Estruturas das enzimas

1)

Estrutura primária - os aminoácidos estão ligados uns aos outros através da ligação peptídicas, estabelecidas entre o grupo α-carboxílica de um aminoácido e o grupo α-amino do aminoácido subsequente, formando uma longa cadeia. Essa ligação é sempre feita com grupos 𝞪, grupos carboxila e grupos amino presentes no radical R jamais participa da ligação peptídica. Portanto uma cadeia proteica composta por, por exemplo, 150 aminoácidos, terá uma extremidade em que o grupo 𝞪-amino do primeiro aminoácido estará livre e outra em que a 𝞪-carboxila do ultimo aminoácido também estará livre. A cadeia de aminoácido é sempre escrita iniciando-se com o aminoácido que tem o grupo 𝞪-amino livre. O que caracteriza cada enzima é o número de aminoácidos componentes em sua cadeia e a ordem em que eles se encontram, ou seja, sua estrutura primária. A estrutura primaria é responsável pelas estruturas de ordem superior que a proteína exibe em forma celular ou nativa.

Estrutura secundária- existem dois tipos de organização celular nas estruturas secundárias. A cadeia peptídica pode ter segmentos organizados em α-hélice formada por pontes de hidrogênio estabelecidas entre o átomo de nitrogênio e átomo de oxigênio. Cada ligação peptídica oferece elementos para a formação da ponte de hidrogênio covalentemente ligado ao nitrogênio e o oxigênio, preso ao carbono por uma dupla ligação. Cada ponte de hidrogênio é uma ligação fraca, mas o grande número dessas interações confere estabilidade a estrutura.

Outra estrutura é chamada de folha β-pregueada, formada por arranjo paralelo de dois oi mais segmentos de cadeias peptídicas quase distendidas e também mantido por pontes de hidrogênio formadas pelos mesmos elementos que constituem as pontes de hidrogênio da α-hélice. Nesse caso, a ponte de hidrogênio une dois segmentos perpendiculares ao eixo da cadeia polipeptídicas. A estrutura secundária tem um padrão regular, formada por elementos derivados de outra estrutura regular na cadeia proteica, a ligação peptídica. Na conformação espacial, parte da cadeia está organizado em α-hélice parte em de folha β-pregueada e aparecem ainda regiões de conformação irregular conectando os segmentos com arranjo definido.

Estrutura terciária- A conformação tridimensional que a molécula proteica assume em solução. Explica o dobramento da cadeia peptídica com os enrolamentos dobras e voltas que a compõe e que a levam a uma forma geral globular.

É mantida por interações não covalentes, ligações de hidrogênio, interações apolares (hidrofóbicas), iônicas (pontes de salina), van der walles ou dipolares. Essas interações ocorrem entre as cadeias laterais.

As interações referidas como responsáveis pela estrutura tridimensional das enzimas são todas forças fracas. Umas das ligações terciarias são as pontes de dissulfeto.

Estrutura quaternária -  é a organização presente nas proteínas comportas por uma cadeia de politípicas e descreve quantos e quais monômeros compõe a molécula e como estes estão associados. As forças que mantem unidos os monômeros componentes de enzimas com estrutura quaternária são as mesmas que mantêm a estrutura terciária interações hidrofóbicas, ponte de hidrogênio, mas grupos R de aminoácidos pertencentes a cadeia polipeptídica diferente, com exceção da ausência de pontes de dissulfeto.

2) Cerca de metade dos grupos R dos aminoácidos são apolares e , portanto, hidrofóbicos. Os outros são polares. Entre eles, alguns apresentam carga elétrica líquida (positiva ou negativa) e os restantes, embora não tenham carga elétrica, são polares por apresentarem regiões do grupo R mais negativas (como o oxigênio da serina e Da treonina e o enxofre da cisteína) e regiões mais positivas (como o átomo de hidrogênio ligado aqueles átomos negativos). Como a água é um solvente polar, os grupos R polares tendem sempre a aproximar-se um dos outros (de forma a excluir a água) e, no seu conjunto, situam-se voltados para o interior da molécula, enquanto os grupos polares voltam-se para a superfície. Essa localização diferencial dos grupos R, provocada pelas interações hodrofóbicas, constitui uma força poderosa de dobramento da cadeia polipeptídica.

3)Os fatores que afetam influenciam a atividade enzimática são :

pH

  As enzimas apresentam um pH ideal para cada para sua atividade máxima. A velocidade da reação diminui à medida que o pH se afasta desse valor ótimo, que é característico de cada enzima, mas normalmente está perto da neutralidade. A influência do pH sobre a catálise enzimática só pode ser compreendida a partir da análise dos grupos dissociáveis presentes no grupo R dos aminoácidos. Alguns desses grupos podem fazer parte do sitio ativo ou serem importantes na manutenção da estrutura espacial da molécula. A cada valor de pH alguns desses grupos apresentam –se protonados ou desprotonados, onde leva a enzima à conformação ideal para exercer seu papel catalítico. O pH ótimo depende do número e tipos de grupos ionizáveis que a enzima apresenta, dependendo de sua estrutura primária.

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TEMPERATURA

A influência de temperatura na cinética enzimática tem duas fases: o aumento de temperaturas leva o aumento de velocidades de reação por aumentar a energia cinética das moléculas dos componentes do sistema. Temperaturas mais altas levam a desnaturação da enzima que leva a perda de sua estrutura nativa, catalítica, por alterarem suas ligações químicas que mantem sua estrutura tridimensional. E o rompimento das pontes de hidrogênio, desencadeia-se uma cascata de alterações estruturais, levando a enzima a uma nova conformação ou a um estado sem estrutura definida.

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DESNATURAÇÃO

A desnaturação protéica é a perda da estrutura que propicia a função da proteína.Valores de pH ao extremo provoca a protonação ou desprotonação de grupos, ocasionam perda de atividade enzimática. Detergentes contêm porções hidrofóbicas em suas moléculas e sua presença em solução interfere fortemente nas interações hidrofóbicas entre os grupos R, importantes na manutenção da estrutura protéica. Solventes apolares  alteram as ligações eletrostática , provocando desnaturação.

4) As enzimas aumentam a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja, a energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas. A função termodinâmica denominada de energia livre (G) é importante para compreender como as enzimas trabalham. Enzimas diminuem a energia de ativação Parâmetros termodinâmicos que deve-se considerar: