A Biodeteriorização dos corantes azo

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Disciplina: CET 996 - Engenharia Bioquímica (60 h)

Docente: Drª Elizama Aguiar de Oliveira  

Discentes: Ananda Pereira Santos (201411191), Nadine Gerogiannis Lima (201411028), Rita de Cássia Pereira Souza (201411328)

Descoloração enzimática e degradação de corantes azo - A avaliação

Ram Lakhan Singh, Pradeep Kumar Singh, Rajat Pratap Singh

Departamento de Bioquímica, Dr. Ram Manohar Lohia Avadh Universidade, Faizabad 224001, India

 

1. INTRODUÇÃO

Os corantes “azo” (Fig.1) representam cerca de metade dos corantes sintetizados e utilizados nas industriais têxteis, alimentícias, de papel, de impressão, de couro e cosmética. A industrial têxtil é responsável por 80% da utilização desses corantes. A indústria têxtil sozinha é responsável por descarregar cerca de 50 mil toneladas de corantes por ano no ambiente, isso acontece porque de 10 a 15% dos corantes utilizados no processo de tingimento não se ligam as fibras têxteis.

Essa poluição pode ser visível até em concentrações de 0,005mg/L. e ele não é prejudicial só por isso, seus produtos de degradação (aminas incolores) são tóxicas e/ou mutagênicas. Os corantes azóicos são compostos xenobióticos, resistentes à degradação devido a sua estabilidade química.

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Fig.1: Estrutura de alguns corantes azo.

Existem muitos relatos sobre o uso de métodos físico-químicos para a remoção de cor de efluentes contendo corantes, mas no presente cenário os métodos de tratamento biológico são mais adequados e amplamente utilizados devido à sua rentabilidade, capacidade de produzir menos lamas e natureza eco-amigável.

Diferentes grupos taxonômicos de microorganismos como bactérias, fungos, leveduras e algas são capazes de degradar corantes azoem condições anaeróbicas e aeróbicas (Talarposhti et al., 2001). A maioria dos corantes azóicos (de ligações -N=N-) não são clivados na presença de oxigênio, no entanto são reduzidos por vários microorganismos sob condições anaeróbicas para as suas correspondentes aminas aromáticas, que são ainda degradadas na presença de oxigênio (Stolz, 2001; Dos Santos et al., 2007). Na presença de oxigênio, o tratamento de corantes azo com bactérias normalmente apresenta baixas eficiências, uma vez que o oxigênio é um aceitador mais forte de elétrons do que os corantes azo. Observa-se que a remoção eficiente da cor de corantes azo é obtida sob condições anaeróbias e estáticas (sem movimento, agitação) com uma cultura bacteriana. Os processos anaeróbios não são geralmente específicos em relação aos microrganismos envolvidos na redução de corantes (Stolz, 2001).

O tratamento biológico dos corantes azo baseia-se nas enzimas sintetizadas por microrganismos. Embora estas enzimas reduzam certos tipos de corantes azo, alguns corantes não são degradados eficientemente. Para estabelecer um sistema biológico de tratamento de águas residuais para a remoção de corantes azo, é necessário separar microorganismos que expressam enzimas com especificidades de substrato (corantes) amplas.

O primeiro passo na descoloração bacteriana de corantes azo, em condições anaeróbicas ou aeróbicas, é a redução do grupo cromóforo azo-ligação (-N=N-). Esta redução pode envolver vários mecanismos, tais como enzimas, mediadores redox de baixo peso molecular, redução química por redutores biogênicos como sulfureto, ou uma combinação destes, e a localização destas reações podem ser em sítios intracelulares ou extracelulares.

No caso de descoloração enzimática e degradação de corantes azo, duas famílias de enzimas, isto é, Azoredutases e Laccases tem mostrado um grande potencial. Laccases têm grande potencial para descolorir uma extensa gama de corantes industriais conhecidos (Rodriguez et al., 1999; Reyes et al., 1999). Existem certas enzimas como a peroxidase de manganês (MnP), a lignina peroxidase (LiP), a polifenol oxidase (PPO) etc. também são promissoras na descoloração e degradação de corantes azo.

1. DESCOLORAÇÃO ENZIMÁTICA E DEGRADAÇÃO DE CORANTES AZO

1. Descoloração e degradação de corantes azo por azoredutase

As azoredutases (grupo de enzimas que catalisam as diaminas para compostos azo) (EC 1.7.1.6) são o grupo principal de enzimas expressas em bactérias e fungos degradantes de corantes azo para a descoloração/degradação destes corantes. Podem descolorir corantes azo em suas aminas aromáticas correspondentes (produtos incolores) por meio de clivagem redutora de ligação azo (Pandeyet al., 2007).

As azoredutases catalisam a reação apenas na presença de agentes redutores tais como NADH, NADPH e FADH2. Estas moléculas redutoras atuam como um doador de elétrons e envolvem a degradação da ligação azo no sítio intracelular ou extracelular da membrana celular bacteriana. Como a azoredutase em alguns microorganismos podem catalisar a clivagem de grupos azo, eles têm grande importância na concepção de procedimento de bio-tratamento de águas residuais contendo corantes azo (Zimmermann et al., 1982, 1984).

Nos últimos anos, várias bactérias produtoras de azoredutase foram relatadas por muitos pesquisadores. As proteínas catalíticas com atividade de azoredutase foram identificadas e caracterizadas a partir de um grande número de bactérias, tais como Xenophilusazovorans KF46F, Pigmentiphaga kullae K24, Enterococcus faecalis, Staphylococcus aureus, Escherichia coli, Bacillus sp.OY1-2, e Rhodobacter sphaeroides (Nakanishi et al., 2001; Suzuki et al., 2001; Blumel et al., 2002; Blumel and Stolz, 2003; Yan et al., 2004; Chen et al., 2004, 2005). No entanto, o envolvimento da azoredutase intracelular na descoloração bacteriana foi posto em dúvida nos últimos anos porque muitos corantes azo têm polaridades elevadas e estruturas complexas, e é difícil para os corantes difundirem através das membranas celulares.

A degradação enzimática de corantes azo tem sido observada em vários organismos, que compreendem a enzima hepática do rato, o citocromo P450 (Zbaidaand Levine, 1990), aldeído oxidase de fígado de coelho (Stoddart e Levine, 1992) e azoredutases da microbiota intestinal, fungos ambientais e bactérias (Chen, 2006) bem como de microorganismos halófilos e halotolerantes (Asad et al., 2007).

Com base na função, utiliza-se outro sistema de classificação em que as azoredutases são agrupadas, quer como azoredutases dependentes de flavina ou azoredutases independentes de flavina. As azoredutases dependentes de flavina são ainda agrupadas em três categorias; enzimas que utilizam apenas NADH, apenas NADPH ou ambos, como coenzimas que proporcionam um poder redutor.