A Bioquímica Aminoácidos e Peptídeos

Bioquímica                                                                                  Prof. Juarez Assis Soares

        Aminoácidos e peptídeos...........001

        Introdução

        As células vivas produzem uma variedade impressionante de macromoléculas, principalmente proteínas, ácidos nucleicos e polissacarídeos, que atuam como componentes estruturais, como biocatalisadores, como hormônios e como repositório da informação genética característica de cada espécie. Essas macromoléculas são biopolímeros, constituídos de blocos construtivos ou unidades monoméricas distintas. Para os ácidos nucleicos, as unidades monoméricas são os nucleotídeos, para os polissacarídeos complexos, as unidades monoméricas são derivadas de açucares; e para proteínas as unidades monoméricas são aminoácidos.

        Apesar de muitas proteínas conterem substâncias além dos aminoácidos, a estrutura tridimensional e muitas das propriedades biológicas das proteínas são determinas em grande parte, pelos tipos de aminoácidos presentes em sua molécula, a ordem em que eles estão unidos entre si na formação da cadeia polipeptídica e, ainda, pela inter-relação espacial de um aminoácido com o outro. As propriedades biológicas peculiares das proteínas resultam primariamente da interação específica entre os aminoácidos de que ela é constituída. Para compreender a química das proteínas, é, portanto indispensável possuir algum conhecimento da química dos aminoácidos.

        [pic 1]

         Proteínas, portanto, são as macromoléculas mais abundantes e mais versáteis nas células vivas e constituem 50 % ou mais de seu peso seco. Elas se encontram em todas as células e em todas as partes das células. As proteínas também ocorrem em grande diversidade; centenas de diferentes tipos podem ser encontradas em uma única célula e servem para funções cruciais em todos os processos biológicos: catalisadores, transporte e armazenamento de moléculas, fornecem apoio mecânico e proteção imunitária, geram movimento, transmitem impulsos nervosos, controlam o crescimento e a diferenciação. Elas apresentam diferentes papéis biológicos por serem instrumentos moleculares através dos quais se expressa à informação genética.

         Todas as proteínas são construídas com o mesmo conjunto de 20 aminoácidos, unidos por ligações covalentes em seqüências características.

        

Aminoácidos - características estruturais

        Os alfa-aminoácido apresenta um aminogrupo e uma função ácida carboxílica ligadas ao mesmo carbono (α). Embora mais de 200 aminoácidos diversos ocorram na natureza, somente cerca de um décimo deles ocorre em proteínas. O mais notável é que as proteínas de todas as formas de vida - plantas, animais ou micróbios - contêm os mesmos 20 aminoácidos. A razão para isso torna-se aparente quando a universidade do código genético é discutida.

        Quando uma solução de proteínas é fervida em solução ácida ou básica forte ou catalisada por enzimas, ocorrem quebras das ligações covalentes (lig. peptídica), liberando os 20 L-α-aminoácidos livres.

        Todos os 20 aminoácidos (aa.) encontrados em proteínas têm em comun um grupo carboxila (-COOH) e um grupo amina (-NH2), ligados ao mesmo átomo de carbono. Os aa. diferem um do outro por suas cadeias laterais ou grupos R, as quais variam em estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade em água. Os 20 aa. de proteínas são chamados de padrão ou primários, para distingui-los de outros tipos de aminoácidos presente em organismos vivos mas não em proteínas.

         

Estrutura geral dos aminoácidos

                             COOH

                              |

                        R--C--H

                              |

                              NH2

        Equilíbrio protônico dos aminoácidos

        Os aminoácidos possuem pelo menos 2 grupos ácidos fracos ionizados, um  -COOH e um -NH3+ . Em solução, as duas formas desses grupos, uma carregada e a outra neutra, existem em equilíbrio protônico uma com a outra.

        

R-COOH  🡨🡪  R-COO-  +  H+

        R-NH3+   🡨🡪 H+  +  R-NH2

        

Os aminoácidos em solução em pH neutro são predominantemente íons dipolares (zwitterions). Na forma dipolar, a amina é protonada (R-NH3+ ) e a carboxila é desprotonada (R-COO- ). O estado de ionização de um aminoácido varia com o pH. Em solução ácida, a amina esta protonada (R-NH3+ ) e a carboxila sem dissociação (R-COOH). Na medida em que o pH é elevado, a carboxila é o primeiro grupamento a perder um próton, pois seu pKa é próximo de 2. A forma dipolar persiste até o pH se aproximar de 9, quando a amina potonada perde um próton (R-NH2 ).

No pH fisiológico (7,4), os grupos carboxílicos existem quase inteiramente como base conjugada, isto é, o íon carboxilato, R-COO-  . No mesmo pH a maioria dos aminogrupos estão predominantemente na forma associada (protonada), e R-NH3+ . Em termos da prevalência de espécies iônicas presentes no sangue e na maioria dos tecidos, as estruturas dos aminoácidos devem ser desenhadas como indicado abaixo:

                             COO-

                              |

                        R--C--H

                              |

                              NH3+

As forças ácidas relativas dos ácidos fracos podem ser expressas em termos de suas constantes de dissociação. Mais usualmente em bioquímica refere-se ao pK do ácido, que é simplesmente o log negativo da constante de dissociação, isto é:

        pK = -log K

        O pH isoelétrico (pI) de um aminoácido é aquele pH em que ele não apresenta carga efetiva e, em conseqüência, não se desloca em um campo elétrico.

        

          Abreviações dos aminoácidos

Aminoácidos	Abrev. 3 letras	Abrev. 1 letra
ALANINA	ALA	A
ARGININA	ARG	R
ASPARAGINA	ASN	N
ÁCIDO ASPARTICO	ASP	D
ÁCIDO GLUTÂMICO	GLU	E
CISTEÍNA	CYS	C
GLICINA	GLY	G
GLUTAMINA	GLN	Q
HISTIDINA	HIS	H
ISOLEUCINA	ILE	I
LEUCINA	LEU	L
LISINA	LYS	K
METIONINA	MET	M
FENILALANINA	PHE	F
PROLINA	PRO	P
SERINA	SER	S
TIROSINA	TYR	Y
TREONINA	THR	T
TRIPTOFANO	TRP	W
VALINA	VAL	V