Ponto Isoelétrico da Caseína

                                    PONTO ISOELÉTRICO – CASEÍNA

1.1 INTRODUÇÃO E TEORIA

Em geral as proteínas são macromoléculas orgânicas formadas por aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Em meio aquoso, esses aminoácidos estão ionizados, podendo atuar tanto como ácidos (carregados negativamente), como quanto bases (carregados positivamente).

O ponto isoelétrico é o pH onde a molécula em solução não possuí carga líquida, ou seja, , a quantidade de cargas negativas e positivas estão em equilíbrio no meio. Então, quanto menor o pH, mais H+ (mais espécies positivas), quanto maior o PH, menos H- (mais espécies negativas).

A importância de saber o ponto isoelétrico de proteínas é a relação que se tem com a solubilidade da molécula.  A existência deu uma carga positiva ou negativa determina a interação com o meio aquoso, além de estabelecer um estado de repulsão entre as  próprias  moléculas de proteínas, aumentando a interação com o solvente e, favorecendo assim a solubilidade.

A proteína em questão é a caseína. Presente no leite é uma proteína do tipo fosfoproteína, que quando coagulada através de redução de Ph é chamada  “caseína ácida”. O seu ponto isoelétrico descrito na literatura é 4,6 e é nesse pH que a caseína coagula e precipita.

O objetivo da aula prática é determinar o ponto isoelétrico da caseína, comparando com o teórico e assim discutir se houver diferenças.

2.                MATERIAIS E MÉTODOS

2.1 Materiais

Béquer

Pipeta de 1Ml

Pipeta x Ml

Pêra

Solução de xxx

Caseína

Tiras de pH

2.2 Métodos

Ao observar os tubos que estão em ordem crescente, numerados de 1 a 7, podemos concluir que o primeiro a indicar turbidez  significante, indica o Ph isoelétrico devido a indicar coagulação, sendo neste experimento o tubo X.  A tabela a seguir identifica os valores de Ph medidos para cada tubo e também comenta a turbidez.

3 Resultado final

Conforme o experimento conclui-se, que o ponto isoelétrico da caseína ocorre em pH 4. A solubilidade das proteínas é variada e o ph de 4,7 seria o ideal para comprovar a sua eficácia. Nas etapas descritas no método o tubo de ensaio onde se viu a maior turbidez foi o tubo 4. Nos demais tubos não se observou maior turbidez, pois fora e desta região a caseína se torna mais solúvel.

4 Discussão

O primeiro a turvar foi o tubo 3

Que foi o primeiro que indicou coagulação

O tubo 1 e 2 não possuem uma quantidade suficiente de íon de hidrogênio para desestabilizar a caseína, não mostrando turbidez perceptível.

Concluímos que houveram 3 tubos (3, 4 e 6 que chegaram muito próximo ao pH 4,6) proposto na teoria.

Apesar de não alcançarmos o tempo, pelo término da aula, o experimento se mostrou válido, sendo possível notar a mudança na solubilidade da caseína e como ela é afetada com a mudança do meio em que se encontra, sendo perceptível a diferença de turbidez dos 7 tubos

Referencias:

https://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/ponto_isoeletrico.htm

http://www.abq.org.br/cbq/2012/trabalhos/14/557-14229.html

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