O Resumo Sobre Enzimas

Resumo Enzimas

UNICEPLAC

CURSO: Fisioterapia

DISCIPLINA: Integração Celular

PROFESSOR: Maria Amélia Estrela

ESTUDANTE: Joyce de Araújo Ramos

Enzimas (Biocatalisador): São moléculas orgânicas de natureza proteica que agem nas reações químicas das células como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los, diminuindo a energia de ativação; é altamente especifica (chave-fechadura) que de acordo com esse modelo, tanto a enzima como o substrato são fatores rígidos, ou seja, não apresentam flexibilidade e, por isso, as reações enzimáticas apresentam alta especificidade. Porém, estudos comprovam que enzimas apresentam certa flexibilidade, o que viabiliza uma variedade conformacional aperfeiçoando o modelo para encaixe induzido, onde o substrato é capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima. Essa modificação pode ser passada para as enzimas próximas, garantindo assim que estas desempenhem seu papel catalítico.

As enzimas são proteínas, com a exceção das ribozimas (RNA) que atuam na síntese de proteínas, estão ativas na forma terciária e quartenária, sem as enzimas as reações químicas do organismo seriam muito lentas, por isso elas proporcionam uma maior eficiência quando reduzem a energia de ativação sem deslocar o equilíbrio. Portanto muitos processos enzimáticos podem ser interrompidos, inibidos ou ativados, durante certas fases no ciclo de vida da célula, se assim não fosse, a célula poderia apresentar um crescimento descontrolado, como o que é observado nas células cancerosas.

E também possibilitam que os bioquímicos, identifique a estrutura química dos aminoácidos que participam na formação dos sítios ativos dessas moléculas, esclarecendo as sequências de diversas vias metabólicas, e o mecanismo de ação de algumas drogas terapêuticas, como por exemplo, o ácido acetil salicílico (AAS, encontrado na aspirina). Portanto a regulação das vias metabólicas envolve mecanismos como a regulação alostérica, modificações químicas covalentes da enzima, produção celular de isoenzimas.

Por isso, uma via metabólica se caracteriza como uma sequência de reações químicas, em que um grupo de enzimas (sistema multienzimático) atua em conjunto para converter um determinado substrato em um ou mais produtos, ou seja, as enzimas agem quando se encaixam com o substrato no centro ativo, dando origem a dois produtos que ficará disponível novamente para chegar num novo substrato e chegar a novos produtos, gerando um ciclo.

Com isso, toda enzima possui um ponto ótimo que é a velocidade máxima que ela pode atuar, no centro catalítico ou sitio ativo, local de encaixe do substrato na enzima para reação enzimática. O cofator consiste na ligação à moléculas não proteicas para que possam exercer a sua atividade completa, podendo ser compostos por uma substância inorgânica (íons metálicos e ferro enxofre) não proteica ou substância orgânica (flavina ou heme).

Classificação das enzimas de acordo com o tipo de reação que catalisam:

Classe 1. Óxido-redutases: Reações de óxido-redução ou transferências de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Exemplos: desidrogenases e peroxidases.

Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais entre as moléculas. Exemplos: aminotransferases e quinases.

Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma molécula em moléculas menores com a participação da água. Exemplos: amilase, pepsina e tripsina.

Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas ligações ou a remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo: fumarase.

Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de isômeros. Exemplo: epimerase,mutase

Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de moléculas com gasto de energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo: sintetases.

O Processo de desnaturação que acontece em 40ºC e Fatores que afetam a velocidade da enzima:

Mudança de temperatura; Alteração do pH no meio em que a enzima se encontra; Concentração do substrato no estado de transição ( aumento da velocidade de catalização até certo ponto); Inibidores enzimáticos (qualquer molécula que se ligue à cadeia polipeptídica de uma enzima, diminuindo a velocidade da reação, é considerada um inibidor enzimático); e a Regulação enzimática.

A temperatura atua da seguinte maneira, dentro de certos limites a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura, mas a partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente, isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando a formação do complexo enzima-substrato. A velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°.

A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa, onde 7 é neutro, em particular o pH atua na enzima da seguinte forma, quanto mais hidrogênio no órgão mais ácido será o pH, cada enzima tem seu pH, por exemplo a enzima digestiva pepsina do estômago, só atua em Ph ácido de valor 2, portanto, enquanto outras enzimas destinadas a funcionar com o pH neutro, se em contato com este pH, desnaturarão em meio a essa acidez como a Lipase: (pâncreas) pH básico 8.0 e a Urease: (quebra a uréia) neutro pH. 7.0.

A concentração de substrato influencia na velocidade de reação até um ponto máximo, denominado ponto de saturação ao passar deste ponto de saturação, as enzimas estarão todas ligadas nos substratos, catalisando as reações na máxima velocidade que conseguem.

A inibição enzimática é classificada em Irreversível e Reversível.

Inibidores Irreversíveis: O inibidor se liga através de ligação covalente ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato.

Inibidores Reversíveis: O inibidor se liga ao sítio ativo ou então a outra parte da cadeia polipeptídica da enzima, impedindo que o substrato seja transformado em produto.