Bioquimica Aplicada

roteínas Conjugadas.

· Possuem a parte proteica composta por aminoácidos e a parte não proteica ou grupo

prostético.

· Essas proteínas ainda podem ser classificadas quanto à composição do grupo prostético.

Exemplos:

Classe Grupo Prostético

Hemeproteinas

Grupo Heme ou ferroporfirinicos.

Ex: Hemoglobina, citocromos e etc.

Glicoproteinas

Grupo de Açucares ou Glicidios: Glicose, Manose Galactose.

Ex: Imunoglobulinas

Fosfoproteinas

Grupo Fosfato

Ex: Caseína

Nucleoproteinas

Grupo DNA/RNA

Ex: Cromatina

· Numero de Cadeias.

Proteinas monoméricas: possuem apenas uma cadeia.

Proteinas multisubunitarias: possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas/ subunidades.

Neste caso quando possuírem duas ou mais cadeias iguais elas serão chamadas

Oligoméricas.

· Funções das proteínas:

Nutritivas: alimentos proteicos são fonte de aminoácidos que o organismo necessita

para a síntese de suas próprias proteínas. Ex: ovoalbumina, caseína, carne, soja e etc.

Transportadora: transportam substancias pela corrente sanguínea através de ligações.

Ex: hemoglobina (oxigênio e gás carbônico), Albumina (ácidos graxos) e etc.

Estrutural: componentes formadores de tecidos. Ex. colágeno, queratina, elastina.

Função de defesa: são as proteínas componentes do sistema complemento, anticorpos e

etc.

Enzimáticas: são proteínas capazes de catalisar reações químicas de metabolismo.

Função contrátil: proteínas componentes dos músculos capazes de contrair são

responsáveis pelos movimentos em geral. Ex. miosina e actina.

Organização estrutural das proteínas.

Quanto a sua organização as proteínas podem ter estruturas primarias, secundarias e

terciarias.

1. Primarias: trata-se somente da sequencia e identificação dos aminoácidos

componentes.

2. Secundarias: trata-se do arranjo dos aminoácidos ao longo da cadeia através de

ligações de hidrogênio contidas nas ligações peptídicas. Alfa hélice e beta

conformação

3. Terciaria: é o dobramento da estrutura da cadeia também pela formação de pontes

de H entre os átomos pertencentes à ligação peptídica,

4. Quaternária: é a ligação entre uma ou mais subunidades de uma proteína, ou seja,

associação entre as cadeias polipeptídicas.

O dobramento das proteínas ocorre pela:

· Formação de pontes de hidrogênio entre os grupos R dos aminoácidos polares

carregados;

· Atração iônica ou eletrostática entre as cargas opostas dos aminoácidos, ácidos e

básicos.

· Interação hidrofóbica entre os grupos R apolares;

· Formação de pontes de sulfeto, que são as ligações entre os grupos sulfidrilicos das

moléculas de cisteina.

Hemoglobina.

Proteínas componentes das hemácias, cuja função é carregar as moléculas de

oxigênio e gás carbônico, trocas gasosas, portando é uma proteína transportadora.

· Leva o oxigênio aos tecidos onde ele será usado para ligar os átomos de hidrogênio

resultantes da degradação da glicose e liberação de ATP. E retira o gás carbônico dos

tecidos resultante da respiração e metabolismo celular.

· É capaz de se ligar aos íons H+ do sangue, por possuir histidina sem sua composição,

impedindo a acidificação do sangue e exercendo um efeito tampão.

Efeito tampão: substancia capaz de manter o pH do ambiente estável, ligando ou

liberando H+.

· É uma cadeia solúvel, pois os grupos R são hidrofílicos ficam para fora.

· Multisubunitaria mas oligomérica: pois possui quatro cadeias polipeptídicas, MAS duas

cadeias α e duas cadeias β. No entanto boa parte das cadeias α e β são iguais, o que as

torna muito semelhantes após o enovelamento. As associações entre elas fornecem o

agrupamento às cadeias, por ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e atrações

iônicas, e conferem à hemoglobina a estrutura quaternária. As cadeias iguais não

interagem muito entre si.

· Possui em sua estrutura terciaria predomínio de α-hélice.

· Trata-se de uma hemeproteina, pois possui em seu grupo prostético um átomo de ferro.

Esse ferro se encontra na forma de ferro-ferroso que é capaz de se ligar ao oxigênio. A

deficiência de ferro leva a uma anemia que se caracteriza por baixa oxigenação do

sangue.