.

• Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.

Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato.

• O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo.

• O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.

• Composto que é transformado por uma enzima que se une a uma zona ativa, onde se produz ima catálise, que no exemplo conduz a uma formação de produtos. A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína) que configuram, neste caso, o centro ativo da enzima. Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:

• Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura.

• No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.

• Modelo do Ajuste Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato. enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.

Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma "torção" da molécula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia para a sua transformação em produto.

As enzimas aceleram a velocidade de uma reação