Os Aminoácidos

Aminoácidos

• São monômeros que constituem um peptídeo ou uma proteína
• Todos os aminoácidos são constituídos de um carbono quiral ligado a um grupo amino, um grupo carboxi, um hidrogênio e uma cadeia lateral, que é a parte que difere um aminoácido de outro.

• O grupo carboxila ioniza-se em solução aquosa e liberando prótons, adquirindo carga negativa (forma protonada)
• O grupo amino ioniza-se em solução aquosa e recebendo prótons, adquirindo carga positiva (forma desprotonada)

• Um aminoácido se liga a outro através de ligações peptídicas: 

• Ligações covalentes muito fortes/estáveis
• A ligação é com o grupo aminoterminal de um aminoácido com o grupo carboxiterminal de outro
• Ocorre através de uma reação de condensação com desidratação.
• Tem caráter parcial (50%) de dupla ligação graças a ressonância eletrônica – Elétrons oscilando entre o C e o N.

• Possuem dois possíveis estereoisomeros: Levógiro (L-aminoácidos) e dextrogiro (D- aminoácidos). Os L-aminoácidos são os únicos reconhecidos pelas enzimas do corpo humanos. Os D-aminoácidos só estão presentes em pequenos peptídeos e em algumas bactérias.
• Ponto isoelétrico: É o pH no qual a molécula de aminoácido apresenta carga líquida = 0. É a média do pK1 e pK2.

Classificação

• Quanto à carga elétrica: Varia com o pH

• Neutro: 1COOH e 1NH2
• Ácido: 2COOH e 1NH2
• Básico: 1COOH e 2NH2

• Quanto as propriedades do grupo R

• Apolares

• Podem ser alifáticos ou aromáticos (são hidrofóbicos e participam de ligações hidrofóbicas)
• O grupo R é hidrofóbico
• Não doam prótons
• Não participam de ligações de hidrogênio
• Tendem a agrupar-se nas proteínas estabilizando a estrutura
• Localizam-se geralmente no interior da proteína

• Polares

• Neutros (sem carga)
• Carga positiva (básicos)
• Carga negativa (ácidos)
• Solúveis em água
• Formam ligações de hidrogênio com a água
• Localizam-se geralmente na superfície da proteína

Observação: O grupo SH é um importante componente do sítio ativo muitas enzimas. Formam pontes dissulfídicas que estabilizam a estrutura de muitas proteínas. Formam ligação covalentes entre partes da proteína ou entre duas cadeias proteicas.

• Quando a síntese

• Essenciais: Necessidade de ingestão
• Não essenciais: Produzidas pelo organismo

Peptídeos e Proteínas

• Os aminoácidos formam os peptídeos e proteínas através das ligações peptídicas
• Peptídeos são moléculas que “não cresceram muito” para ser proteína.

• Oligopeptídeos: Oligo = poucos.
• Polipeptídeos: Poli = muitos.
• Mais de 100 aminoácidos ligados: Proteína.

• Os peptídeos também são ionizáveis. Os grupos R são os responsáveis pela ionização
• Apesar de serem pequenos (poucos aminoácidos ligantes), os peptídeos são biologicamente ativos. Possuem função de formar proteínas, são neurotransmissores, fazem transporte e são percussores de cetoácidos, aminas biogênicas, glicose, nucleotídeos, heme e creatina.
• Os aminoácidos tendem a formar proteínas pela diminuição da entropia do sistema (melhor rearranjo).
• Cada aminoácido de uma proteína é chamado de RESÍDUO. 
• Os aminoácidos expressam a informação genética, com função específica.
• Funções das proteínas: Estrutural, transporte, enzimática, contrátil, mensagens celulares, construção celular, defesa e sistema nervoso (receptores e canais iônicos)

Estrutura das proteínas

• Primária

• É simplesmente a sequência de aminoácidos (um aminoácido ligado a outro) – Isso é determinado geneticamente.
• Determina a estrutura espacial da proteína e os tipos de interações que serão possíveis entre as cadeiras laterais dos aminoácidos

• Secundária

• É o arranjo espacial bidimensional
• Pode ter dois tipos de estruturas estáveis: Alfa - hélice e conformações Beta

Alfa – Hélice

• Formação de pontes de hidrogênio entre ligações peptídicas vai formar uma hélice
• Para ser um hélice estável, os grupos R devem estar para forma
• Estabilizada por ligações de hidrogênio
• Desestabilizada por aminoácidos com a mesma carga (repulsão) e por prolina

Conformações Beta

Folhas B

• Segmentos de cadeias paralelos
• Ligações de hidrogênio perpendicular entre unidades de segmentos distantes ou de intercadeias
• Os grupos R devem estar para cima e para baixo
• Desestabilizada por aminoácidos com a mesma carga (repulsão) e por prolina

Voltas B

• São os elementos conectores, que vão conectar as folhas beta com a alfa – hélice (estrutura supersecundária)
• Encontradas próximas á superfície de proteínas

• Terciária

• É o arranjo tridimensional da proteína
• A proteína se dobra sobre si mesma, com a ajuda das Chaperonas (também são proteínas)
• É estabilizada por ligações não covalentes (ligações de hidrogênio, interações eletrostáticas e interações hidrofóbicas) e por ligações covalentes (dissulfetos)

• Quaternária

• Proteínas que possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas distintas
• Podem ser idênticas ou diferentes.
• Exemplo: Hemoglobina. Possui quatro cadeias: Duas alfa, que são idênticas entre si, e duas beta, que também são idênticas entre si porém diferentes das alfa.

• Supersecundárias

• Também são chamadas de “motivo” (é o primeiro termo que descreve os padrões estruturais)
• É o agrupamento de dois ou mais elementos estruturais (barril beta)
• O segundo termo que descreve os padrões estruturais é chamado de “domínio”:

• Polipeptídios com mais de uma centena de resíduos de aminoácidos que se novelam em duas ou mais unidades globulares estáveis.
• É uma parte da cadeia polipeptídica que é independentemente estável ou pode se movimentar como uma entidade isolada em relação ao resto das proteínas

Classificação quanto às propriedades físicas:

• Globulares

• Cadeias peptídicas fortemente enoveladas
• Possuem forma globular ou esférica
• São solúveis em água

• Fibrosas

• Cadeias peptídicas compridas e filamentosas
• Não são solúveis em água
• Possuem função estrutural ou protetora: Queratina (cabelo), colágeno, actina e miosina

Alteração da estrutura proteica – Desnaturação  

• Altera a conformação mais estável
• Perde a função biológica, mas não o valor nutritivo
• Provoca distensão da estrutura, quebra de ligações covalentes e não covalentes (mas não de ligações peptídicas, ou seja, não acontece desnaturação na estrutura primária)
• Causas de desnaturação: Calor, extremos de pH, metais pesados, agentes redutores, solventes orgânicos, uréia e detergentes

Enzimas

• São proteínas que agem como catalizadores, muito mais eficientes que catalisadores inorgânicos

• Nem todas as enzimas são proteínas. Alguns RNA’s têm função de catalisador.

• Possui um sitio catalítico, que é a porção da molécula onde ocorre a atividade catalítica
• Possui especificidade com o substrato (reconhece partes especificas do substrato)

• Deriva da formação de múltiplas interações fracas entre a enzima e a molécula do substrato específico
• Interações fracas: ligação de hidrogênio, ligação hidrofóbica, dissulfeto e dipolo-dipolo.
• Redução da entropia pela ligação
• Para a enzima ligar-se ao substrato, primeiro precisa acontecer a dessolvatação do substrato (expulsa a água) e depois acontece o encaixe induzido (enzima muda a sua conformação para que o substrato se encaixe perfeitamente)

• São estéreo-específicas
• Podem ter a sua atividade regulada
• Dependem de temperatura e do pH: Cada enzima tem uma temperatura e um pH ótimo
• Podem ter sua atividade inibida (fármacos)
• Funções: Área médica e engenharia
• Algumas enzimas precisam de ajuda (componente químico adicional) para realizar a função:

• Esses componentes são: Cofator (íons inorgânicos) e coenzimas (moléculas orgânicas complexas)
• Ligam-se na região catalítica
• Holoenzima: Enzima formada por uma porção proteica e uma ou mais coenzimas.

Classificação das enzimas

• Óxido redutases: Reações de óxido redução
• Transferases: Transferência de grupos funcionais
• Hidrolases: Reações de hidrólise
• Liases: Adição a ligações duplas
• Isomerases: Reações de isomerização
• Ligases: Formação de laços covalentes com gasto de ATP

Teoria da catálise

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