A Bioquímica - Proteínas e Enzimas

RESUMO P1- BIOQUIMÍCA

AMINOÁCIDOS

* Classificação:

* Apolares: hidrofóbicos; estabilizam a estrutura proteica; prolina e glicina

* Aromáticos: absorvem luz ultravioleta (utilizados para identificar proteínas em solução); triptofano e tirosina

* Polares – não carregados: solúveis em água, cisteína (forma pontes sulfeto – fortemente hidrofóbicas – confere rigidez a molécula)

* Polares – positivamente carregados: histidina (tamponamento do sangue)

* Polares – negativamente carregados

* Possuem carbono quiral (exceto a glicina), formando isômeros

* Ponto isoelétrico: forma neutra (maior probabilidade de encontrar a proteína neutra) – íon hibrido (forma zwitteriônca)

Resultado de imagem para aminoacido forma zwitterion png

PROTEÍNAS

* Aminoácidos 🡪 ligações peptídicas (covalente)

* Amino terminal e carboxi terminal

* Estrutura das proteínas:

* Primária: sequência de aminoácidos

* Secundária: interações entre aminoácidos próximos (interação entre cadeia principal)

* Terciária: interação entre aminoácidos distantes (interação entre cadeia principal e suas ramificações)

* Quaternária: associação de subunidades peptídicas

* Estrutura tridimensional:

* Conformação proteica

Entropia interna Entropia externa

Os aminoácidos hidrofóbicos permanecem internamente, e o aminoácidos hidrofílicos externamente.

* Ligação peptídica é rígida e planar 🡪 ocorre uma ressonância que estabiliza a molécula, e limita o número de conformações da proteína (impede que a ligação peptídica rotacione)

* Definida pela sequência de aminoácidos

* Determinante para sua função

* Mantida por interações não covalentes (interações fracas) – ligação de hidrogênio; interações hidrofóbicas;

* Estruturas secundárias

* α-hélice

* Estrutura helicoidal que gira para a direita

* Ligações de hidrogênio intracadeia (confere estabilidade)

* Ramificações (grupos R) voltados para fora

* Restrições para formação da α-hélice

* Presença de prolina (interage com resíduos que a precede impedindo a formação da α-hélice) – confere muita rigidez

* Presença de glicina (cadeia R muito pequena, apenas hidrogênio) – muita flexibilidade conformacional

* Estruturas com cargas muito próximas (repulsão)

* Grupamentos R muito grandes

* Carga do dipolo elétrico nas extremidades da cadeia

* Conformação β

* Cadeia estendida no formato de zigue-zague (grupos R se projetam em direções opostas)

* Formação de folhas β (paralelas ou antiparalelas)

* Curvatura β

* Conectam os segmentos de folhas β

* Constituído por 4 aminoácidos

* Possuem obrigatoriamente um Prolina e uma Glicina

* Formam a curvatura proteica

* Estrutura terciária

* Proteínas Fibrosas

* Forma cilíndrica (bastão)

* Baixa solubilidade em água (formado por aminoácidos hidrofóbicos)

* Função estrutural – suporte, resistência e proteção

* Grande quantidade de estrutura secundária nos aminoácidos (geralmente só possuem uma conformação secundária)

* α-Queratina:

* Conformação α-hélice (sentido direita)

* Possui cisteína – formação de pontes dissulfeto (realizam a supertorção)

* Supertorção – enrolamento de duas hélices no sentido esquerda)

* Presente em unhas e cabelo (quebra e ligação de pontes sulfeto – progressiva/permanente)

* Colágeno

* Mais de 30 variáveis genéticas

* Rico em Glicina, Prolina e Alanina

* Função de forma e resistência de tecidos

* Ligações covalentes – lisinonerleucina (alisina + lisina)

* Formado por uma hélice polipeptídica espiral – sentido da esquerda – formando cadeias α. Enrolamento de três cadeias α formam uma super-hélice com orientação horaria (sentido direita), chamada Tropocolágeno

* Doenças do colágeno: Doença de Ehlers-Danlos – pele elástica e articulações frouxas (substituição de glicina por cisteína); Osteogênese imperfeita – substituição da glicina por serina.

* Proteínas Globulares

* Cadeias dobradas

* Diferentes tipos de estrutura secundária

* Estrutura adaptada a função: proteínas