ESTRUTURA DE AMINOACIDOS, PROTEINAS E ENZIMAS

1. Aminoácidos

Um aminoácido é uma molécula orgânica que contém um grupo amino e um grupo carboxila. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.

Quimicamente, os aminoácidos são pequenas moléculas, que, ao agruparem-se, formam cadeias polipetídicas. Uma ou mais cadeias polipeptídicas dão origem às as proteínas. Estas, por sua vez, são um nutriente indispensável ao ser humano, desempenhando diversas funções, como:

- Funções plásticas, uma vez que são constituintes dos tecidos e células, nomeadamente do tecido muscular.

- Estão presentes no nosso material genético.

- São constituintes dos hormônios peptídicos e de alguns neurotransmissores.

- Têm uma função reguladora, pois, a grande maioria das enzimas são proteínas.

- Atuam no sistema imunológico na forma de anticorpos.

Os aminoácidos (aa) podem ligar-se entre si com uma ligação amida, ou ligação peptídica, que forma diversas proteinas. A ligação ocorre entre o átomo de carbono do grupo carboxila e o nitrogênio do grupo amino. No processo, é libertada uma molécula de água. Como consequência, uma cadeia peptídica, ou seja, formada por diversos aminoácidos ligados desta forma, terá um grupo amino numa extremidade (denominada N-terminal) e um grupo carboxila na extremidade oposta (denominada C-terminal). Os aminoácidos apresentam uma fórmula geral que se dá por: R (Radical) - CH (NH2)- COOH, na qual R é uma cadeia orgânica variável. Estes radicais conferem aos aa propriedades como sendo: apolares (radical constitutído por grupos químicos apolares), polares não carregados (radical constitutído por grupos químicos polares, mas sem carga elétrica) e polares carregados positivamente (com grupos amino (+)) e polares carregados negativamente (com grupos carboxila (-)). A seguir são apresentados os aminoácidos separados por: cadeias laterais não polares,  cadeias laterais polares não carregadas, cadeias laterais ácidas e cadeias laterais básicas:

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Os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos: essenciais ou não essenciais. Consideram-se essenciais, ou indispensáveis, aqueles que o nosso organismo não tem capacidade de sintetizar, logo, a única forma de que dispomos para obtê-los, é através da ingestão de determinados alimentos. 

Quanto aos aminoácidos não essenciais, são aqueles que o nosso organismo consegue produzir, mais concretamente, que o nosso fígado sintetiza: alanina, arginina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, cisteína, glicina, glutamina, prolina, serina e tirosina.

Já os aminoácidos essenciais são tidos como aqueles que precisamos ingerir e que nosso corpo não possui capacidade de sintetizar, que são: Leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina, histidina e lisina.

2. Proteínas

São compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas pelo encadeamento de vários aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. As proteínas são parte constituinte dos tecidos biológicos e muitas delas funcionam como enzimas. Juntamente com os açucares e lipídios constituem a alimentação básica dos animais. Podem possuir alguma solubilidade em água, ou ainda em soluções aquosas diluídas de ácidos, bases ou sais.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo carboxílico de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água. Portanto, as proteínas são complexos constituídos por cadeias de aminoácido ligadas por ligações peptídicas. É tido que as proteínas são polímeros, estes são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.

Elas possuem inúmeras funções no organismo, desde função hormonal e enzimática até estrutural.

As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:

- Estrutura primária: É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. É determianada pela sequência de nucleotídeos de um DNA moriginal.

- Estrutura secundária: É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. As estruturas mais comuns são  α-hélice e a folha β-pregueada.

- Estrutura terciária: Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por ligações de hidrogênio (pontes de hidrogênio), pontes dissulfeto (uma ligação covalente forte) interação hidrofóbica (entre aa com radicais apolares) e interação eletrostática (entre radicais de aa carregados). Esta estrutura confere a atividade biológica às proteicas podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primaria.

- Estrutura quaternária: Ocorre quando as proteínas apresentam duas ou mais cadeias polipeptídicas juntas, as quais são estabilizadas praticamente pelas mesmas interações que mantém a estrutura terciária.

A seguir são apresentados esquemas das estruturas primária, secundária, terciária e quaternária de proteínas.

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A desnaturação de uma proteina ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária e/ou quaternária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica.

Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos características da proteína.

Os fatores que causam a desnaturação, são o aumento de temperatura, extremos de pH, solventes orgânicos, solutos pouco polares e exposição da proteína a detergentes. Cada um destes fatores afeta uma daquelas interações que mantém a estrutura nativa da proteína.

Estudo complementar: de posse de um livro ou de suas anotações, responda  as questões a seguir:

1. Na figura a seguir estão apresentadas interações químicas responsáveis pela manutenção da estrutura de proteínas. Analisando a figura, responda: