PROTEINA E AMINOACIDO

PROTEINA E AMINOACIDO

1) Defina proteina e sua importância biológica.

R: é o instrumento no qual a informação genética é expressada. São polímeros de aminoácidos ligados por ligação peptídica.

2) Explique a estrutura química das proteínas.

R: são 4 estruturas químicas, a primaria, secundária, terciária e quarternária.

primária: composição e sequencia = forma.

secundária: padrões de enovelamento local comum de porção da cadeia peptídica.

terciária: arranjo tridimensional global da cadeia peptídica.

quaternária: cadeia peptídica com mais de uma centena de aminoácidos que pode dobras em 2 ou mais unidades chamada domínios.

3) Explique a formula estrutural dos aminoácidos

R: um grupo amino H3N, um grupo carboxila COOH, um carbono C, um hidrogênio H e um radical R.

4) O que é ligação peptídica?

R: é a perda de elementos que compõe a molécula de agua= resíduo do aminoácido.

5) Quando é mais usado o termo peptídeo e proteína?

R:peptídeo peso molécula até 10.000 Da.

proteína +/- 27.000 aminoacodos.

6) Porque se referem as proteínas como resíduos de aminoácido?

R: é a perda de elementos que compõe a molécula de agua, por isso é chamando de resíduos de aminoácido.

7) Principais elementos da estrutura primaria e tercearia.

R: entrutura primaria= composição + sequencia = forma, e contem toda informação que define as outras estruturas.

tridimensional global=todos os átomos de uma cadeia peptídica, experimento de desnaturação e renaturação da ribonuclease, agentes desnaturantes: temperatuda, ácidos ou bases fortes, solventes orgânicos.

8) Oq é desnaturação da proteína? Cite exemplos.

R: A desnaturação protéica se dá não só pelo calor, mas também por extremos de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona, por exemplo), por certos solutos como uréia e cloridrato de guanidínio ou pordetergentes. os extremos de pH alteram a carga líquida da proteína, provocando a repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogênio.

9) Função das proteínas.

R: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa ,nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.

ENZIMAS

1) Qual a importância biológica das enzimas?

R:as enzimas aceleram as reações químicas, ou seja aumenta a taxa de velocidade, uma reação que demoraria anos, leva segundos, são catalisadoras do sistema biológico.

2) O que é catalise?

R: é o aumento da velocidade de uma reação, uma reação acontece em segundos.

3) Explique as enzimas do ponto de vista estrutural:

R: as enzimas tem sítios ativos, que funcionam no modelo chave fechadura, o sitio ativo serve pra transforma substrato em produto.

4) O que é grupo prostético?

R: é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas.

5) Explicar como funciona a enzima, cite características d catalizadores sintéticos e inorgânicos.

R: enzimas aceleram as reações químicas, elas tem função na digestão, nos músculos, no sistema nervoso, ela é um catalizador orgânico, por que os inorgânicos são feitos de substancias que não tem no corpo, e as enzimas possuem alo grau de especifidade,e funciona em condição branda de temperatura e PH.

6) Energia de ativação e de ligação:

R: energia de ligação: quando acontece uma reação ela precisa de energia para acontecer, essa energia é liberada em forma de calor que ajuda no encontro e na colisão entre elas.

energia de ligação: é a maior fonte de energia livre usada pelas enzimas para diminuir a energia de ativação da reação.

7) Enzima miaeliana?

R: apenas um sitio de ligação, o sitio ativo, que se encaixa perfeitamente no substrato transformando o em produto.

8) Enzima alosterica?

R: Enzimas alostéricas são enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas.

9) O q depende a velocidade da reação do sitio ativo?

R: a velocidade da reação depende da quantidade