Relatorio alimentos

                INTRODUÇÃO

 As proteínas são as macromoléculas mais abundantes presentes em todos os sistemas vivos, representaando cerca de 50 a 80% do peso seco das células. Elas são formadas por uma junção de até 22 aminoácidos e apresentam uma alta variedade de estruturas por causa do número relevante de possibilidades sequenciais dos aminoácidos. Um exemplo o decapeptídeo (peptídeo composto por 10 aminoácidos) , que poderia apresentar 2,2 x 1011 (220 trilhões) de arranjos diferentes com o mesmo número de resíduos de aminoácidos na molécula.

Esses aminoácidos são capazes de formar estruturas proteicas devido às ligações  covalentes entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácio e carboxílico (-COOH) de outro, sendo esta uma reação catalizada por um conjunto de enzimas, formando então, as ligações peptídica . Dessa maneira, eles originam as cadeias polipeptídicas são orignadas por eles, e que ao alcançar uma determinada extensão (cerca de 50 resíduos) recebem o nome de proteína.

No caso anterior, as ligações covalentes citadas formam uma estrutura primária (sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas), esta estrutura resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade amino terminal (NH2 ) e uma extremidade carboxi terminal (COOH). Mas há também estruturas não-covalentes que possuem uma organização mais complexa, mas que têm interações fracas, que contribuem para que as proteínas adquiram uma conformação mais estável com um menor nível de energia livre e assim atinjam sua conformação nativa funcional – isso levando em consideração as características das cadeias laterais de cada aminoácido. Exemplos desse caso são as demais estruturas, como a secundária (refere-se ao dobramento regular de regiões da cadeia polipeptídica), terciária (refere-se ao arranjo tridimensional de todos os aminoácidos da cadeia polipeptídica. A conformação nativa é mantida pelas múltiplas interações não covalentes que se formam entre os resíduos ou grupamentos prostéticos da proteína) e quartenária (refere-se ao arranjo espacial entre duas ou mais cadeias polipeptídicas com estruturas terciárias definidas. A natureza da interação entre as diferentes cadeias é do tipo não-covalente gerando desde um dímero (duas cadeias) até um oligômero (mais de duas cadeias)). [1]

[pic 1]Figura 1: Representação dos quatro níveis de organização estrutural das proteínas. [1][pic 2]

Devido às ligações peptídicas e à presença de diferentes aminoácidos, as proteínas reagem com uma variedade de reagentes, formando produtos coloridos.Algumas reações de coloração são específicas para aminoácidos encontrados na composição das proteínas, por exemplo: reação xantoproteíca (tirosina, triptofano e fenilalamina), reação deMillon (tirosina), reação de HopkinsCole (triptofano), reação de Sakaguchi (arginina), etc. Estas reações são importantes tanto na detecção como na dosagem de aminoácidos e proteínas . Outras reações, mais importantes, são aquelas chamadas de gerais, porque irão caracterizar grupamentos comuns a todas as proteínas, ou seja, grupo amino e ligações peptídicas. [6]

3.2 Identificação do Biureto

O biureto é um composto formado pelo aquecimento da uréia a 180°C. Quando ele é adicionado à uma solução de sulfato de cobre em meio alcalino é formado um composto de cor azul. Quando a substância está em contato com proteínas, produz uma cor azul-violeta com o reativo de biureto. Esta cor desenvolvida é devida a um complexo entre o íon cúprico e duas cadeias peptídicas adjacentes [1] : 

[pic 3][pic 4]

 Figura 2 : Complexo entre o íon cúprico e duas cadeias peptídicas.

E a solução torna-se rosa quando combinados com polipeptídeos de cadeia curta. [2]

        Desta maneira, pode-se concluir que no tubo 1, a solução, que ficou rosa clara, contém polipeptídeos de cadeia curta.

Já no tubo 2 , a coloração da solução que antes era transparente, ficou azul, ou seja, com a cor do reagente, podendo-se concluir então, que não há uma presença de substância proteica/aminoácida.

        No tubo 3 (solução proteica), a solução ficou roxo claro, o que indica a real presença de proteínas na solução.

3.4 Reção com HNO2

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3.6 Reação de Millon

A reação se dá devido à presença do grupamento hidroxifenil nas moléculas de proteínas e peptídeos. A reação é positiva para tirosina com o aparecimento de cor avermelhada com ou sem precipitado, explicado pela formação de um fenolato de mercúrio por reação ao grupo hidroxifenil da tirosina com o mercúrio do reativo. [3][pic 5]

[pic 6]

Figura 3: Principio da reação de Millon

Assim, no tubo 1 (o qual continha tirosina), observou-se a confirmação da presença de tirosina, tendo liberação de gás, uma solução amarelada com um anel (precipitado) laranja. Essas cores, são devidas à quantidade, ou seja, também pôde-se concluir que, apesar de ter tirosina, sua quantidade não era alta.