Enzimas

Enzimas são pequenas proteínas complexas que apresentam longas cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas. As enzimas atuam como catalizadoras das reações químicas e são essenciais para a manutenção da vida celular, pois permitem que as reações químicas ocorram com um alto nível de especificidade, produzindo produtos definidos e que a velocidade de reação seja compatível com a fisiologia celular.

A eficiência da atividade enzimática depende do pH e da temperatura. As enzimas apresentam um valor de pH ótimo. Esse valor de pH significa que a atividade enzimática atingira sua velocidade máxima. A velocidade da reação enzimática diminui conforme o valor do pH ótimo decresce. A maioria das enzimas conforme a temperatura aumenta a sua velocidade da reação enzimática aumenta também, pois existe um aumento da energia cinética das moléculas. O aumento de temperatura é caracterizado também pela desnaturação das enzimas, pois em certo valor, a temperatura afeta as ligações que mantem a estrutura tridimensional da enzima.

Na catálise enzimática, Anita Marzzoco e Bayardo Baptista Torres (1999, p.63) registraram que: a aproximação e a ligação do substrato (em uma reação enzimática, os reagentes são chamados de substratos) a enzima altera o delicado balanço de forças responsáveis pela manutenção da estrutura tridimensional da enzima, amoldando sua forma a forma do substrato e fazendo a adquirir uma nova configuração, ideal para catálise.

A enzima urease em meio aquoso catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono. Para catálise algumas enzimas necessitam de um cofator, um componente não protéico. A urease apresenta íons de níquel como cofator que auxiliam a atividade funcional e a integridade da enzima. Sobre a enzima urease é encontra-se uma grande quantidade de estudos pela sua aplicação na medicina (diagnósticos clínicos) e agricultura. Para a verificação da atividade da urease, qualitativamente, utiliza-se vermelho de fenol, um indicador ácido/base. O fenol de vermelho muda da cor amarela no meio ácido ou neutro para vermelho no meio básico.

Existem substâncias que afetam a velocidade da reação enzimática e acabam inibindo-as como consequência. Estas substâncias são chamadas de inibidores e servem como um meio de regulação do metabolismo. Os inibidores podem ser classificados como reversíveis e irreversíveis.

Muitos inibidores enzimáticos são usados para tratamentos de patologias, como os utilizados em pacientes que estão em tratamento contra o vírus HIV.

Inibidores reversíveis

Entre os inibidores reversíveis existem três tipos: os competitivos, não competitivos e mistos.

O inibidor competitivo é estruturalmente semelhante ao substrato e ocupa o sítio ativo da enzima. Ele disputa este sítio com o substrato, que não fará ligação ao sítio ativo enquanto o inibidor ocupá-lo. Para reverter essa situação é preciso aumentar a concentração de substrato, atingindo dessa forma a velocidade máxima.

O inibidor não competitivo não ocupa o sítio ativo da enzima. Ocorre a ligação do substrato ao sítio ativo, mas o produto final não será formado. Ocorre a inibição da formação do produto. Neste tipo de inibição não existi nenhuma relação com a concentração do substrato.