A Engenharia de Biomateriais

Faculdade de Ciências Farmacêuticas

UNESP Araraquara

Biocatálise e Biotransformação

Enzimas na produção de laticínios

Curso: Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia

Docente: Profa. Dra. Ariela Veloso de Paula

Alunos:

 Felipe Pereira

Guilherme Rodrigues

Mayra Valvano

Pedro Almeida

Araraquara

2018

RESUMO

        As enzimas são catalisadores biológicos altamente específicos que diminuem a energia de ativação das reações sem serem consumidas no processo, apresentando diversas vantagens em relação aos catalisadores químicos. A indústria alimentícia é uma das principais áreas de utilização de enzimas, sendo elas microbianas, de origem vegetal ou animal. Estas podem tornar os alimentos mais digestivos, nutritivos e mais saborosos, atuando nos segmentos de panificação, biscoitaria, indústrias de massas, cervejarias, laticínios entre outros. Na área dos laticínios, as enzimas mais importantes são a protease, a lipase e a renina na fabricação do queijo, a lactase no tratamento do leite, a catalase na remoção do peróxido de hidrogênio empregado durante a esterilização do leite, a sulfidril-oxidase na remoção do odor desagradável de leite quente e a lisozima, utilizada na redução da carga bacteriana presente no leite e seus derivados. 

SUMÁRIO

1. INTRODUÇÃO        4

1.1 Definição, estrutura e classificação de enzimas        4

1.2 Enzimas na indústria de laticínios        5

2. OBJETIVOS        7

2.1 Objetivo geral        7

3. REVISÃO BIBLIOGRÁFICA        8

3.1 Lactase        8

3.2 Catalase        8

3.3 Sulfidril-oxidase        9

3.4 Lisozima        9

3.5 Enzimas envolvidas na fabricação de queijos        9

3.5.1 Renina na coagulação do leite        10

3.5.2 Prensagem        10

3.5.3 Salga        10

3.5.4 Lipases e proteases na maturação        11

4. CONCLUSÃO        12

5. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS        13

1. INTRODUÇÃO

1.1 Definição, estrutura e classificação de enzimas

        Segundo Nelson e Cox (2014), as enzimas são proteínas que catalisam reações, ou seja, são responsáveis por acelerar a velocidade de uma reação ao diminuir a sua energia de ativação, porém sem alterar a entalpia da mesma, já que a energia dos produtos e reagentes é a mesma com ou sem enzima. Esse processo ocorre de maneira que a enzima se liga ao substrato, formando um composto intermediário denominado complexo enzima-substrato, que se decompõe em enzima e produto da reação, como ilustrado na figura 1. Esse composto intermediário pode ser formado por dois modos, que dependem da ligação do substrato ao sítio ativo da enzima: modelo chave fechadura, em que a enzima possui sítio ativo complementar ao substrato, e modelo do ajuste induzido, em que enzima e substrato sofrem mudança conformacional para o encaixe.

Os catalisadores enzimáticos são naturais, apresentam alto grau de especificidade, possuem condições favoráveis de pH e temperatura, raramente produzem subprodutos, possuem baixa toxicidade e são econômicos, já que são produzidos por seres vivos.

Figura 1. Atuação de uma enzima[pic 1]

As proteínas se dividem em três níveis de organização estrutural, logo, as enzimas por serem proteínas, possuem estrutura primária, secundária e terciária.

 A estrutura primária é responsável pela sequência de aminoácidos que compõe a enzima, e irá definir as estruturas secundária e terciária. Sua função é definir os próximos níveis estruturais e as propriedades químicas e biológicas da proteína. A estrutura secundária está relacionada com padrões de enovelamento repetidos encontrados em alguns trechos da cadeia polipeptídica, sem levar em consideração as interações das cadeias laterais dos aminoácidos. Sua função é dar início ao enovelamento da cadeia polipeptídica. A estrutura terciária é caracterizada pelo enovelamento completo da proteína em sua forma biologicamente ativa, formada pela união das estruturas secundárias e as interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos, através de ligações hidrofóbicas, iônicas, covalentes e pontes de hidrogênio.

Cada enzima possui um valor de pH ótimo, ou seja, uma ionização adequada dos aminoácidos presentes no sítio ativo para garantir a sua atividade máxima. Uma enzima também possui temperatura ótima para realizar sua atividade máxima, e pode perder a sua estrutura terciária caso a temperatura ultrapasse a temperatura de desnaturação (desativação térmica). Geralmente as enzimas apresentam atividade máxima em pH neutro e em temperaturas que variam entre 30°C a 70°C, sendo que o pH e temperatura ótimos variam com a enzima e sua origem.

“As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece seis classes” (NELSON; COX, 2014), que estão descritas no Quadro 1. Dentro das classes de enzimas podem existir diversas outras nomenclaturas, como por exemplo, dentro das oxirredutases destacam-se a catalase, as glucoseoxidases e as lipoxigenases. 

Quadro 1. Classificação das enzimas pela IUB

CLASSES DE ENZIMAS

Oxirredutases: Catalisam reações de oxiredução, transferindo elétrons, hidretos (H-) ou protões (H+).

Transferases: Transferem grupos químicos entre moléculas.

Hidrolases: Utilizam a água como receptor de grupos funcionais de outras moléculas.

Liases: Formam ou destroem ligações duplas, respectivamente, retirando ou adicionando grupos funcionais.

Isomerases: Transformam uma molécula em seu isômero.

Ligases: Formam ligações químicas por reações de condensação, consumindo energia sob a forma de ATP.

1.2 Enzimas na indústria de laticínios

Segundo Coelho, Salgado e Ribeiro (2008), as enzimas beneficiam a indústria alimentícia pois podem tornar os alimentos mais saborosos, nutritivos, digestivos e mais bonitos, e embora possam permanecer no produto final, não são consideradas como aditivos alimentares, e sim auxiliares no processamento de alimentos.