AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS

CAPÍTULO 3 –  AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS

As proteína são os instrumentos moleculares por meios dos quais a informação genética é expressa.

As subunidades monoméricas relativamente simples fornecem a chave para a estrutura de milhares de proteínas diferentes.

3.1 Aminoácidos

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  Aos aminoácidos comuns das proteínas foram atribuídas abreviações de três letras e símbolos de uma letra, que são usados como sinais caligráficos para indicar a composição e a sequência dos aminoácidos polimerizados nas proteínas.

São os chamados estereoisômeros, cujos átomos são ligados na mesma sequência (a mesma constituição), mas diferem no arranjo de seus átomos no espaço 

Enantiômeros são moléculas orgânicas que são chamadas assim em razão da sua forma, pois para cada enantiômero existe um de forma idêntica porém invertida, como se esta estivesse em frente a um espelho.

[pic 1]

São imagens especulares não superpostas do outro(enantiômeros)

É chamado de carbono quiral ou carbono assimétrico o átomo de carbono que se liga à quatro ligantes diferentes. Os ligantes podem ser radicais, grupos funcionais, etc. Consequentemente, esse carbono sempre será saturado. Ele é geralmente representado por C* .

No caso de moléculas com apenas um centro quiral, a mudança de posição dos ligantes levará a um enantiômero da molécula original. Um enantiômero é uma molécula "espelhada", simetricamente igual a original, e tem capacidade de desviar a luz para a esquerda (enantiômero levógiro) ou para a direita (enantiômero dextrógiro).

[pic 2]

Pela convenção de Fischer, L e D referem-se apenas à configuração absoluta dos quatro substituintes em volta do carbono quiral, e não às propriedades ópticas da molécula.

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Os resíduos de aminoácidos nas moléculas proteicas são exclusivamente L estereoisômeros.

As células são capazes de sintetizar especificamente os L isômeros dos aminoácidos porque os sítios ativos das enzimas são assimétricos, induzindo que as reações que elas catalisam sejam estereoespecíficas.

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A polaridade dos grupos R varia grandemente, desde os não-polares e hidrofóbicos(insolúveis em água) até os altamente polares e hidrofílicos(solúveis em água)

Grupos R alifáticos, não-polares: Os grupos R nessa classe de aminoácidos são não-polares e hidrofóbicos. As cadeias laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar dentro das proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações hidrofóbicas.

Grupo R aromático: Fenilalanina, tirosina e triptofano, com as suas cadeias laterais, são relativamente não-polares(hidrofóbicos). Todos podem participar nas interações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode formar pontes de hidrogênio, e ele é um grupo funcional importante em algumas enzimas. A tirosina e o triptofano não significativamente mais polares que a fenilalanina, por causa do grupo hidroxila da tirosina e do nitrogênio do anel indólico do triptofano.

Grupo R positivamente carregados (básicos): lisina, arginina, histidina.

Grupo R negativamente carregados (acídico): aspartato, glutamato.

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Selenocisteína é um caso especial. Esse resíduo de aminoácido raro é introduzido durante a síntese de proteínas em vez de ser criado por uma modificação pós-sintética.

A ornitina e a citrulina merecem uma observação especial pelo fato de serem intermediários-chave(metabólitos) na biossíntese da arginina e no ciclo da úreia.

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Substâncias possuindo essa natureza dupla são anfotéricas e frequentemente chamadas de anfólitos

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O Pka é uma medida da tendência de um grupo de oferecer um próton, diminuindo, com essa tendência de um grupo oferecer um próton, diminuindo com essa tendência, dez vezes à medida que o Pka aumenta em uma unidade.

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 Em pH 5,97, ponto de inflexão entre os dois estágios em sua curva de titulação, a glicina está presente predominantemente como uma forma dipolar, totalmente ionizada, mas sem nenhuma carga elétrica líquida.

O pH característico onde a carga elétrica líquida é zero é chamado de ponto isoelétrico ou pH isoelétrico, designado de pl.

Quanto mais distante o pH de uma solução de glicina estiver do seu ponto isoelétrico, maior a carga elétrica liquida da população de moléculas de glicina.

Ler novamente esse tópico, ele é muito explicativo.

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// - resumo

Os 20 aminoácidos comumente encontrados como resíduos nas proteínas contêm um grupo  α-carboxila, um grupo  α-amino e um grupo R diferente substituinte no átomo do carbono  α. O átomo do carbono α de todos os aminiácidos, exceto a glicina, é assimétrico, e portanto, os aminoácidos podem existir em pelo menos duas formas estereoisômeras. Apenas os L estereoisômeros com uma configuração relacionada à configuração absoluta da molécula referência L-gliceraldeído são encontrados nas proteínas.

Os aminoácidos são classificados com cinco tipos com base na polaridade e na carga( em pH 7,0) dos seus grupos R.

 Os aminoácidos variam nas suas propriedades ácido-bases e possuem curvas de titulação características. Os aminoácidos monoamino monocarboxílicos( com grupos R não-ionizáveis) são ácidos dipróticos (+H3NCH(R)COOH) em pH baixo e existem em várias formas iônicas diferentes à medida que o pH estiver aumentado. Aminoácidos com grupos R ionizáveis possuem espécies iônicas adicionais, dependendo do pH do meio e do Pka do grupo R.