Aminoácido E Proteina

Estrutura química de aminoácidos e proteínas

1. Introdução

PROTEÍNAS: (protos: “a primeira” ou “a mais importante”)

• componente celular mais importante;

• moléculas + diversificadas quanto a forma e função:

a) Funções estruturais: formam componentes do esqueleto celular e de estruturas de sustentação. Ex.: colágeno nos tendões, queratina nas unhas e cabelo.

b) Funções dinâmicas: participam de quase todos os processos biológicos, controlando o tipo e o índice das reações químicas (enzimas), transporte de moléculas (hemoglobina e mioglobina), mecanismos de defesa (imunoglobulinas e interferon), controle do metabolismo (insulina) e contração muscular (actina e miosina).

2. Aminoácidos (aa)

• chave para a estrutura de milhares de proteínas diferentes;

• alfabeto com o qual a estrutura da linguagem proteica é escrita (monômero);

• proteínas  20 aminoácidos diferentes ligados covalentemente (ligações peptídicas)  aminoácidos padrão, primários ou normais;

OBS.: Nem todas as proteínas contém os 20 aminoácidos, mas a maior parte delas contém a maioria deles, senão todos.

• quanto à necessidade na dieta:

a) Essenciais: são aqueles que o organismo necessita, mas não sintetiza sendo necessários na dieta. São eles: Fenilalanina, arginina, metionina, valina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, treonina, triptofano.

b) Não essenciais: são sintetizados através de outros aminoácidos, os essenciais não sendo necessário na dieta. São eles: glutamato ou ácido glutâmico, aspartato ou ácido aspártico, asparagina, glutamina, alanina, glicina, cisteina, prolina, serina, tirosina.

2.1. Estrutura Química Geral:

•presença de um carbono central  ligado a um grupamento CARBOXILA (-COOH), um grupamento AMINA (-NH2) e um átomo de hidrogênio;

• o quarto ligante é um radical chamado genericamente de grupo R, responsável pela diferenciação entre os 20 aa. É também conhecido como cadeia lateral.

 É o grupo R que define uma série de características dos aa, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.

2.1.1. Classificação dos aa de acordo com a polaridade:

A) Aminoácidos com grupo R apolar:

• possuem grupo R geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio - grupamentos alquila (grupamento formado a partir de um alcano (CnH2n+2) pela retirada de um átomo de hidrogênio);

• são hidrofóbicos e em número de 8: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, Triptofano, Metionina.

B) Aminoácidos com grupo R polar não carregado:

• são aa com grupo R contendo hidroxilas (-OH), sulfidrilas e grupamentos amida (-NH2);

• são hidrofílicos e em número de 7: Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina, Glutamina;

C) Aminoácidos com grupo R polar carregado:

• R carregado Positivamente: são aa diamino e monocarboxílicos, em número de 3: Lisina, Arginina, Histidina;

• R carregado negativamente: são aa monoamino e dicarboxílicos, em número de 2: Ácido Aspártico, Ácido Glutâmico;

2.2. Propriedades gerais dos aminoácidos:

• Solução aquosa  aa são ANFÓTEROS pois comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES ou ZWITTERIONS, ou seja:

a) o grupamento carboxila ioniza-se liberando próton e adquirindo carga negativa, assumindo a base conjugada ou carboxilato (-COO-);

b) o grupamento amina ioniza-se aceitando próton (protonado) e adquirindo carga positiva (H3N+);

PODER TAMPÃO  mantém pH estável, importante para a fisiologia celular (enzimas).

Este comportamento ANFÓTERO depende do pH do meio aquoso em que o aminoácido se encontra:

• em meio ácido, os aa tendem a aceitar prótons, comportando-se como base e adquirindo carga positiva - ionizam em seus radicais amina;

• em meio básico, os aa tendem a doar prótons, comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila.

O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se PONTO ISOELÉTRICO, ou pH ISOELÉTRICO (pI).

• pI: ponto isoelétrico é o pH (concentração de H+) cujo determinado aminoácido encontra-se como ÍONS DIPOLARES ou ZWITTERIONS (eletricamente neutro) e também o mais insolúvel possível. Isto ocorre quando o pH = pI.

• pH < pI, ou seja, o pH do meio esta acido em relação ao aminoácido, o que significa que se tem excesso de íons H+ no meio e os aminoácidos recebem este excesso ou parte caso seja excessivo, ficando ionicamente catiônico ou eletricamente positivo.

• pH > pI, ou seja, o pH do meio esta alcalino em relação ao aminoácido, o que significa que se tem concentração reduzida de íons H+ no meio e então os aminoácidos liberam H+ para tentar compensar, ficando ionicamente aniônico ou eletricamente negativo.

OBS.: Cada aminoácido possui o seu próprio pI, e este nunca se repete o que os caracteriza individualmente.

3. Proteínas

• moléculas