AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS

• As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas.

• Estão presentes em todas as células e em todas as partes das mesmas.

• Milhares de tipos diferentes de proteínas podem ser encontrados em uma única célula.

• Uma proteína é um polímero composto de Monômeros chamados aminoácidos.

• Existem mais de 300 aminoácidos conhecidos na natureza.

• Somente 20 constituem as unidades básicas (monoméricas) que dão origem às nossas proteínas.

• Estes 20 aminoácidos são chamados de aminoácidos PRIMÁRIOS ou PADRÃO.

• Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas apresentam um grupo carboxila (COOH), um grupo amina (NH2), um hidrogênio e uma cadeia lateral ou radical (R), ligados a um carbono chamado de carbono alfa.

• A posição de ramificações ou de grupos ligados a um carbono de uma carboxila de ácido carboxílico podem ser representadas por número ou por letras gregas (alfa), (beta), (gama) (delta), (épsilon).

• Por este motivo o carbono mostrado na figura acima recebe a designação (a) alfa.

• Assim, estes 20 aminoácidos são chamados de alfa L- aminoácidos.

• Designação L

• Eles diferem um do outro através de suas cadeias laterais ou radicais(R).

• Estes grupos R variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, influenciando na solubilidade destes aminoácidos em água.

• Os aminoácidos encontrados nas moléculas protéicas são do tipo L.

• D-aminoácidos são encontrados em pequenos peptídeos da parede de células bacterianas e em alguns peptídeos que têm função de antibióticos, mas não são encontrados em proteínas.

• Deve-se observar que o átomo de carbono alfa dos aminoácidos é um carbono quiral ou assimétrico (carbono ligado a quatro grupos químicos diferentes).

• Apenas na glicina não há carbono assimétrico, pois o carbono encontra-se ligado a dois grupos iguais(dois hidrogênios).

• Em soluções aquosas os aminoácidos estão ionizados e podem agir como ácidos ou bases (ANFÓTEROS).

• Neste caso o íon carboxila está presente como íon carboxilato (COO-), e o grupo amina como íon amínio (NH3+).

• Estes íons dipolares são conhecidos como ZWITTERIONS (palavra alemã para íons híbridos).

• Em solução aquosa existe um equilíbrio entre o íon dipolar e as formas aniônica (-) e catiônica (+) do aminoácido.

• A forma predominante do aminoácido depende do pH da solução e da natureza do aminoácido.

• Em soluções fortemente básicas, todos os aminoácidos estarão presentes, principalmente c Omo ânions (-).

• Em soluções fortemente ácidas, estarão presentes, principalmente como cátions (+).

• Num certo pH, conhecido como ponto ou pH isoelétrico (pI), a concentração do íon dipolar ou zwitterion, será máxima e a concentração dos ânions e cátions serão iguais.

• Como possuem radicais diferentes, cada aminoácido tem seu próprio ponto isoelétrico.

PROPRIEDADES E CONVENÇÕES ASSOCIADAS AOS AMINOÁCIDOS PADRÃO

• A prolina possui uma estrutura peculiar.

Deve-se observar que nos aminoácidos padrão o grupo R encontra-se ligado ao C alfa. No caso da prolina, o grupo R está ligado tanto ao carbono alfa quanto no N do grupo amina.

• Aminoácidos com grupos carboxila em suas cadeias laterais

®ÁCIDO GLUTÂMICO E ÁCIDO ASPÁRTICO

®O grupo carboxila pode perder um próton, formando o ânion carboxilato correspondente, glutamato e aspartato, respectivamente.

• Aminoácidos com cadeias laterais básicas

®Histidina, lisina e arginina