Bioquimica

1. Quando [S] = 2×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente:

a) 0.1*Vmax.

b) 0.3*Vmax.

c) 0.7*Vmax.

d) 0.9*Vmax.

2. Quando [S] =8×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente:

e) 0.1*Vmax.

f) 0.5*Vmax.

g) 0.7*Vmax.

h) 0.9*Vmax.

3. Quando [S] = 1/7×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente:

i) 0.1*Vmax.

j) 0.3*Vmax.

k) 0.5*Vmax.

l) 0.9*Vmax.

4. Quando [S] =0.5×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente:

a) 0.1*Vmax.

b) 0.3*Vmax.

c) 0.5*Vmax.

d) 0.9*Vmax.

5. As enzimas aumentam a velocidade das reacções porque

a) aumentam a concentração do substrato

b) diminuem a energia de activação

c) competem com o substrato

d) hidrolizam ATP

e) hidrolizam o subtrato

6. Qual das seguintes afirmações sobre enzimas é falsa?

a) Enzimas são moléculas que actuam como catalisadores.

b) As enzimas são específicas.

c) As enzimas fornecem energia para aumentar a velocidade das reacções.

d) A actividade enzimática pode ser regulada.

7. A interacção entre uma enzima e uma molécula de substrato:

a) é uma associação temporária.

b) é estabilizada por uma ligação covalente entre a enzima e o substrato.

c) muda as características da enzima de forma permanente.

d) causa mudanças mútuas de estrutura.

8. O mecanismo das proteases da serina não inclui:

a) desprotonação de um resíduo de serina

b) quebra da ligação peptídica do substrato

c) estabilização do estado de transição por pontes de hidrogénio

d) oxidação do substrato

9. Um inibidor competitivo de uma enzima normalmente:

a) é um composto altamente reactivo

b) é insolúvel em água

c) possui uma estrutura bastante semelhante à do substrato.

d) é venenoso.

10. Um inibidor não-competitivo de uma reacção enzimática

a) não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.

b) diminui Vmax.

c) não afecta a velocidade da reacção se se usarem concentrações saturantes de substrato.

d) diminui KM

11. Qual das seguintes afirmações sobre o centro activo de uma enzima é geralmente verdadeira?

a) quase todos os aminoácidos da proteína participam directamente na catálise.

b) todos os aminoácidos envolvidos na catálise se encontram bastante próximos uns dos outros po serem adjacentes na sequência primária da proteína.

c) A conformação do centro activo não existe antes do substrato se ligar à enzima

d) os aminoácidos envolvidos na catálise encontram-se bastante próximos devido à conformação específica da proteína

e) o centro activo só inclui um aminoácido.

12. No centro activo das enzimas encontra-se frequentemente:

1. histidina actuando como dador ou aceitador de H+. 2. cisteína (que contém –SH) actuando como um nucleófilo. 3. serina (que contém –OH) actuando como um nucleófilo. 4. cadeias laterais carboxílicas actuando como catalizadores ácido-base

a) 1, 2 e 3 estão correctas.

b) 1 e 3 estão correctas.

c) 2 e 4 estão correctas.

d) Só a afirmação 4 está correcta.

e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

13. As enzimas alostéricas são

1. normalmente sistemas com mais de uma subunidade. 2. sujeitas a regulação por efectores heterotrópicos. 3. encontradas frequentemente no primeiro “ponto de não-retorno” de uma via metabólica. 4. muito resistentes à desnaturação

a) 1, 2 e 3 estão correctas.

b) 1 e 3 estão correctas.

c) 2 e 4 estão correctas.

d) Só a afirmação 4 está correcta.

e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

14. In vivo a velocidade de uma reacção enzimática pode ser controlada por:

1. fosforilação da enzima. 2. interconversão da enzima entre formas com diferentes valores de Km. 3. inibição pelo produto. 4. Biossíntese de efectores alostéricos

a) 1, 2 e 3 estão correctas.

b) 1 e 3 estão correctas.

c) 2 e 4 estão correctas.

d) Só a afirmação 4 está correcta.

e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

15. Cinética enzimática:

1. O valor de Km é independente da concentração