CONCEITOS E FUNÇÕES GERAIS

CONCEITOS GERAIS E FUNÇÕES

As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

- Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase

- Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.

CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:

- Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.

Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

- Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.

- Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.

- Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.

- Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.

- Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.

Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.

Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS

Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.

A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.

Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.

Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:

- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.

- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.

- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.

ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO ATIVO

As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.

Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.

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