AMINOACIDOS, PEPTIDEOS E PROTEINAS

Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

O objetivo deste trabalho é apresentar as estruturas de formação, os principais tipos, como identificá-los, a importância dos aminoácidos e como eles se ligam para formar a base das proteínas que são as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos seres vivos, pois controlam e regulam o metabolismo corporal, permitem a realização dos movimentos, transportam moléculas essenciais para a vida, combatem bactérias e vírus causadores de infecções entre outras funções e como são suas estruturas e como estão classificadas. No início do século XX os químicos estudaram minuciosamente as proteínas e descobriram que a quebra de suas moléculas liberava moléculas menores, os aminoácidos, que são fundamentais na construção do corpo e compõe as células, recupera os tecidos, formam anticorpos para combater as bactérias e vírus que possam nos infectar. Esses compostos fazem parte das enzimas e do sistema hormonal e são responsáveis pela composição das nucleoproteínas(RNA e DNA) e por transportar oxigênio por todo corpo e ainda participam das atividades dos músculos. Em 1902 o químico alemão Franz Hofmeister sugeriu que as proteínas eram constituídas por aminoácidos unidos entre si, os aminoácidos são liberados e identificados pela degradação de proteínas e somente 20 aminoácidos naturais estão presentes nas proteínas do seres vivos e nós seres humanos, temos a capacidade de sintetizar 80.000 proteínas a partir de inúmeras combinações entre estes aminoácidos. Atualmente as moléculas de proteína são formadas por dezenas, centenas ou milhares de moléculas de aminoácidos, ligadas em sequência como elos de uma corrente e por serem relativamente grandes comparadas à maioria das outras moléculas, as proteínas são consideradas macromoléculas.

Aminoácidos

O aminoácido é uma molécula orgânica formada por um átomo de carbono denominado carbono-alfa ou carbono assimétrico(com quatro ligantes diferentes) que se liga a um grupo Amina(NH2) , um grupo carboxila(COOH), um Hidrogênio e um quarto grupo denominado de cadeia lateral R(de radical), que varia nos diferentes aminoácidos caracterizando-os. Os aminoácidos podem apresentar-se das seguintes formas:

Íon dipolar ou Zwintterion:

A molécula de um aminoácido possui radical ácido e básico que pode se ionizar conforme a natureza do solvente onde se encontra o aminoácido. Em geral os aminoácidos são sólidos, solúveis em água e muito pouco solúveis no álcool etílico e solventes orgânicos. Os zwitterions podem se formar a partir de compostos que contém ambos os grupos ácidos e os grupos básicos nas suas moléculas, ou seja, um íon com carga positiva e negativa no mesmo grupo de átomos, na água o próton da carboxila pode unir-se ao grupo amino, disso resulta "um sal interno" o zwitterion.

Exemplo:

Caráter Anfótero:

Se o aminoácido estiver em solução ácida ou básica sofre cataforese ou anaforese.Eletroforese é o movimento de migração de agrupamentos eletrizados para um eletrodo, numa solução. Chama-se de cataforese o movimento da partícula de carga negativa migrando para o cátodo e quando íons positivos migram para o ânodo, chama-se anaforese. Um aminoácido sofre ionização em solução aquosa e a natureza da carga (neutra, positiva ou negativa) que vai aparecer depende do meio onde o aminoácido é dissolvido, então o aminoácido pode sofrer cataforese ou anaforese conforme o pH da solução onde esse aminoácido é colocado. Uma solução onde o aminoácido não sofre eletroforese é chamada de ponto isoelétrico. Numa solução onde o pH é igual ao pH isoelétrico do aminoácido em questão, a molécula desse aminoácido estará neutra . Isto quer dizer que as cargas positivas igualam-se com as cargas negativas desse aminoácido. Nos aminoácidos neutros o pHI é aproximadamente 5,5 - 6,0 e nos aminoácidos ácidos o pHI está em um meio bastante ácido e é aproximadamente 3. Já nos aminoácidos básico o pHI é de 9,0 a 10,0.

Reage como base:

Reage como ácido:

Carbono de configuração D e L:

Os aminoácidos possuem um carbono quiral (carbono alfa) e devido ao arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação ao redor do carbono alfa dos aminoácidos, os quatro grupos substituintes podem ocupar duas disposições espaciais distintas, que são imagens especulares, não superponíveis. Estas formas são chamadas de enantiômeros. A classificação e nomenclatura dos estereoisômeros está baseada na configuração absolutas substituintes do carbono alfa e se diferencia uma forma da outra pelas letras D- e L-. Então Os α−aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração estereoquímica L. Por convenção, na forma L, o grupo α − NH3+ está projetado para a esquerda, enquanto na forma D, está direcionado para a direita. Os D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos: valinomicina e actinomicina D; e em paredes de algumas bactérias: peptidoglicano.

Polaridade:

A natureza das cadeias laterais determinam as propriedades das proteínas e classificam-se de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais, ou seja, se são apolares(hidrofóbicos): promovem interações hidrofóbicas importantes para a manutenção da estrutura das proteínas ou polares(hidrofílicos): formam ligações de Hidrogênio com a água e aumentam a solubilidade na água.Estão divididos em:

Aminoácidos com Radical "R" Apolar: Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio - grupamentos alquila.

São hidrofóbicos e em número de 8:

-Alanina - Prolina – Forma anem imina

- Valina - Fenilanina

- Leucina - Triptofano

- Isoleucina - Metionina - “R” contém enxofre

Aminoácidos