Colágeno

COLÁGENO

Colágeno é a maior classe de proteína fundamental insolúvel, presente no tecido conjuntivo. É proveniente da matriz extracelular. Essa proteína representa 30% total de proteínas presente no corpo humano, fazendo com que seja considerada a mais presente em nosso organismo. Essa proteína é encontrada apenas em células de origem animal, não está presente nos vegetais.

O colágeno desempenha diversas funções no corpo humano como: mantém as células dos tecidos unidas e fortalecê-las, responsável também pela cicatrização e/ou regeneração em caso de corte ou cirurgia, e também se acredita que é responsável pelo envelhecimento humano. O colágeno, também conhecido como tecido conectivo, promove elasticidade e resistência à pele, aos músculos, tendões, meniscos, ligamentos, veias, vasos e artérias, transmissão de luz na córnea, distribuição de fluídos em vasos sangüíneos e linfáticos, além do próprio osso, etc. Nos últimos anos houve grande aumento do interesse sobre o colágeno como a mais importante e fundamental proteína para o crescimento e regeneração correta do corpo. O colágeno ocupa uma posição ímpar na arquitetura molecular dos animais superiores, o que lhe permite ser um agente controlador de distribuição e aplicação interna e externa de forças no organismo.

Estrutura do Colágeno

Na estrutura do colágeno se entrelaçam mais de 10 mil triplas de longos polipeptídios de moléculas de colágeno, que formam parte de: glândulas, órgãos internos, vasos sanguíneos e linfáticos, paredes celulares, ossos, pele, ligamentos, tendões, córnea, humor vítreo, cristalino ocular, cartilagens, meniscos, discos intervertebrais e plasma sangüíneo. Os aminoácidos que compõem o colágeno em maior quantidade são: hidroxiprolina, ácido aspártico, treonina, serina, ácido glutâmico, prolina, glicina, alanina, valina, metionina, isoleucina, leucina, tirosina, fenilalanina, hidroxilisina, lisina, histidina, arginina. Pesquisas mostram que por volta dos 25 anos nossos organismos começam a diminuir a produção de colágeno em contraposição à necessidade constante dessa importante molécula no processo de rejuvenescimento e reparação celular. Aos 50 anos nosso corpo só produz em média 1/3 do colágeno que necessitamos. Supõe-se que esta seja uma das principais causas do nosso envelhecimento. Com a diminuição do colágeno os músculos ficam flácidos, diminui a densidade dos ossos, as articulações e ligamentos perdem a elasticidade e a força, a cartilagem que envolve as articulações fica frágil e porosa, com aspecto de almofada. Os cabelos perdem o viço, pois diminui a espessura do fio capilar. Alguns órgãos podem sofrer deslocamento e apresentar mal funcionamento. A pele fica mais fraca, desidratada e sem elasticidade, culminando em flacidez e no aparecimento de estrias; o ganho de reserva lipídica é mais acentuado.

A ESTRUTURA DO COLÁGENO

É uma proteína pouco solúvel, organizada em fibras resistentes. Cada molécula de colágeno é formada por três cadeias polipeptídicas, formadas por cerca de 1000 aminoácidos cada uma, em forma de hélice, orientadas para a direita, enroladas uma em torno da outra.

• Estrutura primária do colágeno

Cada cadeia polipeptídica é formada por cerca de 1000 aminoácidos. A glicina aparece de três em três aminoácidos, e a sequência glicina-prolina-hidroxiprolina se repete com bastante frequência.

• Estrutura secundária do colágeno

A estrutura secundária do colágeno é em α-hélice. Mas a estabilização da hélice do colágeno se dá pela repulsão estérica entre os anéis da pirrolidina dos radicais da prolina e hidroxiprolina, e não somente por ligações de hidrogênio, como normalmente ocorre neste tipo de estrutura. Estes anéis se repelem dando a forma helicoidal e tem cerca de três aminoácidos por volta.

• Estrutura terciária do colágeno

A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária. É a forma tridimensional da proteína que sofre um maior grau de enrolamento e surgem as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento. Pontes de dissulfeto: Uma ponte de dissulfeto é uma ligação covalente formada pelos grupos sulfidrila (-SH) de dois resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cistina. Ex.: imunoglobulinas

• Estrutura quaternária do colágeno

Colágenos formadores de fibrilas que são os colágenos do tipo I, II, III que tem uma estrutura semelhante a uma corda, formada por três cadeias polipeptídicas (alfa), as quais são secretadas inicialmente com grupamentos carboxila e amina visando impedir que o colágeno se organize sob a forma de fibrilas dentro das células para uma molécula típica de colágeno. Ao microscópio eletrônico, esse polímero linear de fibrilas apresenta padrões de bandas característicos, refletindo a organização escalonada regular das moléculas individuais do colágeno nas fibrilas.

CONFORMAÇÃO DO COLÁGENO

O colágeno é uma das mais assimétricas proteínas fibrosas encontradas nos organismos vivos. Nos tecidos adultos, o colágeno é muito insolúvel, e apenas uma pequena fração pode ser extraída por soluções aquosas de força iônica e PH variável. Se o tecido conjuntivo for extraído com água em ebulição, o colágeno é solubilizado e sofre certo grau de desnaturação, dando origem a soluções de gelatina, que formam géis com o resfriamento. Os diversos tipos de colágenos podem ser distinguidos pelas suas diferentes solubilidades em soluções aquosas de PH e força iônica variáveis. O colágeno de tecidos embrionários ou fetais é muito mais solúvel do que o de tecidos adultos, sendo denominado tropocolágeno. Cada molécula de tropocolágeno é composta três cadeias de subunidades ligadas por pontes de hidrogênio. Os aminoácidos predominantes são a glicina, prolina e a hidroxiprolina. conforme nos colágenos de adulto, más, que carecem em grande parte das ligações cruzadas covalentes do colágeno