A BIOQUIMICA HUMANA – ANA PAULA AREAS

Exercícios BIOQUIMICA HUMANA – ANA PAULA AREAS

1) O que caracteriza um ácido fraco e um ácido forte? Considerando um grupo de ácidos fracos, qual parâmetro pode ser usado para saber qual ácido é o mais fraco desse grupo?

Um ácido forte se dissocia totalmente em uma solução. Não existe equilíbrio significativo, todo ácido está dissociado em seus íons constituintes. Ex: ácido clorídrico (HCl).

 

Quando o ácido perde o seu próton, a espécie que se forma, nesse caso o íon cloreto (Cl-), é chamada de base conjugada. Um ácido fraco, pelo contrário, não se dissocia todo em solução. Acontece um equilíbrio entre o ácido e a base conjugada com a contribuição da água. Um exemplo é o ácido acético (CH3COOH), encontrado no vinagre. COPIAR DESENHO DA FOTO. O pKa é o parâmetro que pode ser usado para saber qual é o ácido mais fraco do grupo. O Ka é a constante de dissociação do ácido, é a constante de equilíbrio da reação de dissociação do ácido. Do mesmo jeito que a concentração de prótons, o valor da constante de dissociação ácida é dada em potência de 10. Esses valores são muito pequenos e difíceis de associar com a força do ácido. Por isso, aqui também usa-se log para conseguir valores inteiros. Assim, surge o pKa. Matematicamente, pKa é -log Ka. Quanto maior o pKa, mais fraco é o ácido; menos dissociado o ácido estará e menor será a concentração de sua base conjugada e de prótons em solução.

2) O que é uma solução tampão? De que modo ela age?

Os sistemas tampão são soluções de ácidos fracos preparadas para resistir a mudanças repentinas/bruscas de pH. Funcionam da seguinte forma: quando um ácido forte é adicionado, o excesso de H+ é absorvido pela base conjugada presente. Quando uma base forte é adicionada, ela pode pegar um próton do ácido fraco presente na solução. Como existe equilíbrio entre o ácido fraco e sua base conjugada, pequenas adições de ácidos ou bases fortes são toleradas pela solução. Nessa situação, a pode-se dizer que a solução está tamponada.

3) Com base na estrutura, quais os tipos de aminoácidos?

Conforme a estrutura dos grupos R, os aminoácidos podem ser divididos em alifáticos (não aromáticos), apolares, aromáticos, polares (com grupos álcool, contendo enxofre e grupo amida) e carregados (ácidos e básicos).

4) Sabemos que os aminoácidos são anfóteros, ou seja, podem se comportar como ácidos ou bases, segundo a Teoria de Bronsted-Lowry. O que determina se um grupo, por exemplo amino, estará na forma do ácido ou da base conjugada? Use o grupo amino como exemplo.

5) Quais são os níveis de organização de uma proteína? Explique sua resposta.

- Primário: sequências de aminoácidos unidos através de ligações peptídicas.

- Secundário: representado por dobras na cadeia (a chamada a-hélice) que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.

- Terciário: ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes dissulfeto para estabilizar esse enrolamento.

- Quaternário: quatro cadeias polipeptídicas associadas através de pontes de hidrogênio.

A sequência de aminoácidos determina quais sãos os peptídeos que irão formar a proteína, já que uma proteína é um conjunto de peptídeos, cada peptídeo encaixado em outro irá determinar a função da proteínas e suas propriedades físicas e químicas. Além disso, a sequência de aminoácidos pode dar a estrutura da proteínas, podendo ela ser primaria, secundaria, terciaria e quaternária. A conformação primaria é a conformação linear, a secundaria representa a de dois planos, a terciário representa as proteínas com formação 3D e as quaternárias são aglomerados de proteínas terciarias.

6) Sabemos que as proteínas em água se organizam de forma que os resíduos hidrofílicos possam interagir com a agua e os hidrofóbicos podem se esconder dela. O que aconteceria se nos colocássemos a proteína em um meio apolar ( hidrofóbico)? Explique sua resposta.

Se colocarmos a proteína em um meio hidrofóbico a parte da proteína que estaria interagindo com o hidrofóbico seria a sua porção hidrofóbica. Devido a maior afinidade.

Porção                                     Porção                   Em água                                   Em meio hidrofóbica

 hidrofílica                              hidrofóbica                

7) O que diferencia uma enzima alostérica de uma michaeliana?

Enzimas não alostéricas são enzimas cuja afinidade pelo substrato não se altera durante a reação. Enquanto o gráfico de progressão da reação para enzimas michaelianas é uma hipérbole, para enzimas alostéricas é uma sigmóide. Ao contrário das enzimas michaelianas, as alostéricas alteram a afinidade com base em efetores positivos e negativos. Isso se reflete no tipo de curva observado na catálise por esse tipo de enzima.