Hemacias Bioquimica

1. INTRODUÇÃO

A célula vermelha, constituída de hemoglobina, com função metabólica limitada carrega o oxigênio para os tecidos, facilitando, assim a excreção de gás carbônico. Isso ocorre graças à capacidade dos átomos de ferro se ligarem com o oxigênio, reversivelmente. Apresenta o grupo heme, uma parte da hemoglobina onde o ferro está ligado. E este chega até o grupo pelo transportador, a transferrina, através de receptores específicos, o complexo ferro-transferrina.

A produção do grupo Heme começa após a entrada de ferro na hemácia. Essa síntese conta ainda com a participação de enzimas e quando há defeitos na produção dessas, podem surgir várias patologias, chamadas porfirias

2. DESENVOLVIMENTO

2.1 Função das hemácias ou eritrócitos para os animais

As hemácias têm função metabolica limitada. Atuam na respiração, visto que transportam oxigênio aos tecidos, alem de contribuir para o tamponamento do sangue, por meio de ligações de prótons pela hemoglobina. Esta proteína esta associada a outras funções como o transporte de oxigênio (O+), transporte de dióxido de carbono (CO2) (importante a presença de anidrase carbônica no eritrócito, uma vez que utilizando a água do sangue consegue transformar dióxido de carbono no íon bicabornato) e tamponamento dos íons de hidrogênio(H+). Para a realização destas funções, é necessária energia na forma de ATP. Isto é, transportam oxigênio dos pulmões para o tecido corporal e transfere CO2 dos tecidos para os pulmões

2.2 Hemoglobina (função, estrutura básica – protéica e grupo prostético)

É uma proteína que está presente no interior dos eritrócitos, com função de transporte sistêmico. Além de transportar oxigênio dos pulmões até os capilares dos tecidos, também participa do processo de transporte de nutrientes a todas as células do corpo, no qual o sangue leva os nutrientes e recolhe as substâncias secretadas pelas células, conduzindo-as, posteriormente, para o exterior. Auxilia, também, em uma meia vida maior, na capacidade metabólica dos eritrócitos e em manter o ferro ligado a esta no estado funcional, como também, na habilidade de controlar a afinidade do oxigênio pela hemoglobina (Hg), alterando as concentrações de fosfato inorgânico (Pi).

É um heterotetrâmero alfa2beta2. As subunidades alfa e beta são relacionadas estrutural e evolutivamente entre si e com o mioglobina (Mb), proteína monomérica de ligação do oxigênio no músculo. A Hg transportadora do oxigênio dos pulmões, das brânquias ou da pele dos animais para os capilares para ser usado na respiração. Os organismos muito pequenos não necessitam desta proteína, pois as necessidades respiratórias são satisfeitas pela difusão passiva do oxigênio através do corpo. A estrutura é constituída de quatro cadeias polipeptídicas (globinas) e de quatro grupos heme (protoporfirina) aos quais se liga um átomo de ferro em cada um deles. As cadeias de globina são formadas por dois pares de cadeias polipeptídicas designadas por letras do alfabeto grego. Cada cadeia diferente de globina possui uma sequência de aminoácidos característica. A hemoglobina A, é composta por quatro cadeias polipeptídicas - duas cadeias alfa (141 resíduos de aminoácidos) e duas cadeias beta (146 resíduos de aminoácidos) - mantidas unidas por meio de ligações não-covalente, sendo em maior número entre as subunidades diferentes formando dímeros alfa1beta1 e alfa2beta2. O contato entre os dímeros é feito pela subunidade de alfa de um e beta do outro formando interfaces, alfa1beta2 e alfa2beta1. Cada cadeia possui estrutura primária, secundária e terciária. O ferro do heme faz a ligação entre o heme e a cadeia. As cadeias estão ligadas entre si. Cada subunidade contém segmentos de estrutura em hélice alfa, além de uma fenda, ou bolso, onde se liga o grupo heme. A molécula tetramérica da hemoglobina, no entanto, é estrutural e funcionalmente mais complexa do que a mioglobina.

No heme, o ferro está preso no centro da molécula, por meio de ligações aos quatro nitrogênios do anel porfirínico. O Fe2+ do heme pode formar duas interações adicionais, uma de cada lado do plano do anel porfirínico. Na hemoglobina e na mioglobina, o grupo heme serve para ligar, de forma reversível, o oxigênio, ou seja, a hemoglobina é capaz de transportar porque se liga no oxigênio.

Para cada molécula de Hb, existem 4 átomos de íon ferroso (Fe2+). Portanto, cada molécula de Hb contém 4 (quatro) moléculas de oxigênio.

A hemoglobina tem mais afinidade com o monóxido de carbono do que com o oxigênio.

O que faz a hemoglobina ligar com o oxigênio é o fato de ter muito oxigênio. Ou seja, se tiver mais monóxido de carbono do que oxigênio, a hemoglobina fará a ligação com o monóxido de carbono levando para a célula.

O grupo prostético heme é o sítio de ligação do oxigênio. Um grupo especializado de proteínas as quais contém heme como grupo prostético são conhecidas como hemeproteinas. A heme permanece no estado ferroso.

O grupo heme, em cada subunidade, localiza-se dentro de uma cavidade hidrofóbica, delimitada por aminoácidos apolares. Este ambiente apolar torna possível a ligação do oxigênio ao ferro (Fe2+), sem que ele seja oxidado ao esado férrico (Fe3+).

Uma molécula de hemoglobina totalmente oxigenada contém, portanto, quatro moléculas de O2 e é denominada oxiemoglobina (oxi-Hb ou HbO2), em contraposição à forma desprovida de oxigênio, chamada desoxiemoglobina (desoxiHb ou Hb).

2.3 Metabolismo energético nos eritrócitos

Os eritrócitos maduros, não contém organelas intracelulares. Além da hemoglobina contida, no interior, o citosol apresenta enzimas necessárias para a prevenção e reparo de danos, como também, obtenção de energia.

Uma vez que a glicose entra na célula, é fosforilada a glicose-6-fosfato(G6P) pela enzima hexoquinase. A G6P é, então metabolizada pela via da glicólise ou das pentoses. Através da via da glicólise, cada molécula desta é metabolizada em duas moléculas de lactato e neste processo são geradas duas moléculas de ATP, usado para o transporte de íons, através da membrana celular, para a fosforilação de proteínas de membrana e para as reações iniciais de glicolise. Devido ao ato de que, o eritrócito não possui mitocôndria, esta via é a única fonte para a produção de ATP, nas células.

Com valores de ph fisiológicos, altas concentrações de fosfato