A Enzima Catalase

        Enzima catalase         

A catalase  é largamente distribuída  na natureza, estando presente  em tecidos animais como vegetais, em bactérias.

A concentração é alta no fígado de mamíferos, podendo ser detectada em humanos na sexta semana de desenvolvimento embrionário normal. No fígado, a catalase esta confirmada aos peroxissomos e secundariamente nas mitocôndrias.

OBJETIVOS

Identificar o papel das enzimas na velocidade das reações químicas biológicas e sua importância biológica assim como  identificar fatores que desativam a ação enzimática, como  a desnaturação da enzima.

DEFINIÇÃO

A catalase decompõe catalicamente o peroxido de hidrogênio (H2O2) em um tempo  extremamente rápido. Uma molécula de catalase é capaz de degradar 42000 moléculas de peróxido de hidrogênio por segundo, a 0ºC,dependendo da concentração do peróxido. Se for alta, ela age principalmente como uma catálise-decompositora. Em baixa concentração, na presença de outro doador de hidrogênio como metanol , etanol ou ácido fórmico funciona como peroxidase . O mecanismo de ação da catalase é atípico, sendo iniciado pela combinação de uma molécula de catalase com uma de uma H2O2, para formar um complexo enzima substrato, em seguida o complexo reage como uma substancia redutora, para formar um complexo ternário. A catalase apresenta então dupla função de catalisador ou catalítico peroxidático, devido a competição entre os vários doadores de hidrogênio, incluindo o próprio H2O2 do complexo enzima-substrato inicial.

PROCEDIMENTO

1. Cortou-se  a batata, o fígado, o queijo  e a alface  em pedaços bem pequenos.
2. Adicionou-se os alimentos  dentro de cada tubo de ensaio por vez, cobriu-se com água e adicionou-se 5ml de água oxigenada de volume 40.
3.  Tampou-se  cada tubo com massinha de modelar para não deixe o garrote solto e não  encostar no líquido.
4. Mergulhou-se  a outra ponta da mangueira em um erlenmeyer  com água e
5. Observou-se os resultados para cada tudo de ensaio e no erlenmeyer.

Para os alimentos cozidos

1. Cozinhou-se alguns pedaços da batata e do fígado em béqueres diferentes, utilizando a chapa de aquecimento, cobrindo os com água.
2. Repetiu-se os procedimentos 2,3,4 e 5.

LIMITAÇÕES DO PROCEDIMENTO

As enzimas são na maioria das vezes proteínas e possuem uma conformação nativa (3D) é essa conformação nativa que determina a função da enzima, e quando se faz a desnaturação que é a quebra das estruturas secundárias e terciárias desestabilizando-se a forma da enzima. Sabe-se que cada enzima tem PH ideal e temperatura ideal e que as enzimas funcionam como catalisador que aumenta a velocidade da reação.

A enzima catalase apresenta dupla função de catalisador ou catalítico na presença de H2O2.

RESULTADOS

        

Tubos	Alguns pedaços de:	Ate cobrir os alimentos	Aproximadamente 5 ml de:	Observação do ocorrido
1	Batata crua	HCL		A batata ficou com coloração mais clara
2	Fígado cru	HCL		Houve liberação de gás (oxigênio).
1	Batata crua	HCL+H2O2		Liberação de gás (oxigênio)
2	Fígado cru	HCL+H2O2
3	Batata crua	KOH		Não houve liberação de gás (oxigênio)
4	Fígado cru	KOH		Não houve liberação de gás (oxigênio)

Nos alimentos crus houve desprendimento de gás liberando bolhas que eram vistas nitidamente  na água do erlenmeyer, essas bolhas são oxigênio puro, pois esses alimentos são ricos da enzima catalase que decompõe a água oxigenada (H2O2) e portanto foi possível observar a reação.