ENZIMAS AMILOLITICAS

ENZIMAS AMILOLITICAS

As enzimas amilolíticas são enzimas que hidrolisam o amido e o glicogênio, pode ser dividida em dois grandes grupos, α-1,4 Glucanase e α-1,6 Glucanase.

Glucanase = são enzimas que decompõem um glucano, um polissacarídeo formado por várias subunidades de glicose. Como eles realizam a hidrólise da ligação glicosídica.

α-1,4 e α-1,6 = é a onde irá acontecer a hidrolise na cadeia.

α-1,4 Glucanase = pode ser dividida em dois grupos Endo α-1,4 Glucanase e Exo α-1,4 Glucanase.

Endoenzimas: enzimas que atuam dentro da célula onde são formadas e também que partem os laços ao acaso, em pontos ao longo das cadeias,

Exoenzimas: enzimas que atuam fora da célula onde são formadas e também e exoenzimas que partem pontos específicos nos fins de cadeia.

As α amilases são enzimas distribuídas amplamente nos reinos animal e vegetal. A αamilase EC 3.2.1.1 (α1,4glucan4glucanohidrolase) é uma endoenzima que hidrolisa o α1,4glucosídico (amido), unida fortuitamente ao longo da cadeia. Esta ação conduz a uma rápida diminuição na viscosidade e pequena formação de monossacarídeos. Uma mistura de amilase e amilopectina será hidrolisada em uma mistura de dextrina, maltose, glicose e oligossacarídeos. A amilase é completamente hidrolisada por maltose, embora normalmente haja alguma maltotriose formado, que hidrolisa lentamente.

Exo α-1,4 Glucan maltohidrolase = A βamilase EC 3.2.1.2 é uma exoenzima que remove unidades de maltose sucessivas de não redução das cadeias de glucídios. A ação é interrompida no ponto onde o acoplamento α 1,6 glucosídeo não pode ser quebrado pela α amilase. As combinações resultantes são nomeadas dextrina de limite. A βamilase só é encontrada em plantas mais altas. Malte de cevada, trigo, batata-doce e feijão de soja são boas fontes de βamilase. Tecnologicamente, é importante na indústria alimentício no processo de assar, bem como no preparo e destilação, onde a goma é convertida em maltose de açúcar de fermentação. O fermento de maltose, sacarose, inverte açúcar e glicose, mas não fermenta dextrinas ou oligossacarídeos que contêm mais de duas unidades de hexose.

A Glicoamilase EC 3.2.1.3 é uma exoenzima que remove unidades de glicose de uma maneira sucessiva, sem redução da cadeia de substrato. O produto formado é apenas glicose, e isto diferencia esta enzima da alfa e beta amilase. Além da hidrolisação dos acoplamentos α 1,4, esta enzima também pode atacar os acoplamentos α 1,6, embora a uma taxa mais lenta. Isto significa que a goma pode ser completamente degradada à glicose. Está presente em bactérias e bolores, e em moldes e é industrialmente usada na produção de xaropes de milho e glicose.

A Pululanase ou Isoamilase C 3.2.1.41 hidrolisa ligações a-1,6-D-glicosídicas de polissacarídeos ramificados (amilopectina, glicogênio e pululano). O resultado da hidrolise é Maltotrioses e dextrinas lineares. A partir da amilopectina se produz cadeias mais ou menos curtas de amilose. Esta enzima é produzida pelo Aerobacteraerogenes. Utilizada principalmente na cervejaria, para produção de cervejas com baixo teor de calorias, a partir da hidrólise de açúcares não fermentáveis; e na hidrólise de amido.

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ENZIMAS HIDROLIZANTES DE DISACARIDEOS

Dissacarídeos são duas unidades de monossacarídeos conectadas por uma ligação glicosídica. A ligação glicosídica é uma ligação química entre dois ou mais carboidratos com liberação de uma molécula de água.

As enzimas hidrolisastes de dissacarídeos são divididas em 3 principais enzimas, a invertase a lactase e maltase.

Invertase = β-D-frutofuranosidade (E.C.3.2.1.26) catalisa a reação de hidrolise da sacarose produzindo uma mistura equimolar de glicose e frutose; geralmente na forma de xarope de açúcar invertido. Açúcar invertido e o material decomposto através da hidrolise da sacarose. Um exemplo da aplicação da enzima invertase são as abelhas que expelem a enzima, que transforma grande parte da sacarose contida no néctar das flores em glicose e frutose. O poder de doçura do açúcar invertido e superior ao da sacarose pois a frutose tem uma doçura superior ao da sacarose e glicose. São muito aplicadas na indústria de biscoitos sorvetes balas de caramelo e licores pois não cristaliza facilmente.

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Lactase = São enzimas capazes de reconhecer ligações glicosídicas do tipo β que envolvem galactoses e arabinoses. O principal substrato no qual ela atua é a lactose que é o carboidrato predominante no leite, formado por uma unidade de glicose e galactose. A lactase ou beta-d-galactosidase, é uma enzima obtida de um fungo, Aspergillus oryzae.

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A enzima α-D-galactosídeo galactohidrolase (E.C. 3.2.1.22), conhecida como melibiase ou α-galactosidase, catalisa a hidrólise de ligações α-(1,6) - galactosídicas, liberando a ∝-D-galactose. Estas ligações são encontradas em oligossacarídeos tais como a melibiose, a rafinose e a estaquiose, entre outros. A α-galactosidase atua no reconhecimento celular, no transporte de açúcares e como glicoproteína na organização de sistemas multi-enzimáticos. Pode, também, agir como antibiótico contra as bactérias do solo. A enzima apresenta diversas aplicações como, estudo da estrutura molecular de açúcares; melhoramento da sacarose extraída de beterraba para diminuir o teor de rafinose, já que esta impede a cristalização da sacarose, eliminar o sabor desagradável de feijão cru do leite de soja, além de desodorizá-lo, e em produtos à base de soja diminuir o teor dos oligossacarídeos que causam flatulência.

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ENZIMAS PROTEOLITICAS

Protease EC 3.4.

Realizam a hidrólise das ligações peptídicas das proteínas, podendo apresentar atividade sobre ligações éster e amida, estão envolvidas nos processos de digestão, ativação de enzimas, coagulação do sangue etc.

As proteínas são constituídas por cadeias peptídicas e como cada cadeia tem dois extremos: a terminal amina (-NH2) e o terminal carboxílico (-COOH). Assim, as enzimas atuam no interior da cadeia ou, então, em um dos extremos da cadeia. Deste modo, elas podem ser divididas em: